第六章--蛋白质protein课件.ppt
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- 第六 蛋白质 protein 课件
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1、第六章第六章 蛋白质蛋白质protein氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质的性质蛋白质的性质蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质蛋白质的营养性质蛋白质的营养性质食品加工中蛋白质的变化食品加工中蛋白质的变化食品中的蛋白质食品中的蛋白质引言引言蛋白质在生物体中起着核心的作用蛋白质在生物体中起着核心的作用蛋白质是由蛋白质是由20种氨基酸构成的具有三维种氨基酸构成的具有三维结构形式的复杂化合物结构形式的复杂化合物蛋白质的构成:蛋白质的构成:50%55%C、6%7%H、20%23%O、12%19%N、0.2%3.0%S简单蛋白质简单蛋白质结合蛋白质(杂蛋白质)结合蛋白质(杂蛋白质
2、)非蛋白组分称为辅基非蛋白组分称为辅基蛋白质的生物功能蛋白质的生物功能酶催化酶催化结构蛋白结构蛋白收缩蛋白(肌球蛋白、肌动蛋白)收缩蛋白(肌球蛋白、肌动蛋白)激素(胰岛素、生长激素)激素(胰岛素、生长激素)传递蛋白(血清蛋白、血红蛋白)传递蛋白(血清蛋白、血红蛋白)抗体(免疫球蛋白)抗体(免疫球蛋白)贮藏蛋白(蛋清蛋白、种子蛋白)贮藏蛋白(蛋清蛋白、种子蛋白)保护蛋白(毒素、过敏素)保护蛋白(毒素、过敏素)成人体内蛋白质每天更新成人体内蛋白质每天更新 3%蛋白质的分类蛋白质的分类结构形式:结构形式:球蛋白:酶、组织蛋白球蛋白:酶、组织蛋白 动物蛋白为主,营养高、易被消化动物蛋白为主,营养高、易
3、被消化纤维蛋白:胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白纤维蛋白:胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白 组织结构中不可缺少的组织结构中不可缺少的营养性:营养性:完全蛋白质:含有各种合理比例的氨基酸完全蛋白质:含有各种合理比例的氨基酸半完全蛋白质:比例不合理,只能维持生命半完全蛋白质:比例不合理,只能维持生命不完全蛋白质:缺少某种氨基酸,不能维持不完全蛋白质:缺少某种氨基酸,不能维持生命生命编接编接复制复制翻译翻译Protein Structure20 Amino AcidsPrimarySecondaryTertiaryQuaternaryDenatured()Coded in DNASelf assembly to
4、 a single(native)structure.Depends on primary structure and solution conditionsCommon in foods.Many non-native forms depending on protein structure,solution conditions(&history)and ingredient interactions6.1 氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质结构和分类结构和分类氨基酸:氨基酸:碳原子碳原子 一个氢原子一个氢原子 一个氨基一个氨基 一个羧基一个羧基 一个侧链一个侧链R基基R基侧链:基侧链:脂肪
5、族氨基酸脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸芳香族氨基酸 杂环氨基酸杂环氨基酸The monomer unit of proteins CCHNH2RHOOR is the side chain.One of 20 different chemical compoundsSome R-groups are acid(other alkali)Some R-groups are water soluble(others are not)Chiral carbon(L-series)Amino AcidsAmino AcidsPolar Uncharged.Ser,Thr,Asn,Gln,Cys Posit
6、ive(basic).Arg,Lys,His Negative(acidic).Asp,Glu,Non-Polar Aliphatic.Ala,Ile,Leu,Met,Pro,Val Aromatic.Phe,Trp,Tyr甘氨酸甘氨酸Gly丙氨酸丙氨酸Ala缬氨酸缬氨酸Val亮氨酸亮氨酸Leu异亮氨酸异亮氨酸Ile一氨基一羧基氨基酸一氨基一羧基氨基酸一氨基二羧基氨基酸一氨基二羧基氨基酸天冬氨酸天冬氨酸Asp天冬酰胺天冬酰胺Asn谷氨酸谷氨酸Glu谷氨酰胺谷氨酰胺Gln二氨基一羧基氨基酸二氨基一羧基氨基酸精氨酸精氨酸Arg鸟氨酸鸟氨酸Orn赖氨酸赖氨酸LysNH2Ornithine(Orn)羟
7、基氨基酸羟基氨基酸丝氨酸丝氨酸Ser苏氨酸苏氨酸Thr含硫氨基酸含硫氨基酸半胱氨酸半胱氨酸Cys胱氨酸胱氨酸Cys-Cys蛋氨酸蛋氨酸Met芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸Phe酪氨酸酪氨酸Tyr杂环氨基酸杂环氨基酸组氨酸组氨酸His色氨酸色氨酸Trp脯氨酸脯氨酸Pro羟脯氨酸羟脯氨酸HypHydroxyproline(Hyp)-OH必需氨基酸必需氨基酸赖氨酸赖氨酸亮氨酸亮氨酸异亮氨酸异亮氨酸缬氨酸缬氨酸苏氨酸苏氨酸蛋氨酸蛋氨酸苯丙氨酸苯丙氨酸色氨酸色氨酸半必需氨基酸半必需氨基酸胱氨酸(蛋氨酸)胱氨酸(蛋氨酸)酪氨酸(苯丙氨酸)酪氨酸(苯丙氨酸)氨基酸的性质氨基酸的性质两性离子两性离子
8、酸碱性酸碱性疏水性疏水性与茚三酮反应生成蓝紫色物质与茚三酮反应生成蓝紫色物质pHpK1pK2等离子点等离子点1.00.500.51.0HClNaOH6.2 蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质的结构包括四个水平蛋白质的结构包括四个水平一级结构一级结构 Primary structure二级结构二级结构 Secondary structure三级结构三级结构 Tertiary structure四级结构四级结构 Quaternary structure氨基酸以肽键连接成的长线性聚合链称氨基酸以肽键连接成的长线性聚合链称为多肽,蛋白质是由一条可多条肽链形为多肽,蛋白质是由一条可多条肽链形成的大分子成的大
9、分子肽键肽键一级结构一级结构六个原子形六个原子形成一个平面成一个平面NH+NH+OOR减少了蛋白质主链的柔性减少了蛋白质主链的柔性蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构螺旋结构螺旋结构-螺旋(螺旋(3.613)310-螺旋螺旋-螺旋螺旋a a-HelixN-H to C=O hydrogen bonds in 4th succeeding A.A.Hydrogen bonds parallel to axisTypically amphiphilic Amphiphilic 2 StructuresHydrophilicHydrophobic折叠片结构折叠片结构-折叠折叠b b-SheetC=O a
10、nd N-H perpendicular to chain form inter-segment H-bondsParallel or antiparallelb b-strands typically 5-15 A.A.More stable than a a-helix蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是是-螺旋和螺旋和-折叠结构的进一步折叠折叠结构的进一步折叠三级结构中包括氢键、离子键、双硫键、范三级结构中包括氢键、离子键、双硫键、范德华力、疏水相互作用等德华力、疏水相互作用等涉及到多肽链的空间排列涉及到多肽链的空间排列CH2SHCH2SHCH2SSCH2O双硫键双硫键两个半胱氨酸两个半胱
11、氨酸在氧化条件生成在氧化条件生成实现分子内和实现分子内和分子间的交联分子间的交联憎水氨基酸憎水氨基酸多肽链多肽链疏水相互作用疏水相互作用Hydrophobic Interactions蛋白质的折叠蛋白质的折叠Tertiary Structure一级结构中亲水性和疏水性氨基酸残基的一级结构中亲水性和疏水性氨基酸残基的比例和分布影响着蛋白质的三级结构和某比例和分布影响着蛋白质的三级结构和某些理化性质些理化性质GlobularDisorderedFibrousMany insoluble amino acids,protein tends to minimize surface/volume rat
12、ioInteracts well with water and takes up a random configurationStrong secondary structure allows protein to retain a non-spherical shapeTypes of Tertiary Structure蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构Quaternary Structure指多于一条多肽链的蛋白质分子的空间指多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列排列四级复合物(寡聚体)由蛋白质亚基四级复合物(寡聚体)由蛋白质亚基(单体)构成,亚基可相同亦可不同(单体)构成,亚基可相同亦可不
13、同寡聚体的形成是多肽链之间特定相互作寡聚体的形成是多肽链之间特定相互作用的结果用的结果相互作用是非共价性质的相互作用是非共价性质的 氢键、疏水相互作用、静电相互作用氢键、疏水相互作用、静电相互作用 疏水性残基所占比例和分布影响着寡聚体的结构疏水性残基所占比例和分布影响着寡聚体的结构疏水表面疏水表面单体单体二聚体二聚体四聚体四聚体疏水残基比例大于疏水残基比例大于30%时时倾向于生成寡取聚体倾向于生成寡取聚体稳定蛋白质结构的作用力稳定蛋白质结构的作用力固有的作用力固有的作用力空间相互作用空间相互作用范德华相互作用范德华相互作用受溶剂影响的分子内相互作用受溶剂影响的分子内相互作用氢键氢键静电相互作用
14、静电相互作用疏水相互作用疏水相互作用其它其它二硫键二硫键金属离子在蛋白质结构和稳定性中起作用金属离子在蛋白质结构和稳定性中起作用蛋白质构象的稳定性和适应性蛋白质构象的稳定性和适应性蛋白质结构的细微变化蛋白质结构的细微变化蛋白质的构象对环境的适应性对蛋白质执行各蛋白质的构象对环境的适应性对蛋白质执行各种功能是必要的种功能是必要的如具有催化作用的蛋白质需要高度的稳定,如具有催化作用的蛋白质需要高度的稳定,通常分子间存在双硫键通常分子间存在双硫键导致不稳定的因素是多肽链的构象熵导致不稳定的因素是多肽链的构象熵Conformational entropy (Sconf)confVDWHelebondH
15、NDSTGGGGGOne native stateS=k ln W WIncreased chain entropyMany denatured states蛋白质天然蛋白质天然结构是各种吸引和结构是各种吸引和推斥相互作用的净推斥相互作用的净结果,在生理条件结果,在生理条件下是最稳定的状态下是最稳定的状态the details distinguishing proteins lead to other structural intricacies.A whole range of other noncovalent interactions are important in supportin
16、g and refining the shapes taken.Important amongst these are(i)steric restraints the chains flexibility is restricted to movement about the a-carbon and may be further restricted by bulky side chains,(ii)strong interchain hydrogen bonding may strengthen certain configurations,and(iii)permanent charge
17、s on the chain will lead to interchain electrostatic repulsion or attraction;these forces will be strongly pH dependent.Finally covalent disulfide bonds between two cysteine residues are very strong and can readily stabilize structure.6.3 蛋白质的变性蛋白质的变性DenaturationBalance of ForcesConsequences of Dena
18、turation蛋白质变性(展开):蛋白质变性(展开):蛋白质在二、三、四级结构上的重大变化,蛋白质在二、三、四级结构上的重大变化,即有序结构的损失,同时失去某些性质即有序结构的损失,同时失去某些性质DenaturationDenaturation is a phenomenon that involves transformation of a well-defined,folded structure of a protein,formed under physiological conditions,to an unfolded state under non-physiological
19、 conditions.Occurs suddenly and completely over a narrow range of conditionsSlowly reversible(if at all)Effect of Temperature on Rate of Enzyme ActionratedenaturantHydrophobic InteractionsIncreased chain entropyIncreased solvent entropyChain EntropyS=k ln W WIncreased chain entropyOne native stateMa
20、ny denatured statesOther FactorsHydrogen bondsElectrostatic interactionsConsider how the total number and strength of these bonds changes as a result of denaturation变性热力学变性热力学1.蛋白质变性不蛋白质变性不存在中间态,存在中间态,转变是剧烈的转变是剧烈的2.含有多个亚基含有多个亚基的蛋白有多步的蛋白有多步转变的特点转变的特点3.蛋白质变性在蛋白质变性在某些情况下可某些情况下可逆逆物理因素物理因素热热静水压静水压剪切剪切辐照辐
21、照蛋白质变性的影响因素蛋白质变性的影响因素化学因素化学因素酸和碱酸和碱有机溶质有机溶质表面活性剂表面活性剂有机溶剂有机溶剂促溶盐促溶盐TemperatureOrganic solventsSurfacepHShear热和蛋白质变性热和蛋白质变性变性温度变性温度蛋白质由天然状态到变性状态的剧烈转变时蛋白质由天然状态到变性状态的剧烈转变时的温度的温度TD稳定蛋白质结构的主要作用力稳定蛋白质结构的主要作用力氢键氢键疏水相互作用疏水相互作用构象熵构象熵蛋白质最高稳定性的温度蛋白质最高稳定性的温度非极性相互作用较大时在常温下稳定非极性相互作用较大时在常温下稳定热变性机理热变性机理Free energy
22、change for denaturationT+(oppose)-(favor)Chain entropy effectSolvent entropy effect疏水相互作用(疏水相互作用(6070时时最高)最高)构象熵构象熵氢键氢键温度温度影响热变性的因素影响热变性的因素氨基酸的组成氨基酸的组成疏水残基较多的蛋白质一般较稳定疏水残基较多的蛋白质一般较稳定氨基酸残基的分布氨基酸残基的分布单体球状蛋白质的热变性大多数情况下单体球状蛋白质的热变性大多数情况下可逆,如酶可逆,如酶水能促进蛋白质的热变性水能促进蛋白质的热变性干燥时,蛋白质的移动受限制,当水分含量干燥时,蛋白质的移动受限制,当水分含
23、量增加时,水合作用和水部分地穿透至蛋白质增加时,水合作用和水部分地穿透至蛋白质内部,增加了蛋白质分子的柔性内部,增加了蛋白质分子的柔性Hydrophobic coreHydrophilic surfaceNATIVEAGGREGATEDor other ingredient interactionsDENATUREDFast under non-physiological conditionsSlow under physiological conditionsUnfolding forces some hydrophobic AA to surface变性后的影响变性后的影响Conseque
24、nces of DenaturationLoss of enzymatic activity(death)Destruction of toxinsImproved digestibilityLoss of solubilityChanges in textureDenaturation The conversion of a biologically functional molecule into a non-functional formThere are many denatured states but one native stateProteins can regenerate
25、to their native state but slowlyDenatured proteins have a greater tendency to aggregate.食品相关蛋白质的变性温度食品相关蛋白质的变性温度蛋白质蛋白质变性温度变性温度蛋白质蛋白质变性温度变性温度弹性蛋白酶弹性蛋白酶57乙醇脱氢酶乙醇脱氢酶64血红蛋白血红蛋白67肌红蛋白肌红蛋白79溶菌酶溶菌酶72大豆球蛋白大豆球蛋白92鸡蛋白蛋白鸡蛋白蛋白76-乳清蛋白乳清蛋白83胰蛋白酶抑胰蛋白酶抑制剂制剂77蚕豆蚕豆11S蛋白蛋白94Trypsinogen 55CPepsinogen 60CLysozyme 72CMyo
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