第二十章蛋白质和核酸课件.ppt

1、产品介绍：三聚氰胺是一种重要的有机产品介绍：三聚氰胺是一种重要的有机化工中间产品，主要用来制作三聚氰胺化工中间产品，主要用来制作三聚氰胺树脂，具有优良的耐水性、耐热性、耐树脂，具有优良的耐水性、耐热性、耐电弧性、优良阻燃性。用途：可用于装电弧性、优良阻燃性。用途：可用于装饰板的制作，用于氨基塑料、粘合剂、饰板的制作，用于氨基塑料、粘合剂、涂料、币纸增强剂、纺织助剂等。涂料、币纸增强剂、纺织助剂等。摄入摄入人体人体后由于胃酸的作用三聚氰胺和三聚氰酸相互解离并被分别后由于胃酸的作用三聚氰胺和三聚氰酸相互解离并被分别通过小肠吸收进入血液循环并最终进入肾脏。通过小肠吸收进入血液循环并最终进入肾脏。在肾

2、细胞中两者再次在肾细胞中两者再次结合沉积从而形成肾结石，堵塞肾小管，最终造成肾衰竭。结合沉积从而形成肾结石，堵塞肾小管，最终造成肾衰竭。由于三由于三聚氰胺结石微溶于水，对于成年人，由于经常喝水使得结石不容易聚氰胺结石微溶于水，对于成年人，由于经常喝水使得结石不容易形成。但对于哺乳期的婴儿，由于喝水很少并且相比成年人肾脏狭形成。但对于哺乳期的婴儿，由于喝水很少并且相比成年人肾脏狭小，造成更容易形成结石。这也是小，造成更容易形成结石。这也是2008年中国婴幼儿奶粉污染事件年中国婴幼儿奶粉污染事件中受害者基本为婴儿而很少见到其他年龄阶段的儿童或成人的原因中受害者基本为婴儿而很少见到其他年龄阶段的儿童

3、或成人的原因之一。中国卫生部对于该污染事件的指导治疗方案中，对于三聚氰之一。中国卫生部对于该污染事件的指导治疗方案中，对于三聚氰胺造成的轻度结石，推荐使用大量饮水的方法来消除，也是基于这胺造成的轻度结石，推荐使用大量饮水的方法来消除，也是基于这个原理。个原理。v蛋白质是重要的生物大分子，在生物体中含量较大，种类蛋白质是重要的生物大分子，在生物体中含量较大，种类繁多，生物体的各种生物功能就是依靠蛋白质来完成的。繁多，生物体的各种生物功能就是依靠蛋白质来完成的。n蛋白质的基本结构单位是蛋白质的基本结构单位是20种种-氨基酸。氨基酸。n多肽是多个多肽是多个-氨基酸分子通过酰胺键氨基酸分子通过酰胺键(

4、肽键肽键)连接而生成的连接而生成的化合物，蛋白质则是分子量很大的多肽。化合物，蛋白质则是分子量很大的多肽。v在自然界中存在的氨基酸目前知道的有在自然界中存在的氨基酸目前知道的有400多种，但在多种，但在生物体内组成蛋白质的氨基酸只有生物体内组成蛋白质的氨基酸只有20种。种。R CH COOHNH2v组成蛋白质的氨基酸组成蛋白质的氨基酸都是都是-氨基酸，只是基团氨基酸，只是基团R不同。不同。n这些氨基酸有的只有一个氨基和一个羧基，有的含有这些氨基酸有的只有一个氨基和一个羧基，有的含有第二个氨基第二个氨基(碱性基团碱性基团)或第二个羧基或第二个羧基(酸性基团酸性基团)。根据氨基和羧基的相对数目中性

5、氨基酸碱性氨基酸酸性氨基酸氨基羧基数目相等氨基数目多于羧基羧基数目多于氨基返回门冬酰胺门冬酰胺(Asn)谷氨酰胺谷氨酰胺(Gln)H2NCCH2CHCOOHNH2OH2NCCH2CH2CHCOOHNH2On按烃基的结构分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环按烃基的结构分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。氨基酸。v氨基酸的烃基不同和相互作用，在很大程度上影响氨基酸的烃基不同和相互作用，在很大程度上影响蛋白质的结构，特别是它的生理功能。蛋白质的结构，特别是它的生理功能。氨基酸的命名 氨基酸的系统命名法是以羧酸为母体，氨基为取代基氨基酸的系统命名法是以羧酸为母体，氨基为取代基来命名的。来命名的

6、。但但-氨基酸通常按其来源或性质所得的氨基酸通常按其来源或性质所得的俗名来称呼。俗名来称呼。返回-氨基乙酸(甘氨酸)-氨基丙酸，-二氨基己酸(赖氨酸)-氨基戊二酸(谷氨酸)H2NCH2COOHNH2CH2CH2CH2CH2CHCOOHNH2NH2CH2CH2COOHHOOCCH2CH2CHCOOHNH2v天然氨基酸常采用习惯名称，即按其来源或性质命名。天然氨基酸常采用习惯名称，即按其来源或性质命名。n门冬氨酸最初是由天门冬的幼苗中发现的；门冬氨酸最初是由天门冬的幼苗中发现的；v构成蛋白质的构成蛋白质的20种氨基酸，有一套通用的符号，这些种氨基酸，有一套通用的符号，这些符号象元素符号一样，是国际

7、通用的。符号象元素符号一样，是国际通用的。n甘氨酸是因为具有甜味。甘氨酸是因为具有甜味。(CH3)2CHCHCOOHNH2(CH3)2CHCH2CHCOOHNH2CH3CH2CHCHCOOHNH2CH3CH3CHCHCOOHCH3SCH2CH2CHCOOHC6H5CH2CHCOOHNH2NH2NH2OHNH2NH2NCH2CHCOOHH2NCH2CH2CH2CH2CHCOOH缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苏氨酸(Thr)蛋氨酸(Met)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Trp)赖氨酸(Lys)8种人体必需氨基酸：返回v组成蛋白质的氨组成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，基酸除甘氨酸外，-碳

8、原子都是手性的。碳原子都是手性的。n氨基酸的构型常用氨基酸的构型常用D/L法标记，但与糖法标记，但与糖D/L标记法不完全标记法不完全一样。一样。CHOCH2OHHHOCOOHCH3HH2NL-甘油醛甘油醛L-丙氨酸丙氨酸L-脯氨酸脯氨酸COOHHHNv在苏氨酸和异亮氨酸分子中还有第二个手性碳原子，它在苏氨酸和异亮氨酸分子中还有第二个手性碳原子，它们的构型分别为：们的构型分别为：COOHCH3HOHHH2NCOOHCH2CH3HHH3CH2NL-苏氨酸苏氨酸(2S,3R)L-异亮氨酸异亮氨酸(2S,3R)v根据离羧基最近的手性碳原子的构型判定：氨基在左侧根据离羧基最近的手性碳原子的构型判定：氨基

9、在左侧的为的为L型，氨基在右侧的为型，氨基在右侧的为D型。型。n由于由于组成蛋白质的氨基酸都是组成蛋白质的氨基酸都是L型的，因此习惯上仍型的，因此习惯上仍使用使用D/L法。法。r甘氨酸：甘氨酸：262(分解分解)；酪氨酸：酪氨酸：310(分解分解)。v熔点：熔点：-氨基酸都是高熔点固体，多数在熔化时分解。氨基酸都是高熔点固体，多数在熔化时分解。n因此，因此，-氨基酸的熔点不能作为鉴定的可靠物理常数氨基酸的熔点不能作为鉴定的可靠物理常数。v氨基酸既能和酸反应生成铵盐，也能和碱反应生成羧酸氨基酸既能和酸反应生成铵盐，也能和碱反应生成羧酸盐，是两性化合物。盐，是两性化合物。v在溶液中存在下列平衡：在

10、溶液中存在下列平衡：n氨基酸分子中的羧基和氨基不氨基酸分子中的羧基和氨基不是以游离状态存在的，而是以游离状态存在的，而是通过相互作用，以内盐是通过相互作用，以内盐(偶极离子偶极离子)形式存在的。形式存在的。R CH COOHNH3+H+OHR CH COONH3+R CH COONH2H+OHv在不同在不同pH值的溶液中，氨基酸能以正离子、负离子和两值的溶液中，氨基酸能以正离子、负离子和两性离子三种离子间形成动态平衡。性离子三种离子间形成动态平衡。n适当调节溶液的适当调节溶液的pH值，使得氨基酸的羧基与氨基的离子值，使得氨基酸的羧基与氨基的离子化程度相等。化程度相等。n此时所带的正负电荷数相同

11、，净电荷为零呈电中性。此时所带的正负电荷数相同，净电荷为零呈电中性。n这个等电状态的这个等电状态的pH值，称为该氨基酸的值，称为该氨基酸的等电点等电点，用，用pI表示。表示。n在等电点时，氨基酸几乎全部以两性离子形式存在，有在等电点时，氨基酸几乎全部以两性离子形式存在，有极少量的严格相等的正离子和负离子。极少量的严格相等的正离子和负离子。v在等电点时，氨基酸几乎全部以两性离子形式存在。在等电点时，氨基酸几乎全部以两性离子形式存在。n溶液的溶液的pHpI时，时，氨基酸以负离子形式存在。氨基酸以负离子形式存在。v处于等电点的氨基酸溶解度最小。处于等电点的氨基酸溶解度最小。n可以通过测定氨基酸的等电

12、点来鉴别氨基酸。可以通过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。n中性氨基酸：中性氨基酸：pI=6.26.8；v分子结构不同的氨基酸，等电点各不相同。分子结构不同的氨基酸，等电点各不相同。n酸性氨基酸：酸性氨基酸：pI=2.83.2；n碱性氨基酸：碱性氨基酸：pI=7.610.8。课堂练习：下列氨基酸溶于水使之达到等电点应加酸还是加碱？NH2H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOH(1)赖氨酸(2)甘氨酸(3)谷氨酸等电点时pH7，溶于水中使之达到等电点应当加碱HOOCCH2CH2CHCOOHNH2等电点时pH7，溶于水中使之达到等电点应当加酸等电点时pH7，溶于水中使之达到等电点应当加酸H2NCH

13、2COOH返回v蛋白质中的蛋白质中的20种种-氨基酸除脯氨酸外，都能与亚硝酸反氨基酸除脯氨酸外，都能与亚硝酸反应，放出氮气生成应，放出氮气生成-羟基酸。羟基酸。n反应是定量完成的，根据放出氮气的量，算出样品中氨反应是定量完成的，根据放出氮气的量，算出样品中氨基的含量。基的含量。n可用于氨基酸的分析，可用于氨基酸的分析，称为称为Van slyke氨基测定法。氨基测定法。+HNO2R CH COOHNH2+N2+H2OR CH COOHOH+R C ClOH2NCHCOOHRR C NHCHCOOHORv氨基酸能和酰氯、酸酐等发生氨解，生成酰胺。氨基酸能和酰氯、酸酐等发生氨解，生成酰胺。n反应要在

14、碱性溶液中进行，原因：只有在碱性溶液中，氨反应要在碱性溶液中进行，原因：只有在碱性溶液中，氨基酸的氨基以游离状态存在。基酸的氨基以游离状态存在。+CH2OCClOH2NCHCOOHRCH2OCNHCHCOOHORn在人工合成蛋白质时，常用引入苄氧羰基来保护氨基。在人工合成蛋白质时，常用引入苄氧羰基来保护氨基。氨基具有亲核性，可与卤代烃（RX）及醛、酮作用。返回与卤代烃及醛、酮的反应N-N-（2,4-2,4-二硝基苯基）氨基酸二硝基苯基）氨基酸2,4-2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯（DNFBDNFB）此反应可用于识别多肽或蛋白质的此反应可用于识别多肽或蛋白质的N-N-端氨基酸端氨基酸 显黄色，可用

15、于氨显黄色，可用于氨基酸的比色测定基酸的比色测定n在合成蛋白质时，常用引入苄酯基来保护羧基。在合成蛋白质时，常用引入苄酯基来保护羧基。v氨基酸的羧基，也具有羧基的一般性质，能发生酯化、氨基酸的羧基，也具有羧基的一般性质，能发生酯化、成酐、成酰胺等反应。成酐、成酰胺等反应。v-氨基酸可以用一般的方法酯化。氨基酸可以用一般的方法酯化。HCl,NH3+C6H5CH2CHCOOC6H5CH2OHNH3Cl+C6H5CH2CHCOOCH2C6H5返回脱羧反应 将氨基酸缓缓加热或在高沸点溶剂中回流，可以发生脱羧反应生成胺。RCHCOOHNH2Ba(OH)2,CO2RCH2NH2+CO2 生物体内的脱羧酶也

16、能催化氨基酸的脱羧反应，这生物体内的脱羧酶也能催化氨基酸的脱羧反应，这些脱羧后的产物有着重要的生理功能。些脱羧后的产物有着重要的生理功能。例如：例如：组胺酸脱羧生成组胺。赖氨酸脱羧生成组胺酸脱羧生成组胺。赖氨酸脱羧生成1,5-1,5-戊二戊二胺胺(尸胺尸胺)，这是蛋白质腐败发臭的主要原因。，这是蛋白质腐败发臭的主要原因。-氨基酸的水溶液遇水合茚三酮，能生成有颜色氨基酸的水溶液遇水合茚三酮，能生成有颜色的产物。大多数氨基酸遇此试剂显蓝紫色。的产物。大多数氨基酸遇此试剂显蓝紫色。OOHOHOCHCOOHNH2ROONOHORCHOCO2OH2+2+3反应常用于反应常用于-氨基酸的比色氨基酸的比色测

17、定和色层分析的显色测定和色层分析的显色A、与水合茚三酮的反应 返回 氨基酸中氨基和羧基共同参与的反应氨基酸中氨基和羧基共同参与的反应水合茚三酮水合茚三酮蓝紫色蓝紫色返回B、与金属离子形成配合物 某些氨基酸与某些金属离子能形成结晶型化合物，有时可以用来沉淀和鉴别某些氨基酸。例如：二分子氨基酸与铜离子能形成深紫色配合物结晶。RCHCOOHNH2Cu2+Cu(RCHCOO)2NH2深蓝色结晶H2SRCHCOOHNH2+CuSCH2NH2CuNH2CH2O=C-OO-C=O返回 氨基酸的受热分解反应氨基酸的受热分解反应不同的氨基酸分子受热时发生不同的反应。H3CNH2COOHHOONH2CH3+HNN

18、HOOH3CCH3+2 H2ORCH=CHCOOH+NH3NH2RCHCH2COOHOCNH2RCHNHRCHCH2CH2COOHCH2CH2-氨基酸氨基酸交酰胺交酰胺-(-(或或-氨基酸氨基酸)内酰胺内酰胺-氨基酸氨基酸不饱和酸不饱和酸返回 脱羧失氨作用脱羧失氨作用 氨基酸在酶的作用下，同时脱去羧基和氨基得到醇。工业上发酵制取乙醇时，杂醇就是这样产生的。此外，一些氨基酸侧链具有的官能基团，如羟基、酚基、吲哚基、胍基、巯基及非-氨基等，均可以发生相应的反应，这是进行蛋白质化学修饰的基础。-氨基酸还可通过分子间的NH2与COOH缩合脱水形成多肽，该反应是形成蛋白质一级结构的基础。v一分子一分子-

19、氨基酸中的羧基和另一分子氨基酸中的羧基和另一分子-氨基酸的氨基，通氨基酸的氨基，通过失水形成酰胺键而连结成的化合物叫做肽。过失水形成酰胺键而连结成的化合物叫做肽。n肽分子中的酰胺键称为肽键。肽分子中的酰胺键称为肽键。v由两个氨基酸单元构成的是二肽由两个氨基酸单元构成的是二肽v由三个氨基酸单元构称的是三肽，由三个氨基酸单元构称的是三肽，。肽键肽键 H2NCHC NHCHCOOHR1R2OH2NCHC OHR1OH2NCHC OHR2O+H2Ov一条多肽链通常一端含有一个游离的氨基，称为一条多肽链通常一端含有一个游离的氨基，称为N-端，端，另一端含有一个游离的羧基，称为另一端含有一个游离的羧基，称

20、为C-端。端。n两个游离的端基也能失水形成了酰胺键，形成环肽。两个游离的端基也能失水形成了酰胺键，形成环肽。NHCHCHRONNH2CHCOOHROHn RN端端C端端v多肽也是以两性离子形式存在，一般为链式结构。多肽也是以两性离子形式存在，一般为链式结构。n多肽结构式的写法，一般是多肽结构式的写法，一般是N-端在左，端在左，C-端在右。端在右。v肽的结构不仅取决于氨基酸的种类和数目，而且还取决肽的结构不仅取决于氨基酸的种类和数目，而且还取决于它们之间的连接次序。于它们之间的连接次序。H3NCHC NHCHCOOHCH3O+H3NCHC NHCHCOOHCH3O+甘氨酰丙氨酸甘氨酰丙氨酸丙氨酰

21、甘氨酸丙氨酰甘氨酸n这是少数氨基酸可以形成种类繁多的蛋白质的原因。这是少数氨基酸可以形成种类繁多的蛋白质的原因。肽链的命名肽链的命名 肽链的命名以是以肽链的命名以是以C-C-端氨基酸为母体，根据端氨基酸为母体，根据组成肽的氨基酸的顺序，从左到右依次命名，称组成肽的氨基酸的顺序，从左到右依次命名，称为为 某氨酰某氨酰某氨酰某氨酰某氨酸（简写为某、某、某）。某氨酸（简写为某、某、某）。返回+H3NHCCNHCH2CNHCHCNHCHCNHCHCOO-OCH3OCH2CH2OOHOH2CCH(CH3)2OHSerGlyTyrAlaLeu丝氨酰丝氨酰-甘氨酰甘氨酰-色氨酰色氨酰-丙氨酰丙氨酰-亮氨酸亮

22、氨酸命名为：4 胰岛素胰岛素 v胰岛素是动物胰臓胰岛素是动物胰臓中分泌的一种激素，中分泌的一种激素，能调节碳水化合物的能调节碳水化合物的代谢，用于治疗糖尿代谢，用于治疗糖尿病，为病，为51肽。肽。汪猷汪猷1910-1997邢其毅邢其毅1911-2002钮经义钮经义1920-1995v1965年年9月，中国在世界上首次合成牛胰岛素。月，中国在世界上首次合成牛胰岛素。第三节 蛋白质一、蛋白质的分类一、蛋白质的分类1、根据化学组成可分为、根据化学组成可分为：单纯蛋白：只有氨基酸结构单位组成的蛋白单纯蛋白：只有氨基酸结构单位组成的蛋白 质。如：球蛋白、谷蛋白等。质。如：球蛋白、谷蛋白等。结合蛋白：由单

23、纯蛋白与非蛋白结合而成。结合蛋白：由单纯蛋白与非蛋白结合而成。如脂蛋白、糖蛋白、核蛋白、血如脂蛋白、糖蛋白、核蛋白、血 红蛋白、磷蛋白、色蛋白等。红蛋白、磷蛋白、色蛋白等。纤维蛋白：形状细长排列成纤维状，不溶于水。纤维蛋白：形状细长排列成纤维状，不溶于水。主要对机体起主要对机体起支撑、连接、保护作用支撑、连接、保护作用 和和负责机体的机械运动负责机体的机械运动。纤维蛋白纤维蛋白角蛋白：皮肤的表皮、角、毛、角蛋白：皮肤的表皮、角、毛、鳞、发、蹄、羽、指甲、丝等。鳞、发、蹄、羽、指甲、丝等。胶原蛋白：以胶原纤维的形式存在。胶原蛋白：以胶原纤维的形式存在。是肌肉的主要组成部分。是肌肉的主要组成部分。

24、约占体内蛋白总量的约占体内蛋白总量的1/3。2、根据蛋白质分子的形状和生理功能、根据蛋白质分子的形状和生理功能 可分为：可分为：在新陈代谢过程中起催化作用的酶、在新陈代谢过程中起催化作用的酶、起调节作用的激素、对机体起免疫作用起调节作用的激素、对机体起免疫作用的抗体、运送氧气和二氧化碳的血红蛋的抗体、运送氧气和二氧化碳的血红蛋白、胰岛素、蛋清蛋白等都是球蛋白。白、胰岛素、蛋清蛋白等都是球蛋白。球蛋白：球蛋白：分子折叠、卷曲成球状或椭球状，分子折叠、卷曲成球状或椭球状，一般能溶于水。在生物体内表现出各不一般能溶于水。在生物体内表现出各不同的动态功能。如：同的动态功能。如：二、蛋白质的结构二、蛋白

25、质的结构一级结构一级结构：氨基酸借助于：氨基酸借助于肽键肽键连接成的连接成的 多肽链（也就是多肽链中氨基酸多肽链（也就是多肽链中氨基酸 的组成和连接顺序。是属于构造的组成和连接顺序。是属于构造 的范畴）。的范畴）。二级结构二级结构：多肽链借助于：多肽链借助于氢键氢键在空间沿着在空间沿着 一个方向呈规律性的排列和无一个方向呈规律性的排列和无 规卷曲排列。规卷曲排列。它实际上是指一条多肽链在空间的局部它实际上是指一条多肽链在空间的局部构象。规律性的排列是指构象。规律性的排列是指 螺旋结构螺旋结构和和 折迭体结构。折迭体结构。多肽链的局部构象多肽链的局部构象a:螺旋体螺旋体 b:折迭体折迭体 c:无

26、规卷曲无规卷曲蛋白质的蛋白质的螺旋结构螺旋结构 螺旋的一圈是螺旋的一圈是3.6个个氨基酸结构单位，第氨基酸结构单位，第一个氨基酸残基一个氨基酸残基N上上的的H与第四个氨基酸与第四个氨基酸残基上的羰基形成氢残基上的羰基形成氢键。两螺旋间的距离键。两螺旋间的距离是是0.54nm1423螺旋结构螺旋结构L.Pauling和和 E.J.Corey 于于1952年年提出。提出。折迭体结构折迭体结构 折叠体的概念也是由折叠体的概念也是由P.L.Pauling及其合作者提出来的。及其合作者提出来的。1、多肽链中的肽键平面通过、多肽链中的肽键平面通过碳原子相碳原子相互折叠成互折叠成1100的角，使肽链呈锯齿形

27、结构的角，使肽链呈锯齿形结构。2、相邻肽链之间依靠、相邻肽链之间依靠C=O和和H2N所形所形成的链间氢键维持着成的链间氢键维持着折叠体构象的稳折叠体构象的稳定性。定性。蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构：指一条多肽链借助于各种副键在空间总的折叠、卷曲、盘旋的形状。它实际上是指一条多肽链或蛋白质的亚基在空间的总体构象。蛋白质分子中的结合力：主键：肽键副键：氢键、盐键、二硫键、疏水键 范德华力肌红蛋白的三级结构肌红蛋白的三级结构+-维持肽链构象的作用力维持肽链构象的作用力 蛋白质化学中的各种副键蛋白质化学中的各种副键-a:氢键氢键 b:盐键盐键 c:二硫键二硫键 d:疏水键疏水键 e:范德华力范德

28、华力abbcddee蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构：当蛋白质分子由两条或两条以上肽链组成当蛋白质分子由两条或两条以上肽链组成时，每条肽链叫做蛋白质的亚基。蛋白质亚时，每条肽链叫做蛋白质的亚基。蛋白质亚基之间相互作用所形成的特定的空间结构叫基之间相互作用所形成的特定的空间结构叫做蛋白质的四级结构。做蛋白质的四级结构。也就是指整个蛋白质分子在空间的构象。也就是指整个蛋白质分子在空间的构象。只有一条多肽链的蛋白质分子无四级结构。只只有一条多肽链的蛋白质分子无四级结构。只有多于一条多肽链的蛋白质分子才有四级结构。有多于一条多肽链的蛋白质分子才有四级结构。单独的亚基不具有生理活性，只有亚基相互结单独

29、的亚基不具有生理活性，只有亚基相互结合构成的四级结构才有生理活性。合构成的四级结构才有生理活性。血红蛋白的四级结构：由两条血红蛋白的四级结构：由两条-链和两条链和两条-链链组成。每条肽链都卷曲成球状，都有一个空穴组成。每条肽链都卷曲成球状，都有一个空穴容纳一个血红素分子，相互之间又进行作用形容纳一个血红素分子，相互之间又进行作用形成球状的血红蛋白分子。成球状的血红蛋白分子。三、蛋白质的性质1、蛋白质的两性与等电点、蛋白质的两性与等电点 蛋白质分子的链端有游离的蛋白质分子的链端有游离的NH2和和游离的游离的COOH，肽链中碱性氨基酸的残基，肽链中碱性氨基酸的残基上连接有上连接有NH2，酸性氨基酸

30、的残基上连接，酸性氨基酸的残基上连接有有 COOH，因此它与氨基酸一样，也具有因此它与氨基酸一样，也具有 两性离解和等电点的性质。两性离解和等电点的性质。PCOOH+NH3COO-COO-NH2+NH3PPHO-H+HO-H+pH=pIpH pIpH pI 蛋白质分子在酸性条件下以正离子的形蛋白质分子在酸性条件下以正离子的形式存在；在碱性条件下以负离子的形式存式存在；在碱性条件下以负离子的形式存在；在等电点时分子所带的正、负电荷的在；在等电点时分子所带的正、负电荷的数目相等，以两性偶极离子的形式存在。数目相等，以两性偶极离子的形式存在。2 2、蛋白质的胶体性质、蛋白质的胶体性质 1nm1_10

31、0nm100nm蛋白质分子的直径：蛋白质分子的直径：1100nm（胶体溶液）胶体溶液）故具有：丁达尔效应，不能透过半透膜。故具有：丁达尔效应，不能透过半透膜。3 3、蛋白质的水化与沉淀、蛋白质的水化与沉淀维持蛋白质溶液稳定性的两个主要因素：维持蛋白质溶液稳定性的两个主要因素：、蛋白质分子表面的水化膜、蛋白质分子表面的水化膜。蛋白质分子将。蛋白质分子将疏水基包在内部，亲水基在外部与水结合形成疏水基包在内部，亲水基在外部与水结合形成水化膜。使蛋白质分子稳定地存在溶液之中。水化膜。使蛋白质分子稳定地存在溶液之中。、蛋白质分子所带的电荷。、蛋白质分子所带的电荷。蛋白质分子在碱蛋白质分子在碱性条件下以负

32、离子的形式存在，酸性条件下以性条件下以负离子的形式存在，酸性条件下以正离子的形式存在。蛋白质分子带同种电荷相正离子的形式存在。蛋白质分子带同种电荷相互排斥而稳定地存在溶液之中。互排斥而稳定地存在溶液之中。、盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性、盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性 盐如盐如:(NH4)2SO4 Na2SO4 NaCl MgSO4、加入极性较强、与水的亲和力较大的有、加入极性较强、与水的亲和力较大的有 机溶剂如：甲醇、乙醇、丙酮等破坏蛋机溶剂如：甲醇、乙醇、丙酮等破坏蛋 白质的水化膜。白质的水化膜。若使蛋白质分子发生沉淀：若使蛋白质分子发生沉淀：、破坏其水化膜；、中和其所带电荷。

33、、破坏其水化膜；、中和其所带电荷。（一）、加脱水剂除去蛋白质的水化膜（一）、加脱水剂除去蛋白质的水化膜M+COO-NH2PpH pICOO-NH2PM+、在碱性溶液中（在碱性溶液中（pHpI)蛋白质分子蛋白质分子 以负离子的形式存在，加入重金属盐以负离子的形式存在，加入重金属盐 Ag+、Hg2+、Cu2+、Pb2+可使其发生可使其发生 沉淀：沉淀：（二）、中和电荷（二）、中和电荷、在酸性溶液中（、在酸性溶液中（pHpI)蛋白质分子蛋白质分子 以正离子的形式存在，加入某些生物以正离子的形式存在，加入某些生物 碱试剂（用碱试剂（用X-表示）如：苦味酸、鞣表示）如：苦味酸、鞣 酸、磷钨酸等，可使其发

34、生沉淀：酸、磷钨酸等，可使其发生沉淀：PCOOH+NH3pH pIX-PCOOH+NH3X-天然蛋白质非分解性变更而引起理化性天然蛋白质非分解性变更而引起理化性质的改变、生理活性的丧失叫蛋白质的变性。质的改变、生理活性的丧失叫蛋白质的变性。4、蛋白质的变性、蛋白质的变性 变性后的蛋白质溶解度降低、粘度增大、变性后的蛋白质溶解度降低、粘度增大、结晶性能丧失、对水解酶的抵御能力降低。结晶性能丧失、对水解酶的抵御能力降低。非分解性变更是指：一级结构肽键没发生非分解性变更是指：一级结构肽键没发生断裂但空间结构遭到了破坏。多肽链在空间规断裂但空间结构遭到了破坏。多肽链在空间规则有序的结构转变为杂乱无序的

35、结构。则有序的结构转变为杂乱无序的结构。5、蛋白质的颜色反应、蛋白质的颜色反应反反 应应 名名 称称 试剂试剂 颜色颜色 作用基团作用基团缩二脲反应缩二脲反应 稀稀CuSO4/强碱强碱 紫或红紫紫或红紫 肽键肽键茚三酮反应茚三酮反应 茚三酮溶液茚三酮溶液 蓝紫色蓝紫色 氨基氨基黄蛋白反应黄蛋白反应 浓硝酸浓硝酸 深黄色深黄色 芳环芳环Millon反应反应 硝酸汞硝酸汞 红色红色 酚羟基酚羟基 （酪氨酸）（酪氨酸）第四节 酶 酶是生物体内自行合成的，具有催化作用酶是生物体内自行合成的，具有催化作用的活性蛋白质。的活性蛋白质。辅酶：与酶蛋白松弛地结合的辅助因子称辅酶：与酶蛋白松弛地结合的辅助因子称

36、 为辅酶。为辅酶。辅基：与酶蛋白紧密地结合的辅助因子称辅基：与酶蛋白紧密地结合的辅助因子称 为辅基。为辅基。+辅酶（或 生物体内的化学反应达到了能量消耗最低，原料生物体内的化学反应达到了能量消耗最低，原料利用率最高的理想境界，原因是生物体内所有的化学利用率最高的理想境界，原因是生物体内所有的化学反应都是由酶催化的。酶作为生物催化剂，有下列几反应都是由酶催化的。酶作为生物催化剂，有下列几个特点：个特点：1、催化效率高催化效率高 酶的催化效率比一般的化学催化酶的催化效率比一般的化学催化剂高剂高1081010倍。如：一分子过氧化氢酶在一分倍。如：一分子过氧化氢酶在一分钟内可以使钟内可以使500万个过

37、氧化氢分子分解，万个过氧化氢分子分解，2、条件温和条件温和 酶的催化一般是在常温、常压和酶的催化一般是在常温、常压和pH 7的条件下进行。的条件下进行。（有例外：胃蛋白酶是在（有例外：胃蛋白酶是在pH=12时进行催化。时进行催化。我们吃了肉后在胃里几个小时就可将其消化，若我们吃了肉后在胃里几个小时就可将其消化，若在实验室里用在实验室里用6N的盐酸在的盐酸在1200下加热回流下加热回流20个小个小时才能使蛋白质水解）。时才能使蛋白质水解）。3、具有高度的区域选择性和立体选择性具有高度的区域选择性和立体选择性酶的催化被称为一把钥匙开一把锁，非酶催化则相酶的催化被称为一把钥匙开一把锁，非酶催化则相当

38、于多用钥匙。例：麦芽糖酶只能水解葡萄糖的当于多用钥匙。例：麦芽糖酶只能水解葡萄糖的-1,4-苷键，苦杏仁酶只能水解葡萄糖的苷键，苦杏仁酶只能水解葡萄糖的-1,4-苷苷键；酸性水溶液则可水解所有类型的糖苷键。酶可键；酸性水溶液则可水解所有类型的糖苷键。酶可识别一对对映体，对其中一个有效另一个则无效。识别一对对映体，对其中一个有效另一个则无效。4、容易失活容易失活酶的催化一般是在常温、常压和近中性的条件下进酶的催化一般是在常温、常压和近中性的条件下进行，若在酸性、碱性或高温条件下酶就会失活。行，若在酸性、碱性或高温条件下酶就会失活。如：连续高烧后吃饭没胃口，就是因为在高温下唾如：连续高烧后吃饭没胃

39、口，就是因为在高温下唾液中的各种消化酶淀粉酶、蛋白酶被烧死的缘故。液中的各种消化酶淀粉酶、蛋白酶被烧死的缘故。第五节 核酸 1868年，瑞典青年科学家米歇尔（年，瑞典青年科学家米歇尔（F.Miescher)从绷带上脓细胞的细胞核中分离出一种物质，它的从绷带上脓细胞的细胞核中分离出一种物质，它的含磷量很高并具有很强的酸性，后来，就根据它的含磷量很高并具有很强的酸性，后来，就根据它的来源和性质把它叫做核酸。来源和性质把它叫做核酸。核酸是一类重要的生物大分子化合物，核酸与蛋核酸是一类重要的生物大分子化合物，核酸与蛋白质结合生成的核蛋白构成了生命的原生质。蛋白白质结合生成的核蛋白构成了生命的原生质。蛋

40、白质是生命体用以表达各项功能的具体工具，而核酸质是生命体用以表达各项功能的具体工具，而核酸则是用来合成蛋白质的模版。核酸是生物化学界近则是用来合成蛋白质的模版。核酸是生物化学界近些年来研究得最为活跃、并且有重大突破的领域。些年来研究得最为活跃、并且有重大突破的领域。一、核酸的组成和结构一、核酸的组成和结构核酸核糖核酸 (RNA)脱氧核糖核酸 (DNA)D-核糖的核苷 +磷酸D-脱氧核糖的核苷 +磷酸D-核糖 +碱基D-2-脱氧核糖 +碱基NNNHNNH2NNHONH2NHNHOONHNNHNONH2脲嘧啶脲嘧啶（U）腺嘌呤腺嘌呤（A）鸟嘌呤鸟嘌呤（G）胞嘧啶胞嘧啶（C）核酸（核酸（RNA）中的

41、核糖和碱基：）中的核糖和碱基：CHOOHHOHHOHHCH3OHOHOCH2HOHOHOHD-核糖-D-核糖腺嘌呤腺嘌呤（A）鸟嘌呤鸟嘌呤（G）胞嘧啶胞嘧啶（C）NNNHNNH2NNHONHHNOONH2CH3NHNNHNONH2胸腺嘧啶胸腺嘧啶 （T）CHOHHOHHOHHCH3OHHOHOCH2HOHOHD-2-脱氧核糖-D-2-脱氧核糖脱氧核酸（脱氧核酸（DNA）中的脱氧核糖和碱基：）中的脱氧核糖和碱基：核糖（核糖（RNA)中的核苷：中的核苷：ONNOHOCH2OHNH2OHONNHOOHOCH2OHOHNHNNNOOHOCH2HOHNH2OHNNNNOHOCH2HOHNH2OH鸟苷（鸟

42、苷（G）腺苷（腺苷（A）胞苷（胞苷（C）脲苷（脲苷（U）脱氧核糖（脱氧核糖（DNA)中的核苷：中的核苷：ONNOHOCH2HOHNH2HONNHOOCH3HOCH2HOHHNHNNNOOHOCH2HOHNH2NNNNOHOCH2HOHNH2HH2-脱氧胞苷脱氧胞苷dC 2-脱氧胸腺苷脱氧胸腺苷dT2-脱氧鸟苷脱氧鸟苷 dG 2-脱氧腺苷脱氧腺苷dA二、核酸的结构二、核酸的结构核酸的一级结构：核酸的一级结构：单核苷酸通过单核苷酸通过3、5位上的磷酸酯键连接位上的磷酸酯键连接起来的多核苷酸链。起来的多核苷酸链。核酸的二级结构：核酸的二级结构：多核苷酸链借助于分子内的氢键，通过碱多核苷酸链借助于分子

43、内的氢键，通过碱基配对的形式形成的基配对的形式形成的DNA双螺旋的结构。双螺旋的结构。核酸的三级结构：核酸的三级结构：DNA在双螺旋结构的基础上进一步折叠、在双螺旋结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的闭链环状、开链环状或麻花状盘绕形成的闭链环状、开链环状或麻花状等形状的结构。等形状的结构。腺嘌呤腺嘌呤（A）脲嘧啶脲嘧啶（U）鸟嘌呤鸟嘌呤（G）胞嘧啶胞嘧啶（C）RAN中的多核苷酸链中的多核苷酸链DAN中的多核苷酸链中的多核苷酸链腺嘌呤腺嘌呤（A）鸟嘌呤鸟嘌呤（G）胞嘧啶胞嘧啶（C）胸腺嘧啶胸腺嘧啶 （T）在核酸中，嘌呤碱与嘧啶碱总是成对出现的，在核酸中，嘌呤碱与嘧啶碱总是成对出现的，也就是说这两种

44、碱基是互补的。也就是说这两种碱基是互补的。DNA中嘌呤碱与嘧啶碱之间的氢键中嘌呤碱与嘧啶碱之间的氢键DAN的双螺旋结构，由沃森的双螺旋结构，由沃森（Watson)与格里克（与格里克（Crick)于于1953年共同提出，由此奠定了年共同提出，由此奠定了分子生物学的基础，而获得分子生物学的基础，而获得1962年的年的Noble奖。奖。酵母丙氨酸转移核糖核酸的结构酵母丙氨酸转移核糖核酸的结构所谓遗传密码，就是所谓遗传密码，就是DNA中碱基的排列顺序。中碱基的排列顺序。DNA所携带的全部遗传信息，都记录在所携带的全部遗传信息，都记录在DNA所包含的全所包含的全部核苷酸的排列顺序中。部核苷酸的排列顺序中。DNA的复制的复制蛋白质的合成蛋白质的合成