十章-氨基酸代谢课件.ppt

1、l氨基酸（氨基酸（amino acids)amino acids)是蛋白质是蛋白质(protein)(protein)的基本组成单位。本章主的基本组成单位。本章主要讨论蛋白质的酶促水解与氨基酸要讨论蛋白质的酶促水解与氨基酸代谢包括氨基酸的合成代谢和氨基代谢包括氨基酸的合成代谢和氨基酸的分解代谢。酸的分解代谢。本章内容本章内容:蛋白质的营养作用蛋白质的营养作用蛋白质的消化、吸收与腐败蛋白质的消化、吸收与腐败氨基酸的一般代谢氨基酸的一般代谢个别氨基酸的代谢个别氨基酸的代谢一、蛋白质的生理功能一、蛋白质的生理功能 1.1.是构成组织细胞的重要成分。是构成组织细胞的重要成分。2.2.参与组织细胞的更新

2、和修补。参与组织细胞的更新和修补。3.3.参与物质代谢及生理功能的调控。参与物质代谢及生理功能的调控。4.4.氧化供能氧化供能人体每日人体每日18%能量由蛋白质提供能量由蛋白质提供。5.5.其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与蛋白质有关。识别等均与蛋白质有关。l人体每日须分解一定量的组织蛋白质，人体每日须分解一定量的组织蛋白质，并以含氮终产物的形式排出体外。同时，并以含氮终产物的形式排出体外。同时，须从食物中摄取一定量的蛋白质，以维须从食物中摄取一定量的蛋白质，以维持正常生理活动之需。由于食物中的含持正常生理活动之需。由于食物中的含氮物主要是蛋白质

3、，故可用氮的摄入量氮物主要是蛋白质，故可用氮的摄入量来代表蛋白质的摄入量。来代表蛋白质的摄入量。l体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡就称为着动态平衡，这种动态平衡就称为氮平氮平衡衡(nitrogen balance)(nitrogen balance)。氮平衡有以下几种情况：氮平衡有以下几种情况：1氮总平衡：每日摄入氮量与排出氮量氮总平衡：每日摄入氮量与排出氮量大致相等，表示体内蛋白质的合成量与分大致相等，表示体内蛋白质的合成量与分解量大致相等，称为氮总平衡。此种情况解

4、量大致相等，称为氮总平衡。此种情况见于正常成人。见于正常成人。2氮正平衡：每日摄入氮量大于排出氮氮正平衡：每日摄入氮量大于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量大于分解量，量，表明体内蛋白质的合成量大于分解量，称为氮正平衡。此种情况见于儿童、孕妇、称为氮正平衡。此种情况见于儿童、孕妇、病后恢复期。病后恢复期。3氮负平衡：每日摄入氮量小于排出氮氮负平衡：每日摄入氮量小于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量小于分解量，量，表明体内蛋白质的合成量小于分解量，称为氮负平衡。此种情况见于消耗性疾病称为氮负平衡。此种情况见于消耗性疾病患者（），饥饿者。患者（），饥饿者。l体内不能合成，必须由食物蛋白质体内不能合成，

5、必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为供给的氨基酸称为必需氨基酸必需氨基酸(essential amino acid)(essential amino acid)。l体内能够自行合成，不必由食物供体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸就称为给的氨基酸就称为非必需氨基酸非必需氨基酸。必需氨基酸一共有八种：赖氨酸（必需氨基酸一共有八种：赖氨酸（Lys）、）、色氨酸（色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（）、苯丙氨酸（Phe）、蛋）、蛋氨酸（氨酸（Met）、苏氨酸（）、苏氨酸（Thr）、亮氨酸）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（）、异亮氨酸（Ile）、缬氨酸）、缬氨酸（Val）。）。由于酪氨酸在体内需由苯丙氨酸为原料

6、由于酪氨酸在体内需由苯丙氨酸为原料来合成，半胱氨酸必需以蛋氨酸为原料来合成，半胱氨酸必需以蛋氨酸为原料来合成，故这两种氨基酸被称为半必需来合成，故这两种氨基酸被称为半必需氨基酸。氨基酸。精氨酸、组氨酸在人体内合成慢，不能满足需要也称半必需氨基酸。半必需氨基酸。非必需氨基酸:非必需氨基酸并非体内蛋白质合成不需要,而是人体内可以合成,当总氮量不足时,体内合成非必需氨基酸会受限制,从而制约人体蛋白蛋(人体肌肉)的合成。蛋白质在健美运动中也有重要意义蛋白质在健美运动中也有重要意义 健美运动是以追求肌肉的围度和肌肉的质量为第一目的，对于蛋白质的需要量是很高的，因此,及时补充优质蛋白质对健美运动训练是非常

7、必要的，只有这样才能保证训练的连续性，达到训练目的。通常健美运动训练每公斤体重每日需补充1克1.5克蛋白质,也就是一个60公斤体重的健美训练者,每日需补充60克90克蛋白质。蛋白质的补充来源可分为二部份:1.日常膳食中获取,如:肉类、水产类、蛋、乳制品和部分豆类食品。需选择低脂、摄取全面最好。由于各种食物蛋白质中的氨基酸模式不同,故可把2种或2种以上的食物蛋白质适当混合食用,其中的氨基酸可相互补充,当日常膳食中某一种或几种必需氨基酸含量不足或缺乏时,会使人体肌肉合成受限制。2.运动营养补充品,如：乳清蛋白、复合高质蛋白(增肌粉、顶级高质蛋白)、全谱氨基酸或支链氨基酸。其蛋白质含量高,比日常膳食

8、蛋白质中氨基酸含量更全面、更科学、生物价值更高。每日可在膳食获取蛋白质以外,每公斤体重补充0.5克。最好每日分为几次补充,这样会提高人体对蛋白质的吸收和利用。最佳蔬菜：由于红薯既含丰富的维生素，又是抗癌能手，所以被选为所有蔬菜之首。其次分别是芦笋、卷心菜、花椰菜、芹菜、茄子、甜菜、胡萝卜、荠菜、苤蓝、金针菇、雪里红、大白菜。最佳水果：最佳水果的排名依次是：木瓜、草莓、橘子、柑子、猕猴桃、芒果、杏、柿子与西瓜。最佳肉食：鹅鸭肉化学结构接近橄榄油，有益于心脏。鸡肉则被称为“蛋白质的最佳来源”。最佳食用油：玉米油、米糠油、芝麻油等尤佳，植物油与动物油按1 0.5或1 1的比例调配食用更好。最佳汤食：

9、鸡汤最优，特别是母鸡汤还有防治感冒、支气管炎的作用，尤其适于冬春季饮用。最佳护脑食物：菠菜、韭菜、南瓜、葱、花椰菜、菜椒、豌豆、番茄、胡萝卜、小青菜、蒜苗、芹菜等蔬菜，核桃、花生、开心果、腰果、松子、杏仁、大豆等壳类食物 l蛋白质在体内的利用率称为蛋白质在体内的利用率称为蛋白质的营养蛋白质的营养价值价值l决定蛋白质营养价值高低的因素有：决定蛋白质营养价值高低的因素有：必需氨基酸的含量必需氨基酸的含量；必需氨基酸的种必需氨基酸的种类类；必需氨基酸的比例必需氨基酸的比例，即具有与人，即具有与人体需求相符的氨基酸组成。体需求相符的氨基酸组成。l将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后将几种营养价值较低的

10、食物蛋白质混合后食用，以提高其营养价值的作用称为食用，以提高其营养价值的作用称为食物食物蛋白质的互补作用蛋白质的互补作用。1 1、营养价值（、营养价值（nutrition valuenutrition value）：）：外源性蛋白质被人体利用的程度。外源性蛋白质被人体利用的程度。吸收的食物蛋白被机体利用的几率（利用率）。吸收的食物蛋白被机体利用的几率（利用率）。一般：动物蛋白质一般：动物蛋白质 植物蛋白质。植物蛋白质。N保留量保留量N吸收量吸收量100%=指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。需氨基酸可以互相补充而提高营养价

11、值。其本质即为食物蛋白质之间在其本质即为食物蛋白质之间在AA组成上的组成上的取长补短，互相补充。取长补短，互相补充。如谷类含如谷类含Lys少，少，Trp多，而豆类含多，而豆类含Lys多，多，Trp少，两者混合食用可提高营养价值。少，两者混合食用可提高营养价值。一、蛋白质的消化一、蛋白质的消化（一）胃中的消化：（一）胃中的消化：l 胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及少量胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及少量氨基酸。氨基酸。（二）肠中的消化：（二）肠中的消化：l 有两种类型的酶：有两种类型的酶：肽链外切酶：如羧肽酶肽链外切酶：如羧肽酶A A、羧肽酶羧肽酶B B、氨基肽酶、二肽酶等；、氨基肽酶、

12、二肽酶等；肽链内切肽链内切酶：如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。酶：如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。l 蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。消化过程消化过程 自胃中开始，在小肠中完成。自胃中开始，在小肠中完成。（一）胃中的消化作用（一）胃中的消化作用胃蛋白酶的最适胃蛋白酶的最适pH为为1.52.5，对蛋白质肽键作，对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。胃蛋白酶原胃蛋白酶原胃蛋白酶胃蛋白酶+多肽碎片多肽碎片胃酸、胃蛋白酶胃酸、胃蛋白酶(pepsinogen)(pepsin)胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用，使之

13、在胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用，使之在 胃停留时间长，利于充分消化，对乳儿较重要。胃停留时间长，利于充分消化，对乳儿较重要。（二）小肠中的消化（二）小肠中的消化小肠是蛋白质消化的主要部位。小肠是蛋白质消化的主要部位。1.胰酶及其作用胰酶及其作用胰酶胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适是消化蛋白质的主要酶，最适pH为为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。左右，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶内肽酶(endopeptidase)水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。外肽酶外肽酶(exopeptidase)自肽链的末段开始

14、每次水解一个氨基酸残自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。、氨基肽酶。肠液中酶原的激活肠液中酶原的激活胰蛋白酶原胰蛋白酶原 糜蛋白酶原糜蛋白酶原 羧基肽酶原羧基肽酶原 弹性蛋白酶原弹性蛋白酶原 肠激酶肠激酶(enterokinase)胰蛋白酶胰蛋白酶 糜蛋白酶糜蛋白酶 羧基肽酶羧基肽酶 弹性蛋白酶弹性蛋白酶 (trypsin)(exopeptidase)(carboxypeptidase)(elastase)可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。保证酶在其特定的部位和环

15、境发挥催化作用。酶原还可视为酶的贮存形式。酶原还可视为酶的贮存形式。酶原激活的意义酶原激活的意义氨基肽酶氨基肽酶内肽酶内肽酶羧基肽酶羧基肽酶氨基酸氨基酸 +氨基酸氨基酸二肽酶二肽酶蛋白水解酶作用示意图蛋白水解酶作用示意图2.小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用主要是寡肽酶主要是寡肽酶(oligopeptidase)(oligopeptidase)的作用，例如氨的作用，例如氨基肽酶基肽酶(aminopeptidase)(aminopeptidase)及二肽酶及二肽酶(dipeptidase)(dipeptidase)等。等。蛋白质的降解是有选择性的蛋白质的降解是有选择性的

16、选择性：（1）异常蛋白、（2）正常的调节蛋白和酶意义：（1）清除异常蛋白；（2）细胞对代谢进行调控的一种方式蛋白质的周转：人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。周转的速度用半寿期表示。成人每天有总体蛋白的1%2%被降解、更新。不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约18天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2 均很短。选择性降解的特点：（1）居于重要代谢调控位点的酶或调节蛋白，降解速度快（短寿蛋白多是调节蛋白或调节酶）（2）“持家蛋白”的降解速度慢（长寿蛋白多是持家蛋白）（3）蛋白质的降解速度受到细胞营养及激素状态的调节，营

17、养缺乏，周转速度加快。l主要在小肠进行，是一种主动转运过程，需由主要在小肠进行，是一种主动转运过程，需由特殊特殊载体载体携带。转运氨基酸进入细胞时，同时携带。转运氨基酸进入细胞时，同时转运入转运入NaNa+。l除此之外，也可经除此之外，也可经-谷氨酰循环谷氨酰循环进行。需由进行。需由-谷氨酰基转移酶催化，利用谷氨酰基转移酶催化，利用GSHGSH，合成，合成-谷谷氨酰氨基酸进行转运。消耗的氨酰氨基酸进行转运。消耗的GSHGSH可重新再合成。可重新再合成。吸收部位：主要在小肠吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、二肽、三肽吸收形式：氨基酸、二肽、三肽吸收机制：耗能的主动吸收过程吸收机制：耗能的主动

18、吸收过程（一）氨基酸吸收载体（一）氨基酸吸收载体载体蛋白与氨基酸、载体蛋白与氨基酸、Na+Na+组成三联体，组成三联体，由由ATPATP供能将氨基酸、供能将氨基酸、Na+Na+转入细胞内，转入细胞内，Na+Na+再由钠泵排出细胞。再由钠泵排出细胞。载载 体类型体类型中性氨基酸载体中性氨基酸载体碱性氨基酸载体碱性氨基酸载体酸性氨基酸载体酸性氨基酸载体亚氨基酸与甘氨酸载体亚氨基酸与甘氨酸载体（二）（二）-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用-谷氨酰基循环谷氨酰基循环(-glutamyl cycle)(-glutamyl cycle)过程：过程：谷胱甘肽对氨基酸的转运谷胱甘肽

19、对氨基酸的转运 谷胱甘肽再合成谷胱甘肽再合成半胱氨酰甘氨酸半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸半胱氨酸甘氨酸甘氨酸肽酶肽酶-谷氨谷氨 酸环化酸环化 转移酶转移酶氨基酸氨基酸H2NCHCOOHR5-氧脯氨氧脯氨酸酸谷氨酸谷氨酸 5-氧脯氧脯氨酸酶氨酸酶ATPADP+Pi-谷氨酰半胱氨酸谷氨酰半胱氨酸-谷氨酰谷氨酰半胱氨酸半胱氨酸 合成酶合成酶ADP+PiATP谷胱甘肽谷胱甘肽 合成酶合成酶ATPADP+Pi细胞外细胞外-谷谷 氨酰氨酰 基转基转 移酶移酶细胞膜细胞膜谷胱甘肽谷胱甘肽 GSH细胞内细胞内-谷氨酰基循环过程谷氨酰基循环过程-谷氨酰谷氨酰氨基酸氨基酸COOHCHNH2CH2CH2C

20、ONHCHCOOHRCHH2NCOOHR氨基酸氨基酸l利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系（依赖氢离子或钙离子的转运体系（依赖氢离子或钙离子的主动转运）主动转运）l此种转运也是耗能的主动吸收过程此种转运也是耗能的主动吸收过程l吸收作用在小肠近端较强吸收作用在小肠近端较强（三）（三）肽的吸收肽的吸收依赖pH的氢离子或钠离子的交换转运体系：不消耗ATP,转运动力来源于质子的电化学 梯度。谷胱甘肽转运系统：长肽的吸收机制：亲水肽 疏水肽的扩 散，胞饮和内吞作用 蛋白质的腐败作用蛋白质的腐败作用(putrefaction)：肠道细菌对肠道细菌对未被消化及未吸收的蛋白质或

21、其消化产物所起未被消化及未吸收的蛋白质或其消化产物所起的作用。的作用。l主要在大肠中进行，是细菌对蛋白质及其消化产物的主要在大肠中进行，是细菌对蛋白质及其消化产物的分解作用。分解作用。l 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、脱氨、腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质，如胺类（腐胺、尸脱巯基等反应。可产生有毒物质，如胺类（腐胺、尸胺），酚类，吲哚类，氨及硫化氢等。胺），酚类，吲哚类，氨及硫化氢等。l 这些有毒物质被吸收后，由肝脏进行解毒。这些有毒物质被吸收后，由肝脏进行解毒。（一）胺类（一）胺类(amines)的生成的生成蛋白质蛋白质 氨基酸氨基酸胺类胺

22、类蛋白酶蛋白酶 脱羧基作用脱羧基作用 组氨酸组氨酸组胺组胺 色氨酸色氨酸 色胺色胺 酪氨酸酪氨酸酪胺酪胺 赖氨酸赖氨酸尸胺尸胺苯丙氨酸苯丙氨酸苯乙胺苯乙胺-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。因而将其称为经冲动，使大脑发生异常抑制。因而将其称为假假神经递质神经递质(false neurotransmitter)(false neurotransmitter)苯乙胺苯乙胺苯乙醇胺苯乙醇胺CH2CH2NH2CH2CH2NH2CH2NH2COHHCH2N

23、H2COHH酪胺酪胺-羟酪胺羟酪胺CH2CH2NH2OHCH2CH2NH2OHCH2NH2COHHOHCH2NH2COHHOH（二）（二）氨的生成氨的生成未被吸收的氨基酸未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素渗入肠道的尿素氨氨(ammonia)肠道细菌肠道细菌脱氨基作用脱氨基作用尿素酶尿素酶降低肠道降低肠道pH，NH3转变为转变为NH4+以胺盐形式排出，以胺盐形式排出，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。（三）（三）其它有害物质的生成其它有害物质的生成酪氨酸酪氨酸 苯酚苯酚半胱氨酸半胱氨酸 硫化氢硫化氢 色氨酸色氨酸 吲哚吲哚一、概一、概 述述蛋白质的半寿期蛋白质的

24、半寿期(half-life)蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用用t1/21/2表示表示蛋白质转换蛋白质转换(protein turnover)真核生物中蛋白质的降解有两条途径真核生物中蛋白质的降解有两条途径 不依赖不依赖ATP利用组织蛋白酶利用组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白 依赖泛素依赖泛素(ubiquitin)的降解过程的降解过程 溶酶体内降解过程溶酶体内降解过程依赖依赖ATP降解异常蛋白和短寿命蛋白降解异常蛋白和短寿命蛋白76个氨基酸的小分子蛋白个氨基酸的小分子蛋白

25、(8.5kD)普遍存在于真核生物而得名普遍存在于真核生物而得名一级结构高度保守一级结构高度保守1.泛素化泛素化(ubiquitination)泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活。并使其激活。2.蛋白酶体蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解对泛素化蛋白质的降解泛素化过程泛素化过程E1：泛素活化酶：泛素活化酶E2：泛素结合酶：泛素结合酶 泛素携带蛋白泛素携带蛋白 E3：泛素蛋白连接酶：泛素蛋白连接酶泛素泛素CO-O+HS-E1ATPAMP+PPi泛素泛素COS E1HS-E2HS-E1泛素泛素COS E2泛素泛素COS E1被降解

26、被降解蛋白质蛋白质HS-E2泛素泛素COS E2泛素泛素CNH 被降解蛋白质被降解蛋白质OE3 如基因表达、细胞增殖、炎症反应、诱发如基因表达、细胞增殖、炎症反应、诱发癌瘤（促进抑癌蛋白癌瘤（促进抑癌蛋白P53降解）降解）体内蛋白质降解参与多种生理、病理调节作用体内蛋白质降解参与多种生理、病理调节作用 特殊分解代谢特殊分解代谢 特殊侧链的分解代谢特殊侧链的分解代谢 氨基酸的氨基酸的 分解代谢分解代谢 脱羧基作用脱羧基作用 CO CO2 2+胺胺 一般分解代谢一般分解代谢 脱氨基作用脱氨基作用 NH NH3 3+-+-酮酸酮酸 食物蛋白中，经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解

27、产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。肌肉中a.a占代谢库的50以上。肝脏中a.a占代谢库的10。肾中a.a占代谢库的4。血浆中a.a占代谢库的16。肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。血液氨基酸血液氨基酸组织氨基酸组织氨基酸(AA代谢库代谢库)食物蛋白食物蛋白体内合成的体内合成的 非必需非必需AAAA组织蛋白组织蛋白 其他含氮物其他含氮物(嘌呤、嘧啶等嘌呤、嘧啶等)胺类胺类CO2(脱羧脱羧)其他含氮物其他含氮物 氨氨 -酮酸酮酸 糖糖谷氨酰胺谷氨酰胺 尿素尿素 C

28、O2+H2O 脂肪脂肪脱脱 氨氨 基基TCACO2+H2O氨基酸代谢概况氨基酸代谢概况l指氨基酸脱去氨基生成相应指氨基酸脱去氨基生成相应-酮酸的过程酮酸的过程l氨基酸的脱氨基作用方式主要有：氨基酸的脱氨基作用方式主要有：l1 1、氧化脱氨基，、氧化脱氨基，l2 2、转氨基，、转氨基，l3 3、联合脱氨基、联合脱氨基l4 4、非氧化脱氨基、非氧化脱氨基l 等几种形式。等几种形式。l（一）氧化脱氨基（一）氧化脱氨基（重要的酶重要的酶:L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶）：）：反应过程包括脱氢和水解两步。反应过程包括脱氢和水解两步。-2H +H -2H +H2 2O O R-CHR-CH（NHNH2 2）

29、COOH R-CCOOH R-C（=NH=NH）COOH R-COCOOH+NHCOOH R-COCOOH+NH3 3氨基酸的氧化脱氨基反应主要由氨基酸的氧化脱氨基反应主要由L-氨基氨基酸氧化酶（酸氧化酶（L-amino acid oxidase)和和L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶(L-glutamate dehydrogenase)所催化。所催化。L-氨基酸氧化酶（氨基酸氧化酶（L-amino acid oxidase)是一种需氧脱氢酶，以是一种需氧脱氢酶，以FAD或或FMN为辅基，脱下的氢原子交给为辅基，脱下的氢原子交给O2，生，生成成H2O2。该酶活性不高，在各组织器官。该酶活性不高，在各

30、组织器官中分布局限，因此作用不大。中分布局限，因此作用不大。l(1)氨基酸氧化酶氨基酸氧化酶有两类辅酶，、（人和动物）对下列a.a不起作用：Gly、-羟氨酸（Ser、Thr）、二羧a.a（Glu、Asp）、二氨a.a（Lys、Arg（2）、）、D-氨基酸氧化酶氨基酸氧化酶 E-FAD 有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶，可广谱性地催化D-a.a脱氨。（3）、）、Gly氧化酶氧化酶 E-FAD 结构式结构式使Gly脱氨生成乙醛酸。（4）、）、D-Asp氧化酶氧化酶 E-FAD 结构式结构式E-FAD 兔肾中有D-Asp氧化酶，D-Asp脱氨，生成草酰乙酸。lL-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶(L-

31、glutamate dehydro-genase)是一种不需氧脱氢酶，以是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或或NADP+为辅酶，生成的为辅酶，生成的NADH或或NADPH可进入呼吸链进行氧化磷酸化。可进入呼吸链进行氧化磷酸化。该酶活性高，分布广泛，因而作用较大。该酶活性高，分布广泛，因而作用较大。该酶属于变构酶，其活性受该酶属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受的抑制，受ADP，GDP的激活。的激活。真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。ATP、GTP、NADH

32、可抑制此酶活性。ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a氧化）。（二）转氨基作用：（二）转氨基作用：在转氨酶在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基的作用下，某一氨基酸去掉酸去掉-氨基生成相应的氨基生成相应的-酮酸，而另一种酮酸，而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。转氨酶转氨酶(transaminase)以磷酸吡哆醛以磷酸吡哆醛(胺胺)为辅酶。为辅酶。转氨基作用转氨基作用(transamination)可以在各可以在各种

33、氨基酸与种氨基酸与-酮酸之间普遍进行。除酮酸之间普遍进行。除Gly，Lys，Thr，Pro外，均可参加转氨基作外，均可参加转氨基作用。用。要点：要点：反应可逆。反应可逆。体内除体内除Lys、Pro和羟脯氨酸外，大多数和羟脯氨酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作用。氨基酸都可进行转氨基作用。转氨酶均以转氨酶均以磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛为辅酶。磷酸吡为辅酶。磷酸吡哆醛是哆醛是VB6的衍生物。反应中起传递氨的衍生物。反应中起传递氨基的作用。基的作用。转氨基作用机制转氨基作用机制l较为重要的转氨酶有：较为重要的转氨酶有：丙氨酸氨基转移酶丙氨酸氨基转移酶（alanine trans-alanine trans

34、-aminase,ALTaminase,ALT），又称为谷丙转氨酶，又称为谷丙转氨酶（GPTGPT）。催化丙氨酸与。催化丙氨酸与-酮戊二酸之酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在在肝脏中活性较高，在肝脏疾病肝脏疾病时，可时，可引起血清中引起血清中ALTALT活性明显升高。活性明显升高。ALT ALT 丙氨酸丙氨酸+-+-酮戊二酸酮戊二酸 丙酮酸丙酮酸+谷氨酸谷氨酸 天冬氨酸氨基转移酶天冬氨酸氨基转移酶（aspartate aspartate transaminase,ASTtransaminase,AST），又称为谷草转氨，又称为谷草

35、转氨酶（酶（GOTGOT）。催化天冬氨酸与。催化天冬氨酸与-酮戊二酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患心肌疾患时，血清中时，血清中ASTAST活性明显升高。活性明显升高。AST AST 天冬氨酸天冬氨酸+-+-酮戊二酸酮戊二酸 草酰乙酸草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸 l转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸酮酸(-(-ketoacid)ketoacid)的过程，称为的过程，称为联合脱氨基作用联合脱氨基作用。l

36、联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行，联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。是体内主要的脱氨基的方式。氨氨基基酸酸 -酮酮戊戊二二酸酸 N NH H3 3 +N NA AD DH H +H H+-酮酮酸酸 谷谷氨氨酸酸 H H2 2O O +N NA AD D+氨基酸与-酮戊二酸进行转氨基作用，生成相应的-酮酸和谷氨酸，后者在谷氨酸脱氢酶作用下脱去氨基生成-酮戊二酸和NH3。联合脱氨基作用是在氨基酸转移酶和L-谷氨酸脱氢酶联合作用下完成的。全过程可逆，因而也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。RH-C-NH2 COOHAA COOH（CH2）2 C=O COOHRC

37、=OCOOH-酮酸酮酸 COOH（CH2）2 HC-NH2 COOH-酮戊二酸酮戊二酸谷氨酸谷氨酸转氨酶转氨酶NH3+NADHNAD+H2OL-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶氨基酸的联合脱氨基作用氨基酸的联合脱氨基作用联合脱氨基作用的特点：联合脱氨基作用的特点：a.转氨基作用与谷氨酸脱氢酶催 化的氧化脱氨基作用偶联。b.联合脱氨基的结果有游离氨产生。c.既是脱氨的方式，也是合成非必 需氨基酸的重要途径。d.主要存在于肝、肾、脑组织中。l这是存在于这是存在于骨骼肌和心肌骨骼肌和心肌中的一种特殊中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。的联合脱氨基作用方式。l在骨骼肌和心肌中，由于谷氨酸脱氢酶在骨骼肌和心肌中，

38、由于谷氨酸脱氢酶的 活 性 较 低，而的 活 性 较 低，而 腺 苷 酸 脱 氨 酶腺 苷 酸 脱 氨 酶(adenylate deaminase)(adenylate deaminase)的活性较高，故的活性较高，故采用此方式进行脱氨基。采用此方式进行脱氨基。l腺苷酸脱氨酶腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)(adenylate deaminase)可可催化催化AMPAMP脱氨基，此反应与转氨基反应相脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基联系，即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。作用。氨氨基基酸酸 -酮酮戊戊二二酸酸 天天冬冬氨氨酸酸 I IM MP

39、P N NH H3 3 腺腺苷苷酸酸代代 琥琥珀珀酸酸 -酮酮酸酸 谷谷氨氨酸酸 草草酰酰乙乙酸酸 A AM MP P H H2 2O O 延延胡胡索索酸酸 苹苹果果酸酸 1、直接脱氨基作用2、还原脱氨基作用3、脱水脱氨基作用4、脱硫化氢脱氨基作用5、水解脱氨基作用6、氧化还原脱氨基作用（一）（一）再氨基化为氨基酸。再氨基化为氨基酸。（二）（二）转变为糖或脂：转变为糖或脂：1.1.生糖氨基酸生糖氨基酸。2.2.生酮氨基酸：生酮氨基酸：LeuLeu，LysLys。3.3.生糖兼生酮氨基酸：生糖兼生酮氨基酸：PhePhe，TyrTyr，IleIle，ThrThr，TrpTrp。（三）（三）氧化供能

40、氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能。化分解供能。-酮戊二酸酮戊二酸琥珀酰琥珀酰 CoA延胡索酸延胡索酸草酰乙酸草酰乙酸丙酮酸丙酮酸乙酰乙酰CoA乙酰乙酰乙酰乙酰 CoA三羧酸循环中间产物三羧酸循环中间产物PEP葡萄糖葡萄糖脂肪酸脂肪酸酮体酮体甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸类别类别氨氨 基基 酸酸生糖氨基酸生糖氨基酸生酮氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸亮氨酸、赖氨

41、酸生糖兼生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸氨基酸生糖及生酮性质的分类氨基酸生糖及生酮性质的分类甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸类别类别氨氨 基基 酸酸生糖氨基酸生糖氨基酸生酮氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨

42、酸、苏氨酸、色氨酸甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸类别类别氨氨 基基 酸酸生糖氨基酸生糖氨基酸生酮氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸类别类别氨氨 基基 酸酸生糖氨基酸生糖氨基酸生酮氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、

43、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸氨基酸生糖及生酮性质的分类氨基酸生糖及生酮性质的分类琥珀酰琥珀酰CoA 延胡索酸延胡索酸草酰乙酸草酰乙酸-酮戊二酸酮戊二酸柠檬酸柠檬酸乙酰乙酰CoA丙酮酸丙酮酸PEP磷酸丙糖磷酸丙糖葡萄糖或糖原葡萄糖或糖原糖糖-磷酸甘油磷酸甘油脂肪酸脂肪酸脂肪脂肪甘油三酯甘油三酯乙酰乙酰乙酰乙酰CoA丙氨酸丙氨酸半胱氨酸半胱氨酸丝氨酸丝氨酸苏氨酸苏氨酸色氨酸色氨酸异亮氨酸异亮氨酸亮氨酸亮氨酸色氨酸色氨酸天冬氨酸天冬氨酸天冬酰胺天冬酰胺苯丙氨酸苯丙氨酸酪氨酸酪氨酸异亮氨酸异亮氨酸 蛋氨酸蛋氨酸丝氨酸丝氨酸 苏氨酸苏氨酸 缬氨酸缬氨酸酮体酮

44、体亮氨酸亮氨酸 赖氨酸赖氨酸酪氨酸酪氨酸 色氨酸色氨酸 苯丙氨酸苯丙氨酸 谷氨酸谷氨酸精氨酸精氨酸 谷氨酰胺谷氨酰胺组氨酸组氨酸 缬氨酸缬氨酸CO2CO2氨基酸、糖及脂肪代谢的联氨基酸、糖及脂肪代谢的联系系T A C目目 录录 一、血氨的来源与去路一、血氨的来源与去路 肠肠道道吸吸收收 合合成成尿尿素素 氨氨基基酸酸脱脱氨氨 合合成成氨氨基基酸酸 酰酰胺胺水水解解 合合成成酰酰胺胺 其其他他含含氮氮物物分分解解 合合成成其其他他含含氮氮物物 直直接接排排出出 血血氨氨 氨中毒的机理：脑细胞的线粒体可将氨与-酮戊二酸作用生成Glu，大量消耗-酮戊二酸，影响TCA，同时大量消耗NADPH，导致大脑

45、功能障碍，还会产生肝昏迷。氨是有毒物质，血中的氨是有毒物质，血中的NH3主要是以无主要是以无毒的毒的Ala及及Gln两种形式运输的。两种形式运输的。（一）丙氨酸（一）丙氨酸-葡萄糖循环葡萄糖循环(alanine-glucose(alanine-glucose cycle)cycle)：l 肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循环转丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这一循环运至肌肉重新分解产生丙酮酸

46、，通过这一循环反应过程即可将肌肉中氨基酸的氨基转移到肝反应过程即可将肌肉中氨基酸的氨基转移到肝脏进行处理。这一循环反应过程就称为脏进行处理。这一循环反应过程就称为丙氨酸丙氨酸-葡萄糖循环葡萄糖循环。是是肌肉与肝肌肉与肝之间氨的转运形式。之间氨的转运形式。意义：既使肌肉中的氨以无毒的意义：既使肌肉中的氨以无毒的Ala形式运到肝，形式运到肝，肝又为肌肉提供生成丙酮酸的葡萄糖。肝又为肌肉提供生成丙酮酸的葡萄糖。+H2ONADH+H+NH3氨基酸-酮戊 二酸谷氨酸-酮酸NAD+丙酮酸AlaAlaAlaG丙酮酸GG-酮戊 二酸谷氨酸尿素肌肉血液肝（一）丙氨酸（一）丙氨酸-葡萄糖循环葡萄糖循环 肝肝 血血

47、液液 骨骨骼骼肌肌 l li iv ve er r b bl lo oo od d m mu us sc cl le e G G G G G G p py yr ru uv va at te e p py yr ru uv va at te e N NH H3 3 N NH H3 3 a an na al li in ne e a an na al li in ne e a al la an ni in ne e l肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成酶（酶（glutamine synthetase)glutamine synthetase)的催

48、化下，合成谷氨的催化下，合成谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形式将氨基经血液循环带到酰胺，以谷氨酰胺的形式将氨基经血液循环带到肝脏，再由谷氨酰胺酶将其分解，肝脏，再由谷氨酰胺酶将其分解，产生的氨即可产生的氨即可用于合成尿素。因此，谷氨酰胺对氨用于合成尿素。因此，谷氨酰胺对氨具有运输、具有运输、贮存和解毒贮存和解毒作用。作用。A AT TP P +N NH H3 3 A AD DP P +P Pi i g gl lu ut ta am mi in ne e s sy yn nt th he et ta as se e g gl lu ut ta am mi ic c a ac ci id d g gl l

49、u ut ta am mi in ne e g gl lu ut ta am mi in na as se e N NH H3 3 H H2 2O O 主要是从主要是从脑、肌肉脑、肌肉等组织向等组织向肝或肾肝或肾运氨。运氨。GlnGlu谷氨酰胺酶H2ONH3CHNH2COOHCH2CH2COOHCHNH2COOHCH2CH2CONH2Gln合成酶（脑、肌肉）NH3+ATPADP+Pi（肝、肾）Gln即是氨的一种解毒形式，也是氨的储存即是氨的一种解毒形式，也是氨的储存和运输形式。和运输形式。GlnGluH2ONH3CHNH2COOHCH2CH2COOHCHNH2COOHCH2CH2CONH2CH

50、NH2COOHCH2COOHAsp+ATP AMP+PPiCHNH2COOHCH2CONH2Asn+天冬酰胺酶氨的去向：（1）重新利用 合成a.a、核酸。（2）贮存 Gln，Asn高等植物将氨基氮以Gln，Asn的形式储存在体内。（3）排出体外排氨动物：水生动物，排泄时需少量水排尿素动物：陆生脊椎动物排尿酸动物：鸟类、爬虫类 l鸟氨酸循环：鸟氨酸循环：尿素生成的过程由尿素生成的过程由Hans Krebs 和和Kurt Henseleit 提出，称为提出，称为鸟氨酸循环鸟氨酸循环(orinithine cycle)，又称，又称尿素循环尿素循环(urea cycle)或或Krebs-Hensele