酶与维生素课堂课件.ppt

1、第三章第三章酶酶Chapter 3 Enzyme Chapter 3 Enzyme 主要内容主要内容一、概述二、酶的结构与功能三、影响酶促反应速度的因素四、酶的命名、分类与医学的关系一、酶的概念?酶（enzyme）由活细胞产生的、具有催化功能的生物大分子。?核酶（ribozyme）具有催化活性的核糖核酸（RNA）二、酶催化的化学反应称为酶促反应。底物S产物P酶活性酶失活第一节概述三、酶的研究历史1878年Kuhne提出酶的概念；1897年德国科学家Hans Buchner和Eduard Buchner 成功地用不含细胞的酵母提取液实现了发酵；1926年美国生化学家Sumner第一次从刀豆分离到

2、脲酶结晶，提出酶是蛋白质；1978年Altman提出RNA有催化功能；1982年Cech证实RNA有催化功能；1949年日本采用深层培养法生产细菌淀粉酶，开辟了微生物酶制剂进入大规模工业化生产的新纪元。（一）（一）酶与一般催化剂的共同点：能催化热力学上允许进行的化学反应，而不能实现那些热力学上不能进行的反应；能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点；四、酶催化作用的特点四、酶催化作用的特点（二）酶的催化特性1、酶的催化效率高酶促反应速度比无催化剂高10 81020倍，比一般催化剂高1061013倍。如：2H2O2 2H2O+O2?Fe2+催化：610-4mol/mol催化剂?sH2O2酶

3、催化：6106mol/mol催化剂?s2 2、酶作用的专一性、酶作用的专一性?一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为 酶的专一性（特异性）(1)(1)绝对专一性：一种酶只能催化一种底物发生一种化学反应，称为绝对专一性。发生一种化学反应，称为绝对专一性。(2)(2)相对专一性：酶的作用对象是一类化合物或一种化学键发生反应。物或一种化学键发生反应。(3)立体异构专一性：一种酶只能作用于一种立体异构体或催化生成一种立体异构种立体异构体或催化生成一种立体异构体，称为立体异构专一性。体，称为立体异构专一性。3、酶活性的不稳定性酶活性的不稳定性酶的反应条件温和，

4、低温、高温、强酶的反应条件温和，低温、高温、强酸、强碱、重金属、抑制剂等都易改变酸、强碱、重金属、抑制剂等都易改变酶活性。酶活性。4、酶的活性受到调节控制、酶的活性受到调节控制许多因素可以影响或调节酶的催化活许多因素可以影响或调节酶的催化活性，如代谢物、对酶分子的共价修饰等。性，如代谢物、对酶分子的共价修饰等。（一）按酶的组成分类第二节酶的结构和功能 单纯酶(简单酶)酶 酶蛋白 结合酶（全酶）辅酶 辅助因子 辅基 金属离子 仅有aa，淀粉酶、脂肪酶决定酶促反应特异性决定酶促反应性质和类型?由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为全酶（酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活力）。?与酶蛋白结合疏松、可用透析

5、法除去的小分子有机物称为辅酶。?与酶蛋白结合较紧密、用透析法不易除去的小分子有机物称为辅基。?一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶，催化一种或一类底物进行某种化学反应。?一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶，分别催化不同底物进行同一类反应。（二）酶的结构与功能的关系1、酶的活性部位与必需基团?酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生反应的部位称为 酶的活性部位。它又分为结合部位和催化部位：直接与底物结合的基团构成结合部位，决定底物专一性；直接参与催化底物反应的基团构成 催化部位，决定反应专一性。?酶活性部位的基团以及参与维持酶分子构象的基团称为必需基团。酶的活性中心酶的活性中心酶的活性

6、中心结合基团活性中心内必需基团催化基团活性中心外必需基团（三）酶原及其激活?没有催化活性的酶的前体称为 酶原。如：胰蛋白酶原、凝血酶原等。?酶原在一定条件下转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程常伴有酶蛋白一级结构的改变：胰蛋白酶/肠激酶胰蛋白酶原胰蛋白酶+N端6肽片段?酶原酶原激活激活酶酶（无活性）（有活性）?酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程?酶原激活的机制为：酶原激活的机制为：酶原分子的一级结构改变，导致其空间酶原分子的一级结构改变，导致其空间结构发生变化，使结构发生变化，使 催化活性中心催化活性中心 得以形得以形成，于是无活性的酶原就转变为有活性成，于是无活性

7、的酶原就转变为有活性的酶。的酶。?酶以酶原形式存在的生理意义在于：酶以酶原形式存在的生理意义在于：保护自身组织细胞 不被酶水解消化；不被酶水解消化；保证正常的生理功能顺利进行。顺利进行。?在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶同工酶(isoenzyme)。?同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。（四）同工酶?乳酸脱氢酶同工酶（乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，）为四聚体，在在 体体 内内 共共 有有 五五 种种 分分 子子 形形 式式，即即LDH1（H4），LDH2（H3M），LDH3（H2M2），LDH

8、4（HM3）和和LDH5（M4）。）。?心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。?骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。（一）过渡态和活化能（一）过渡态和活化能?反应体系中各反应物分子所含能量高低不同，只有所含能量达到或超过某一限度的活化分子才能发生反应。反应物分子处于被激活状态时称为过渡态。?反应物分子由常态转变为活化状态（过渡态）所需的能量称为活化能(Ea)。（五）酶的作用机制（五）酶的作用机制（二）诱导契合学说?1890

9、年，Emil Fischer提出“锁钥学说”：底物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中间产物。底物酶酶 底物复合物+?19581958年，年，KoshlandKoshland提出提出“诱导契合学说诱导契合学说”：酶：酶活性部位的结构与底物的结构并不特别吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底物与酶接近但活性部位具有一定的柔性，当底物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象。（三）邻近效应和定向效应（三）邻近效应和定向效应邻近：指底物的反应基团和酶活性部位的催化基团互相靠近，以及结合在酶活性部位上的两种底物分子之间的互

10、相靠近。定向：指互相靠近的底物分子之间、底物分子与酶活性部位的催化基团之间形成正确的立体排列方向。第三节影响酶促反应速度的因素pH值抑制剂激活剂底物浓度酶浓度温度一、底物浓度对反应速度的影响一、底物浓度对反应速度的影响（一）底物对酶促反应的饱和现象：（一）底物对酶促反应的饱和现象：（二）米氏方程式的推导：?Michaelis&Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即著名的名的米氏方程。Vmax?（三）（三）K Km和和V Vmax的意义：的意义：1.当=Vmax/2时，Km=S=S。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。2.Km可以反映酶与底物亲和力的大小

11、。Km越小，酶与底物的亲和力越大。3.Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的 Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。二、酶浓度对反应速度的影响?当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比?即=kE。三、温度对反应速度的影响?一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快。但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。?酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度（35-40摄氏度）。温度对酶促反应速度的影响温度对酶促反应速度的影响?酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的

12、特征性常数。?低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。四、四、pH对反应速度的影响?pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。?酶催化活性最高时溶液的 pH值就称为酶的最适pH。pHpH对酶促反应速度的影响对酶促反应速度的影响?人体内大多数酶的最适pH在6.58.0之间?pH对酶促反应速度的影响，其原因主要是由于pH的改变了酶的催化基团、底物分子的解离状态或者导致酶蛋白变性。五、激活剂对反应速度的影响?能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。?酶的激活剂大多数是无机离子，如K+、Mg2+、Mn2+、Cl-等。六、抑制剂对反应速度的影响?凡是能降低酶促反应速度

13、，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂(inhibitor)。?按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不 可 逆 抑 制 作 用(irreversibleinhibition)和 可 逆 抑 制 作 用(reversible inhibition)两大类。（一）不可逆抑制作用：?抑制剂与酶分子的必需基团 共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。?专一性抑制（如 有机磷农药 对胆碱酯酶的抑制）?非专一性抑制（如 路易士气 对巯基酶的抑制）（二）可逆抑制作用：?抑制剂与酶分子以 非共价键可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制

14、剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是 可逆抑制作用。?可逆抑制作用包括 竞争性、反竞争性、和非竞争性抑制几种类型。1.1.竞争性抑制（竞争性抑制（competitive inhibi-tion)competitive inhibi-tion)：?抑制剂和底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，称为竞争性抑制作用竞争性抑制作用。?竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂往往是酶的竞争性抑制剂往往是酶的 底物类似物 或或反应产物；抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；

15、增加底物浓度可使抑制程度减小；动力学参数：Km值增大，Vm值不变。丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制 H2N-C OOH H2N-S O2NHR 对氨基苯甲酸对氨基苯磺酰胺?系统名包括底物名称和反应类型，如：L-丙氨酸:a-酮戊二酸氨基转移酶?习惯名有以下几种不同的命名原则(1)根据催化的底物命名如：蛋白酶、淀粉酶如：蛋白酶、淀粉酶(2)根据催化的反应性质命名如：脱氢酶、转氨酶、脱羧酶(3)根据催化的底物、反应性质命名如：乳酸脱氢酶、草酰乙酸脱羧酶(4)为区别同一类酶，在名称前标明来源如：

16、胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶第四节第四节酶的命名酶的命名Section 4 Section 4 维生素与辅酶维生素与辅酶维生素(vitamin)是人类必需的一类营养素，是维持机体正常生理功能所必需的，机体自身又不能合成或合成量不足，必需靠外界供给的一类微量低分子有机化合物?维生素可按其溶解性的不同分为 脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。?脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种。?水溶性维生素有 B族维生素(VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，泛酸，生物素，叶酸)和VitC一一.脂溶性维生素脂溶性维生素维生素A（又称：视黄醇、抗干眼病维生素）（一）来

17、源1、动物性食物：肝脏、鱼肝油2、植物性食物：胡萝卜素可转变成维生素A。（二）活性形式1.天然形式A1 视黄醇A2 3-脱氢视黄醇?植物中的-胡萝卜素可转化为视黄醇2.体内活性形式?视黄醇、视黄醛、视黄酸（三）生化作用1、构成视觉细胞内感光物质（11-顺视黄醛、全反视黄醛）。2、参与糖蛋白的合成3、其他作用?维持上皮组织结构和功能的完整?维持机体的生长和发育?杆状细胞视紫红质?（感弱光）弱光?光异构光异构?暗处视蛋白?神经冲动?异构酶?11-顺视黄醛全反视黄醛?视网膜?异构酶?11-顺视黄醇全反视黄醇?肝脏?维生素A在视觉中的作用（四）缺乏症1、夜盲症（雀目）2、干眼病3、生长停滞和不育。?过

18、量摄取头痛、恶心腹泻、肝脾大孕妇：胎儿畸形维生素维生素D（又称抗佝偻病维生素、钙化醇）（又称抗佝偻病维生素、钙化醇）?（一）来源1、动物性食物：肝、乳及蛋黄、鱼肝油。2、皮肤微血管中的7-脱氢胆固醇经日光照射可转变为维生素D3。?（二）活性形式1,25-(OH)2-D3?靶细胞：小肠粘膜、肾、肾小管（三）生化作用1、促进肠道对钙磷的吸收。2、促进肾小管对钙磷的重吸收。3、提高血钙、血磷的浓度，促进骨的钙化。(四）缺乏症?儿童：佝偻病?成人：软骨病维生素维生素E?（一）来源：植物种子如麦胚油、棉籽油、花生油?（二）化学本质：维生素E又叫生育酚、抗不育症维生素?无氧：热稳定?有氧：易自身氧化（可保

19、护其他物质）（三）生化作用1、抗氧化作用。2、抗动物不育症。3、促进血红素合成。（四）缺乏症1、红细胞数量少、寿命缩短。2、红细胞脆性增加。3、神经障碍（少见）。维生素维生素K?（一）来源K1主要存在于植物和动物肝脏中，K2是人体肠道细菌代谢的产物。临床用的K3、K4为人工合成。?（二）化学本质维生素K又叫凝血维生素，是-甲基-1,4-萘醌衍生物。?(三)生化作用作为谷氨酸羧化酶的辅助因子，促进凝血酶原及凝血因子、及的合成，参与凝血作用。?（四）缺乏症凝血因子合成障碍，易出血，尤其是新生婴儿易发生出血性疾病。二二.水溶性维生素水溶性维生素?大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。维生素的重要性就在于它

20、们是体内一些重要的代谢酶的辅酶或辅基的组成成分。?维生素B族在生物体内通过构成辅酶而发挥对物质代谢的作用维生素维生素C?（一）来源新鲜水果及蔬菜新鲜水果及蔬菜?（二）化学本质又叫L-抗坏血酸，是L-已糖酸内酯，具有不饱和的一烯二醇结构。具有酸性和较强的还原性。?(三）特点?1、L-抗坏血酸可被空气中的氧氧化成脱氢抗坏血酸，此反应可逆。?2、L-抗坏血酸及脱氢抗坏血酸都具有同样的生物活性，以前者为主。?3、脱氢抗坏血酸易水解为无活性的二酮古洛糖酸，后者进一步被氧化成草酸和苏阿糖酸。(四)生化作用?1、参与体内的氧化还原反应?(1)保持谷胱甘肽的还原状态，维持细胞膜的正常功能。?维生素C GSSG

21、 还原产物?（还原型）?维生素C2GSH 脂质过?（氧化型）氧化物?谷胱甘肽还原酶?谷胱甘肽过氧化物酶(2)保护巯基酶(3)促进铁的吸收(4)保护各种维生素免遭氧化破坏2、参与体内的羟化反应(1)胶原蛋白的合成(2)多巴胺的-羟化反应；胆汁酸合成中的7-羟化等（3）参与芳香族氨基酸的代谢?（五）缺乏症坏 血 病辅酶与辅基的来源及其生理功用辅酶与辅基的来源及其生理功用维生素维生素B1?（一）来源种子的外皮和胚芽、黄豆、酵母及瘦肉?（二）化学本质又叫抗脚气病维生素，因其分子中含有硫和氨基，所以又叫硫胺素。(三三)由维生素衍生的辅酶由维生素衍生的辅酶/活化形式：活化形式：TPP：?焦磷酸硫胺素，由硫

22、胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中-酮酸的氧化脱羧反应。（四）生化作用（TPP）?1、作为丙酮酸脱氢酶系和-酮戊二酸脱氢酶系的辅酶，参与-酮酸的氧化脱羧作用。?（1）丙酮酸+NAD+HSCoA TPP 乙酰CoA+NADH+H+CO2?（2）-酮戊二酸+NAD+HSCoA TPP琥珀酰CoA+NADH+H+CO2?2、作为转酮醇酶的辅酶，参与磷酸戊糖代谢途径。3.TPP可抑制胆碱脂酶的活性，参与乙酰胆碱的合成。TPP-乙酰胆碱胆碱脂酶乙酸+胆碱?（五）缺乏症：?1、脚气病：四肢无力，肌肉麻木、感觉异常等末梢神经炎表现。?2、消化不良：胃肠蠕动减慢、消化液

23、分泌减少，食欲不振。?3、末梢神经炎-维生素维生素PP（一）来源肉类、肝脏、谷物、花生。此外，人体可利用色氨酸合成维生素PP。（二）化学本质又叫抗癩皮病因子，它包括尼克酸（烟酸）和尼克酰胺（烟酰胺），二者均为吡啶衍生物（三）辅酶/活性形式1、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，又称辅酶）2、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，又称辅酶)在体内，由尼克酰胺参与构成的两种辅酶均有氧化型（NAD+，NADP+）和还原型（NADH+H+，NADPH+H+）两种形式。它们作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。是Vit PP的衍生物?(四)生化作用?1、NAD+和NADP+在体内作为

24、多种不需氧脱氢酶的辅酶，参与物质代谢?2、NAD+和NADP+在生物过代谢过程中的作用是递氢?（五）缺乏症?糙皮病或癩皮病?表现：皮炎、腹泻、痴呆等三D症狀NAD+和NADP+的分子结构举例：磷酸甘油醛NAD+乳酸1,3-二磷酸甘油酸NADH+H+丙酮酸磷酸葡萄糖NAD+2GSH磷酸葡萄糖酸NADH+H+GSSG 维生素维生素B2?（一）来源：酵母、蛋、奶及绿叶蔬菜?（二）化学本质维生素B2是核醇与6，7-二甲基异咯嗪的缩合物。呈黄色针状结晶，易溶于水,又叫核黄素。（三）辅酶/活性形式：1、黄素单核苷酸（FMN）2、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）是核黄素（VitB2）的衍生物。（四）生化作用Vi

25、tB2具有氧化还原性，酶蛋白与FMN或FAD结合后统称为黄素酶(氧化还原酶),催化脱氢氧化反应，其辅基FMN或FAD在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）,起氢传递体的作用.FMN FMN 和和FADFAD的分子结构的分子结构（五）缺乏病：（五）缺乏病：舌炎、口角炎及眼结膜炎等舌炎、口角炎及眼结膜炎等维生素维生素B6（一）来源动、植物性食品。肠道细菌也可以合成部分维生素B6（二）化学本质包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺三 者均为吡啶衍生物（三）辅酶/活性形式：1、磷酸吡哆醛2、磷酸吡哆胺?磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是 Vit B6的衍生物，Vit B6包括吡哆醇，吡哆醛和吡哆胺等三种形式。磷酸吡哆醛和磷酸吡

26、哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。（四）生化作用1.作为转氨酶和氨基酸脱羧酶 的辅酶，参 与氨基酸代谢。2、作为ALA(-氨基乙酰丙酸)合酶的辅酶参与血红素合成。3.磷酸吡哆醛作为糖原磷酸化酶的重要组 成部分，参与糖原分解为1-磷酸葡萄糖 的过程。（五）缺乏症1.-氨基丁酸合成障碍，出现过度兴奋，过敏甚至惊厥等疾病。2.低血色素小细胞性贫血和血清铁增多。3.长期服用异烟肼需补充维生素B6。泛酸泛酸（一）来源动物性食品、谷物及豆制品（二）化学本质有机酸 又叫遍多酸（三）活性形式：辅酶辅酶A（HSCoA）和酰基载体蛋白（ACP）的辅基。?泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶

27、A（CoA），后者的结构成分为 3-磷酸腺苷-5-焦磷酸-泛酸-巯基乙胺。CoA中的巯基可与酰基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，因此CoA是酰化酶的辅酶。CH3CSCoAOCoACoA的分子结构（四）生化作用1.构成辅酶A，在糖、脂及氨基酸代谢中起着转运乙酰基或脂酰基的作用。2.构成酰基载体蛋白的辅酶，在脂肪酸的生物合成中起着转运脂酰基的作用。（五）缺乏症动物肝脏中脂类增加，丙酮酸氧化脱羧受阻，生长迟钝，生殖障碍生物素（生物素（biotin）（一）来源：动物、植物性食品，肠道细菌也可以合 成（二）化学本质：是噻吩与尿素相结合的骈环化合物，带有一戊酸侧链，有,两种异构体

28、。与尿素相结合的骈环（三）活性形式：生物素?生物素是生物素是羧化酶的辅基羧化酶的辅基，在体内参与，在体内参与COCO2的固定和羧化反应。(四）生化作用生物素作为羧化酶的辅基，在羧化反应中起着固定CO2和传递羧基的作用（五）缺乏症大量服用抗生素或长期食用生鸡蛋可导致生物素缺乏病，出现疲乏、恶心、呕吐、食欲不振、皮炎及脱屑性红皮病等症状叶叶酸酸（一）来源绿色蔬菜、酵母和动物肝、肾，肠道细菌也可以合成叶酸（二）化学本质又叫蝶酰谷氨酸，它是由蝶酸和谷氨酸 结合而成（三）活性形式：FH4?四氢叶酸（四氢叶酸（FHFH4 4）由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内 一碳单位基团转移酶系统中的辅酶酶系统中的辅酶，其

29、N5和N10原子与一碳单位基团结合，与嘌呤和嘧啶的合成有关。（四）生化作用FH4作为一碳单位转移酶的辅酶，在嘧啶、嘌呤、蛋氨酸和胆碱等重要物质的生物合成中起着传递一碳单位的重要作用（五）缺乏症核酸合成障碍，动物生长停滞，红细胞体积增大,引起巨红细胞性贫血.?甲氨蝶呤甲氨蝶呤因结构与叶酸相似，可抑制FH4的合成，进而抑制嘌呤核苷酸的合成。?因此具抗癌作用。?维生素维生素B12?(一）来源?动物性食品：肉类、肝?（二）化学本质：?又叫钴胺素,是唯一含有金属元素的维生素。天然存在的B12有5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素和羟钴胺素三种形式（三）活性形式?1.甲基钴胺素（MeB12）?2.5-脱氧腺苷钴胺素（5-dAR-B12）?5-脱氧腺苷钴胺素是体内的主要形式，它可参与构成多种变位酶的辅酶，甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶，与胆碱等的合成有关。（四）生化作用MeB12作为N5-CH3FH4甲基转移酶的辅酶，促进FH4的再利用和蛋氨酸的再利用参与一碳单位的形成、分解和转移，因而促进核酸的合成，影响红细胞成熟（五）缺乏症巨幼红细胞性贫血