D脱氧核糖βD呋喃脱氧核糖教案课件.pptx
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1、1会计学D脱氧核糖脱氧核糖D呋喃脱氧核糖呋喃脱氧核糖 是一类含氮的高分子化合物,是一类生物高分子。是生命的基础,是构成细胞的主要物质。蛋白质是功能分子,既充当生物体的构架材料,又为生命执行各种特殊使命。有机体内起催化作用的各种酶是蛋白质,调节代谢的激素 大多数是蛋白质或其衍生物,免疫作用的抗体是蛋白质。呼吸作用中运输O2和CO2的是血红蛋白。肌肉的收缩,消化道的蠕动,起保护作用的皮肤、毛发 等都是从蛋白质的特有造型性质中产生出来的。如:蛋白质 蛋白质的基本结构单元是氨基酸,不论哪一类蛋白质水解都生成-氨基酸的混合物。蛋白质 -氨基酸(约20多种)H+、OH-或酶 从化学上看,蛋白质是氨基酸的高
2、聚物;氨基酸是构成蛋白质的基石。-氨基酸 -氨基酸 17-1 氨基酸教学目标:1.熟悉氨基酸的结构和命名。2.掌握氨基酸的两性电离和成肽反应。(重点、难点)教学目标:1.熟悉氨基酸的结构和命名。2.掌握氨基酸的两性电离和成肽反应。(重点、难点).了解氨基酸的其它性质。氨基酸羧酸分子中烃基上的H原子被氨基取代的化合物称为氨基酸。氨基酸分子中含有氨基和羧基。如:R-CH-CH2-COOH R-CH-COOH NH2NH2一、氨基酸的结构、分类和命名-氨基酸可分为 中性氨基酸 碱性氨基酸 酸性氮基酸甘氨酸氨基乙酸 Gly 丙氨酸 -氨基丙酸 Ala 酪氨酸-氨基-3-对羟基苯基丙酸 Tyr俗名:系统
3、命名:缩写符号:中性氨基酸 在分子中-NH2与-COOH 数目相同。NH2NH2如:CH2-COOH CH3CHCOOH HO-CH2CHCOOHNH2碱性氨基酸在分子中-NH2的数目多于-COOH的数目。酸性氨基酸在分子中-COOH数目多于-NH2数目。在-氨基酸的命名中,习惯上多数以俗名来命名,而组成蛋白质的-氨基酸仅二十多种,见表。俗 名:赖氨酸系统命名:2,6-二氨基己酸缩写符号:LysH2N-CH2CH2CH2CH2CH-COOHNH2HOOC-CH2CH2CH-COOHNH2俗 名:谷氨酸系统命名:2-氨基戊二酸缩写符号:Glu蛋白质中的氨基酸续上表1.两性与等电点(1)两性 -氨
4、基酸含有一个酸性的羧基(-COOH),也含有一个碱性的氨基(-NH2),故它遇到酸或碱都能生成盐。-氨基酸分子内这两个基团也可以生成盐(称内盐)。R-CH-COOH +HCl R-CH-COOHNH2NH3Cl+-R-CH-COOH +NaOH R-CH-COO Na +H2ONH2NH2+-NH2NH3R-CH-COOH R-CH-COO+-内盐(亦称为偶极离子)(2)等电点氨基酸在纯水溶液中可形成如下的平衡:如果在氨基酸水溶液的平衡体系中外加酸,则可抑制负离子(II)的生成,而使正离子(III)数量增加,平衡向左移动。如果在氨基酸水溶液的平衡体系中外加碱,则可抑制正离子(III)的生成,而
5、使负离子(II)数量增加,平衡向右移动。R-CH-COONH3 R-CH-COOH+NH2-正离子(III)两性离子(I)负离子(II)NH2R-CH-COOHOH-H+NH3R-CH-COO-OH-H+将某氨基酸溶液的PH值调至一特定值,使酸式电离程度恰好等于碱式电离程度,氨基酸主要以两性离子形式存在,氨基酸的净电荷等于零。将此溶液置于电场中,氨基酸既不向正极移动也不向负极移动。该溶液的pH值则称为氨基酸的等电点。(简写PI)等电点氨基酸等电点的两点说明:不同的氨基酸有不同的等电点。所以可以通过测定氨基酸 的等电点来鉴别氨基酸。等电点是每一种氨基酸的特定常数。在等电点时,以两性 离子形式存在
6、的氨基酸浓度最大(在水溶液中),氨基酸的溶解度最小。中性氨基酸的等电点pH=5.06.3之间。碱性氨基酸的等电点pH=7.610.8之间。酸性氨基酸的等电点pH=2.83.2之间。溶液的酸碱性氨基酸的存在形式在电场中的运动方向PHPIPH=PIPHPI练习1.填表2.已知甘氨酸的等电点PI=5.97,判断在下列条件下,其在电场中的移动方向.(1)PH=2 (2)PH=6 (3)PH=9阴离子两性离子阳离子正极不移动负极负极不移动正极2.成肽反应一个氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基通过失水反应,形成一个酰氨键,新生成的化合物称为肽,肽分子中的酰氨键叫肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽,多个分
7、子氨基酸失水形成的肽叫多肽。RC-OH+H NHCHCOOHORRCNHCHCOOH+H2OOR 肽键4.与亚硝酸反应:RNH2+HNO2 ROH+N2 +H2OR-CH-COOH+HNO2 R-CH-COOH+N2 +H2ONH2OH3.脱羧反应R-CH-COOH R-CH2 +CO2NH2NH2Ba(OH)24.与茚三酮反应茚三酮在水溶液中:注:N-取代的-氨基酸、-氨基酸、-氨基酸等均不与茚三酮发生显色反应。=O+OOHOHOOOHOH茚三酮水合茚三酮ON=CNH2+R-CH-COOHOOOHOH2OO水合茚三酮+CO2+RCHO蓝紫色OH凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的
8、反应。茚茚三酮 水合茚三酮17-2 蛋白质教学目标:1.了解蛋白质的结构和分类。(难点)2.掌握蛋白质的性质。(重点)一、蛋白质的元素组成和分类组成元素C 50%55%H 6.0%7.0%O 19%24%N 15%17%S 04%有些蛋白质还含有少量P,少量蛋白质还含有微量元素Fe、Cu、Zn、Mn等在任何蛋白质中1克N相当于6.25克蛋白质,6.25克称为蛋白质的系数。蛋白质的种类繁多,可以从不同的角度,根据它们不同的特征进行分类。1、按形状分类纤维蛋白质球蛋白分子呈细长形,排列成纤维状,一般不溶于水。该蛋白是动物组织的主要结构材料。如蚕丝、羊毛、头发、羽毛、指甲、皮肤等分子折叠,卷曲成球形
9、,一般能溶于水,该蛋白质主要起着维护和调节的生命过程中的有关功能作用,如:酶、激素、蛋清蛋白等。2、按化学组成分类单纯蛋白结合蛋白仅由氨基酸单位组成。如白蛋白、球蛋白、谷蛋白等。由单纯蛋白质与非蛋白质部分(称辅基)结合而成。分类根据辅基的不同结合蛋白质又可分为脂蛋白 单纯蛋白质与脂结合糖蛋白 单纯蛋白质与糖类结合磷蛋白 单纯蛋白质与磷酸结合金属蛋白 单纯蛋白质与金属离子结合 血红蛋白 单纯蛋白质与血红素结合 核蛋白 单纯蛋白质与核酸结合 色蛋白 单纯蛋白质与有色化合物结合如血红蛋白是由球蛋白(单纯)血红素(辅基)二、蛋白质的分子结构蛋白质的物理、化学性质和生物功能都依赖于它们的结构。3、按功能
10、分类激素 起调节作用抗体 起免疫作用(防御细菌入侵)酶 起催化作用收缩蛋白 主管机体的运动核蛋白 传递遗传信息作用血红蛋白 起输送作用(在血中把氧输送到各部位)蛋白质的结构相当复杂,通常分为一级结构二级结构三级结构四级结构(高级结构)统称空间结构(初级结构)1、蛋白质的一级结构牛胰岛素的一级结构一级结构 是指蛋白质分子链中各种氨基酸结合的顺序。胰核糖核酸酶的一级结构2、蛋白质的二级结构二级结构-螺旋型-折叠型(由肽链之间的 氢键所造成)(由两条肽链或一条肽链内两段肽链之间形成氢键)H-NC=O H-NC=O-+氢键二级结构 是由于肽键之间的氢键造成。在一个肽键的C=O与另一个肽键的-NH2之间
11、存在氢键。蛋白质中有二种类型的二级结构-折叠型反平行N端C端3、蛋白质的三级结构维持三级结构的力来自氨基酸侧链之间的相互作用。主要包括二硫键氢键正负离子间的静电引力(离子键)疏水基团间的亲和力(疏水键)三级结构 实际上蛋白质分子很少以简单的-螺旋或-折叠型结构存在,而是在二级结构的基础上进一步卷曲折叠,构成具有特定构象的紧凑结构。肌红蛋白的三级结构4、蛋白质四级结构其中每条肽链称为一个亚基。维护四级结构的主要是静电引力。蛋白质分子中作为一个整体所含有的不止一肽链。由多条肽链(三级结构)聚合而形成特定构象的分子叫做蛋白质的四级结构。四级结构 1、2、1、2分别代表血红蛋白四条肽链三、蛋白质的性质
12、1、两性与等电点蛋白质和氨基酸一样,也是两性物质(在肽链中有C-端的COOH;N-端的NH2)有它们的等电点。不同蛋白质,其等电点不相同。在等电点时,蛋白质的溶解度最小,因此可以通过调节溶液的pH值,使蛋白质从溶液中析出,达到分离或提纯的目的。阳离子NH3+P COOH阴离子PCOO-NH2PNH2COOH两性离子NH3+P COO-等电点OH-OH-H+H+2.蛋白质的水解蛋白质水解水解-氨基酸眎(shi)胨水解多肽水解二肽水解3、蛋白质的变性 当蛋白质受到物理或化学因素影响时,可使蛋白质二、三级结构的结合力遭受破坏,肽链松散,导致蛋白质在理化和生物性质上的改变,这种现象称为蛋白质的变性。如
13、:原来结构一级结构变性后蛋白质在变性初期,分子构象未遭到深度破坏(只破坏了三级结构,而二级结构未变)那么还有可能恢复原来的结构和性质。可逆变性如果变性过度,就会成为不可逆性,这时二 级结构也遭受破坏,无法恢复。不可逆变性引起蛋白质变性的主要因素蛋白质变性后表现为:溶解度降低、凝固 丧失生理活性4、蛋白质的沉淀 蛋白质是高分子化合物,在水溶液中形成的颗粒直径在1100nm内,具有胶体性质,所以蛋白质溶液不能通过半透膜。在水溶液中是以胶体形式存在的。(如酸、碱、丙酮、酒精、单宁酸、重金属盐等)加热加压紫外线激烈摇荡或搅拌化学试剂蛋白质分子含有肽键,-NH2、-COOH、-OH等,可与水分子形成氢键
14、而形成一种水化膜,故蛋白质在水溶液中不沉淀。-OHH-OH-H-OH C-NHOH-OH C-NHO NH2H-OH 如果破坏蛋白质在水中溶液中的水化膜,蛋白质就会在水溶液中沉淀。破坏水化膜的因素有:(1)盐析 加入大量的电解质如:NaCl、(NH4)2SO4、Na2SO4等,蛋白质将会以沉淀析出,这种作用称为盐析。盐析反应一般是可逆的,即这种沉淀是不变性的。(2)脱水剂 酒精、丙酮等对水的亲和力很大,可以夺取水化膜中的H2O,故蛋白质的水化膜被破坏,使蛋白质沉淀出来。(3)重金属盐 蛋白质可以和Hg2+、Cu2+、Pb2+、Ag+等重金属离子结合成不溶性蛋白质。重金属有杀菌的作用,即是由于它
15、能沉淀蛋白质(属于变性)。Ag+NH3COO-PPNH3COOAg+5、显色反应(1)缩二脲反应蛋白质与硫酸铜碱性溶液反应,呈现紫色,称为缩二脲反应。蛋白质 紫色络合物CuSO4NaOH(2)黄蛋白反应蛋白质 黄色 (芳环上的硝化反应)浓HNO3(3)水合茚三酮反应 蛋白质与稀的水合茚三酮一起加热呈蓝紫色。该反应主要用于纸上层析。如果蛋白质中的氨基酸含有芳香环(如苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸等)遇到浓HNO3后产生白色沉淀,加热时沉淀为黄色。黄蛋白反应氨水橙色黄色糖类是自然界中分布最广的一类有机物。从化学结构的特点来说,由于最初发现这类化合物都是由碳、氢、氧三种元素组成,而且分子中氢和氧原子的比例
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