生物无机化学2课件.ppt
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- 生物 无机化学 课件
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1、生物无机化学生物无机化学Bioinorganic chemistryBioinorganic chemistry主讲教师主讲教师 霍涌前霍涌前第二章第二章生物金属配生物金属配位化学基础位化学基础 n蛋白质的结构、蛋白质的性质。蛋白质的结构、蛋白质的性质。n应用晶体场理论知识解决生物无机应用晶体场理论知识解决生物无机化学中配合物的电子光谱、磁性。化学中配合物的电子光谱、磁性。n第一节第一节 蛋白质蛋白质n第二节第二节 核酸及其金属配合物核酸及其金属配合物n第三节第三节 生物无机化学体系中的配位生物无机化学体系中的配位化学原理化学原理主要内容主要内容教教学学重重点点p掌握蛋白质空间结构。掌握蛋白质
2、空间结构。p掌握掌握DNADNA双螺旋结构模型要点。双螺旋结构模型要点。p应用晶体场理论知识解决生物无机化学应用晶体场理论知识解决生物无机化学中配合物的电子光谱、磁性等。中配合物的电子光谱、磁性等。p了解混配配合物的形成及其生物意义。了解混配配合物的形成及其生物意义。教学目标及基本要求教学目标及基本要求p 生物无机化学中配合物的电子光谱、生物无机化学中配合物的电子光谱、磁性。天然氧载体的作用原理。磁性。天然氧载体的作用原理。教学难点教学难点图图.氨基酸的分子结构氨基酸的分子结构第一节第一节 氨基酸氨基酸 氨基酸的缩写符号氨基酸的缩写符号 名称名称三字符号三字符号丙氨酸丙氨酸Ala精氨酸精氨酸A
3、rg天冬氨酸天冬氨酸Asp半胱氨酸半胱氨酸Cys谷氨酰胺谷氨酰胺Gln谷氨酸谷氨酸Glu/Gln组氨酸组氨酸His异亮氨酸异亮氨酸Ile甘氨酸甘氨酸Gly名称名称三字符号三字符号天冬酰胺天冬酰胺Asn亮氨酸亮氨酸Leu赖氨酸赖氨酸Lys甲硫氨酸甲硫氨酸Met苯丙氨酸苯丙氨酸Phe脯氨酸脯氨酸Pro丝氨酸丝氨酸Ser苏氨酸苏氨酸Thr色氨酸色氨酸Trp酪氨酸酪氨酸Tyr缬氨酸缬氨酸Valn按按R R基团结构特点基团结构特点:脂肪族氨基酸、:脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。芳香族氨基酸和杂环氨基酸。n营养学角度营养学角度:必需氨基酸、非必需:必需氨基酸、非必需氨基酸。氨基酸。n按按R R基
4、团极性基团极性:非极性氨基酸、疏:非极性氨基酸、疏水氨基酸。水氨基酸。一、氨基酸的分类一、氨基酸的分类赖氨酸赖氨酸:促进大脑发育,能促进脂肪代谢,:促进大脑发育,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺等,防止细胞退化。调节松果腺、乳腺等,防止细胞退化。色氨酸色氨酸:促进胃液及胰液的产生。:促进胃液及胰液的产生。苯丙氨酸苯丙氨酸:参与消除肾及膀胱功能的损耗。:参与消除肾及膀胱功能的损耗。蛋氨酸蛋氨酸:参与组成血红蛋白、组织与血清,:参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能。有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能。苏氨酸苏氨酸:有转变某些氨基酸达到平衡功能。:有转变某些氨基酸达到平衡功能。分类分
5、类 从营养学角度从营养学角度共有共有10种种异亮氨酸异亮氨酸:参与胸腺、脾脏及脑下腺的调:参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺。状腺、性腺。亮氨酸亮氨酸:作用平衡异亮氨酸。:作用平衡异亮氨酸。缬氨酸缬氨酸:作用于黄体、乳腺及卵巢。:作用于黄体、乳腺及卵巢。精氨酸精氨酸:精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制:精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂是主治梅毒、病毒性黄疸等病药物。剂是主治梅毒、病毒性黄疸等病药物。组氨酸组氨酸:但对幼儿却为必需氨基酸。但对幼儿却为必需氨基酸。复复习习二、氨基酸的立体异构和旋光性二、氨基酸的立体异构和旋光性n光吸
6、收:光吸收:在近紫外区在近紫外区(220-300nm)只有酪氨只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。完全吸收完全吸收完全透过完全透过吸收黄色光吸收黄色光光谱示意光谱示意表观现象表观现象复合光复合光Why?6颜色与光的关系颜色与光的关系透过光和吸收光是互补色光。透过光和吸收光是互补色光。紫外吸收光谱、可见吸收光谱都属于紫外吸收光谱、可见吸收光谱都属于电子光谱,它们都是由于价电子的跃迁而电子光谱,它们都是由于价电子的跃迁而产生的。利用物质的分子或离子对紫外和产生的。利用物质的分子或离子对紫外和可见光的吸收所产生的紫外可见光谱及吸可见光的吸收所产生的紫外可见
7、光谱及吸收程度可以对物质的组成、含量和结构进收程度可以对物质的组成、含量和结构进行分析、测定、推断。行分析、测定、推断。l 在有机化合物分子中有在有机化合物分子中有电子、电子、电子、未电子、未 成键成键n电子。当分子吸收一定能量的电子。当分子吸收一定能量的辐射能辐射能 时,这些电子就会跃迁到较高的能级,此时时,这些电子就会跃迁到较高的能级,此时 电子所占的轨道称为电子所占的轨道称为反键轨道反键轨道。l 小分子有机物电子的跃迁类型小分子有机物电子的跃迁类型:*、n*、n*l 常见跃迁类型:常见跃迁类型:*、n*、*、n*远紫外区远紫外区150nm,测定,测定C-C、C-H 等。等。紫外区紫外区1
8、50230nm,测定,测定-OH、-NH 2等。等。E1带带,190nm,芳香环芳香环C=C-C=C等。等。K(E2)带带,217nm,共轭多烯,共轭多烯-C=C-C=O-等。等。B 带带,250 nm芳香芳香环或其杂环的吸收。环或其杂环的吸收。R带带。200400nm,C=O、C=S、N=O、N=N、C=N等。等。*n*n*酪氨酸酪氨酸 (2S,3R)-2-氨基氨基-3-对对 羟苯基丙酸羟苯基丙酸 max=275nm 苯丙氨酸苯丙氨酸 2-氨基氨基-3-苯基丙酸苯基丙酸 max=257nm 色氨酸色氨酸 -吲哚基吲哚基丙氨酸丙氨酸 max=280nm图图.几种氨基酸的几种氨基酸的UVUV谱图
9、谱图图图.氨基酸在人体的存在形式氨基酸在人体的存在形式 存储功能蛋白存储功能蛋白 抗体抗体 酶酶 运输功能运输功能 肌动蛋白肌动蛋白 结构蛋白结构蛋白荷尔蒙荷尔蒙第二节第二节 蛋白质蛋白质一、一、分分类类血红蛋白血红蛋白问题:血红蛋白如何运输问题:血红蛋白如何运输O2、CO2、Fe2+?离子通道离子通道问题:离子通道如何运输金属离子?问题:离子通道如何运输金属离子?金属离子与生物大分子结合后,会发金属离子与生物大分子结合后,会发生明显的生物化学效应。生明显的生物化学效应。n肽键:脱水后形成写作肽键:脱水后形成写作-CO-NH-。n肽单位:肽键的四个原肽单位:肽键的四个原子和与之相连的两个子和与
10、之相连的两个-碳碳原子所组成的基团。原子所组成的基团。n肽链主链上的重复结构肽链主链上的重复结构称为肽单位或肽基。称为肽单位或肽基。二、肽二、肽 图图.肽链的相互作用肽链的相互作用多肽链拆分。多肽链拆分。n测蛋白质分子测蛋白质分子多肽链数目。多肽链数目。n二硫键断裂。二硫键断裂。一级结构一级结构三、蛋白质三、蛋白质1 1、蛋白质的结构、蛋白质的结构 图图.蛋白质结构及蛋白质结构及二硫键二硫键n肽链的主链在空间的排列肽链的主链在空间的排列,或规则的几何或规则的几何走向、旋转及折叠。走向、旋转及折叠。蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构 图图.左手和右手螺旋左手和右手螺旋-螺旋:肽平面螺旋:肽平面的键
11、长和键角一定的键长和键角一定,肽键的原子排列呈肽键的原子排列呈反式构型反式构型,相邻的肽相邻的肽平面构成两面角。平面构成两面角。蛋白质分子为右蛋白质分子为右手手-螺旋。螺旋。a-helix right-handed 3.6 aa per turn hydrogen bond N-HO=C图图.three polypeptide intertwinedProtein structureProtein structure Secondary-折叠:由两条或折叠:由两条或 多条几乎完全伸展多条几乎完全伸展 的肽链平行排列,的肽链平行排列,通过链间的氢键交通过链间的氢键交 联而形成的。联而形成的。两种
12、类型:两种类型:平行式、反平行式平行式、反平行式图图.-折叠折叠平行式、反平行式平行式、反平行式根据根据X射线衍射射线衍射分析分析,角蛋白的,角蛋白的空空间结构间结构有有-螺旋结螺旋结构构(-角蛋白角蛋白)和和-折折叠片层结构叠片层结构(-角蛋角蛋白白)两种类型。前者两种类型。前者如如羊毛羊毛,后者如,后者如丝丝心蛋白心蛋白。角蛋白角蛋白 图图.-转角转角 图图.超二级结构超二级结构-helix-sheet图图.Secondary structures,-helix and-sheet,have regular hydrogen-bonding patterns.蛋白质的三级结构蛋白质的三级结
13、构图图.蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构Tertiary structureQuaternary structure图图.蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构寡聚蛋白寡聚蛋白亚基亚基四级结构四级结构亚基的种类数亚基的种类数量以及各个亚基量以及各个亚基在寡聚蛋白质中在寡聚蛋白质中的空间排布和亚的空间排布和亚基间的相互作用。基间的相互作用。图图.蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构一级结构一级结构二级结构二级结构超二级结构超二级结构结构域结构域三级结构三级结构亚基亚基四级结构四级结构2、蛋白质分子中的共价键与次级键、蛋白质分子中的共价键与次级键图图.蛋白质的结构蛋白质的结构
14、n维系蛋白质分子的一级结构维系蛋白质分子的一级结构 肽肽 键、二硫键键、二硫键n维系蛋白质分子的二级结构维系蛋白质分子的二级结构 氢氢 键键n维系蛋白质分子的三级结构维系蛋白质分子的三级结构 疏水相互作用力、氢键疏水相互作用力、氢键 范德华力、盐键范德华力、盐键n维系蛋白质分子的四级结构维系蛋白质分子的四级结构 范德华力、盐键范德华力、盐键 图图.蛋白质的作用力蛋白质的作用力a.离子键离子键 b.氢键氢键 c.疏水相互作用力疏水相互作用力 d.范德华力范德华力 e.二硫键二硫键 f.酯键酯键疏水相互作用力疏水相互作用力u在蛋白质多肽链的空间折在蛋白质多肽链的空间折 叠、生物膜的形成、生物叠、生
15、物膜的形成、生物 大分子之间的相互作用以大分子之间的相互作用以 及酶对底物分子的催化过程中常常起着及酶对底物分子的催化过程中常常起着关键的作用。关键的作用。u非极性分子之间或分子的非极性基团之非极性分子之间或分子的非极性基团之间在水环境中相互吸引并聚集在一起,间在水环境中相互吸引并聚集在一起,而把原来处在非极性基团附近的水分子而把原来处在非极性基团附近的水分子排挤出去排挤出去,使周围水分子的熵值增加。,使周围水分子的熵值增加。疏水相互作疏水相互作用力对维持三用力对维持三级结构特别重级结构特别重要。要。二硫键越多,二硫键越多,蛋白质分子构蛋白质分子构象越稳定。象越稳定。离子键离子键 氢键氢键范德
16、华力范德华力 疏水相互作用力疏水相互作用力图图.蛋白质的多种作用力蛋白质的多种作用力3 3、蛋白质分子结构与功能的关系蛋白质分子结构与功能的关系【例例】镰刀形贫血病患者血红细胞合成了镰刀形贫血病患者血红细胞合成了一种不正常的血红蛋白。正常血红蛋白第一种不正常的血红蛋白。正常血红蛋白第6 6位残基是极性谷氨酸残基,患者血红细位残基是极性谷氨酸残基,患者血红细胞中换成了非极性的缬氨酸残基。使血红胞中换成了非极性的缬氨酸残基。使血红蛋白细胞收缩成镰刀形,输氧能力下降,蛋白细胞收缩成镰刀形,输氧能力下降,易发生溶血。易发生溶血。-氨基戊二酸氨基戊二酸-氨基异戊酸氨基异戊酸Comparison of n
17、ormal and sickle cell hemoglobin图图.u豆腐豆腐是大豆蛋白质的浓溶液加热加盐而是大豆蛋白质的浓溶液加热加盐而成的变性蛋白凝固体。成的变性蛋白凝固体。u高温消毒高温消毒使杂菌的菌体蛋白质变性失活,使杂菌的菌体蛋白质变性失活,致使杂菌以达到灭菌的目的。致使杂菌以达到灭菌的目的。u人体衰老人体衰老、皮肤变粗糙、干燥是因蛋白、皮肤变粗糙、干燥是因蛋白质逐渐变性,亲水性相应减弱的结果。质逐渐变性,亲水性相应减弱的结果。u紫外线照射可引起紫外线照射可引起白内障白内障。眼球晶体蛋。眼球晶体蛋白质的变性凝固。白质的变性凝固。蛋白质的变性蛋白质的变性 酶的催化作用酶的催化作用调节
18、作用调节作用(多肽类激素多肽类激素)运输功能运输功能运动功能运动功能免疫保护作用免疫保护作用(干扰素干扰素)接受、传递信息的受体接受、传递信息的受体蛋白质的生物功能蛋白质的生物功能n依据蛋白质的外形:球状蛋白质、纤维状蛋白质依据蛋白质的外形:球状蛋白质、纤维状蛋白质简单蛋白、简单蛋白、结合蛋白结合蛋白 简单蛋白简单蛋白n清蛋白和球蛋白:广泛存在于动物组织中。清蛋白和球蛋白:广泛存在于动物组织中。n谷蛋白和醇溶谷蛋白:植物蛋白。谷蛋白和醇溶谷蛋白:植物蛋白。n精蛋白和组蛋白:存在与细胞核中。精蛋白和组蛋白:存在与细胞核中。n硬蛋白:存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组硬蛋白:存在于各种软骨、腱、毛
19、、发、丝等组织中。分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋织中。分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。白。结合蛋白结合蛋白n色蛋白:血红蛋白、细胞色素等。色蛋白:血红蛋白、细胞色素等。n糖蛋白:细胞膜中的糖蛋白等。糖蛋白:细胞膜中的糖蛋白等。n脂蛋白:血清脂蛋白:血清-、-脂蛋白等。脂蛋白等。n核蛋白:细胞核中的核糖核蛋白等。胃蛋白酶、核蛋白:细胞核中的核糖核蛋白等。胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。4 4、蛋白质的分类、蛋白质的分类Fibrous proteins:important structural proteins(silk fibr
20、oin,keratin in hair and wools)Protein structure 角蛋白角蛋白 初原纤维初原纤维 微管微管图图.纤维蛋白纤维蛋白第三节第三节 氨基酸、肽和蛋氨基酸、肽和蛋白质的金属配合物白质的金属配合物-氨基酸氨基酸而言,最常见是二齿配体,以而言,最常见是二齿配体,以-碳上的碳上的氨基氨基和和羧基羧基作为配位基团同金属离作为配位基团同金属离子配位,形成具有五元环结构的较稳定的子配位,形成具有五元环结构的较稳定的螯合物。螯合物。肽与金属离子配位时,除肽与金属离子配位时,除末端氨基、末端末端氨基、末端羧基和氨基酸残基侧链羧基和氨基酸残基侧链的某些基团可作为的某些基团可
21、作为配位基团外,肽键中的配位基团外,肽键中的羧基和亚氨基羧基和亚氨基也可也可能参与配位。能参与配位。一、氨基酸、肽的金属配合物一、氨基酸、肽的金属配合物二、蛋白质的金属配合物二、蛋白质的金属配合物 在金属蛋白质分子中,两个配位原子之间在金属蛋白质分子中,两个配位原子之间往往隔着数目很多的氨基酸残基。往往隔着数目很多的氨基酸残基。一类是一类是金属和蛋白质牢固地结合在一起金属和蛋白质牢固地结合在一起,金属离子是蛋白质的组成部分,将金属离金属离子是蛋白质的组成部分,将金属离子移去或用其它离子取代时,金属蛋白的子移去或用其它离子取代时,金属蛋白的活性也就随之失去。活性也就随之失去。另一类是另一类是金属
22、和蛋白质结合较弱金属和蛋白质结合较弱,金属极,金属极易通过渗析法被除去,且金属与蛋白质之易通过渗析法被除去,且金属与蛋白质之比不恒定。比不恒定。第四节第四节 核酸及其金属配合物核酸及其金属配合物u 核酸的分子结构核酸的分子结构u 金属离子及其配合物与核苷金属离子及其配合物与核苷酸和核酸的相互作用酸和核酸的相互作用Defendants bloodBlood fromdefendants clothesVictims bloodDNA fingerprinting can help solve crimes DNA probes can identify a bacterial clone car
23、rying a specific geneRadioactive DNATransfercells tofilter1SolutioncontainingprobeTreat cellson filter toseparateDNA strands2Add probeto filter3ProbeDNAGene ofinterestSingle-strandedDNA from cellHydrogen-bondingAutoradiography4Developed filmColonies of livingcells containinggene of interestCompare a
24、utoradiographwith master plate5Master plateFilterpaperBacterial colonies containingcloned segments of foreign DNA生物芯片技术生物芯片技术瑞士的内科医生瑞士的内科医生Friedrich Miescher从外科医院包扎伤口的绷带上的脓从外科医院包扎伤口的绷带上的脓细胞核中提取到一种富含磷元素的细胞核中提取到一种富含磷元素的酸性化合物,将其称为核素。酸性化合物,将其称为核素。p 1953年年Watson和和Crick创立的创立的DNA双双螺旋结构模型,为遗传学进入分子水螺旋结构模型,为遗
25、传学进入分子水平奠定了基础,成为现代分子生物学平奠定了基础,成为现代分子生物学发展史上最为辉煌的里程碑。发展史上最为辉煌的里程碑。发发现现结构确定结构确定一、核酸的分子组成及电子光谱一、核酸的分子组成及电子光谱 核苷核苷 戊糖戊糖+碱基碱基(OH)胞嘧啶核苷 尿嘧啶核苷鸟嘌呤核苷腺嘌呤核苷NNO HH ONNN H2H ONNO HH2NNNNNNNN H2OHHO HHO HHH O C H2H O C H2OHHO HHO HHOHHO HHO HHH O C H2OHHO HHO HHH O C H2(OH)图图.核苷分子结构核苷分子结构1 1图图.核苷分子结构核苷分子结构2 2图图.脱
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