运动生物化学(第二版)课件第四章蛋白质代谢与运动.pptx

1、第四章 蛋白质代谢与运动学习目标 掌握蛋白质的概念、分子组成和基本代谢过程，以及运动时蛋白质氨基酸代谢变化的一般规律；理解蛋白质结构与功能的辩证关系；了解运动与蛋白质代谢和氨基酸代谢的适应；学会运用本章所学知识分析运动实践中有关运动因素与蛋白质代谢变化的关系。第一节 蛋白质概述一.蛋白质的概念与功能（一）蛋白质的概念 蛋白质是指(protein)一般用来指含氮的一类有机化合物，其中氨基酸是最基本的结构物质。Frederick SangerFrederick Sanger，19581958年和年和19801980年年两度获得诺贝尔化两度获得诺贝尔化学奖。学奖。SangerSanger的主的主要功

2、绩是对于蛋白要功绩是对于蛋白质和核酸的研究。质和核酸的研究。（二）蛋白质的分类（三）蛋白质的功能 1.1.机体机体最主要最主要的结构的结构成分成分2.2.承担承担多种重多种重要的生要的生理功能理功能3.3.机体机体能源物能源物质之一质之一吴宪1893-1959福建人，生物化学家和营养学家。1924年提出蛋白质的变性理论。这一理论被许多实验所证实。二.蛋白质的分子组成（一）蛋白质的基本组成单位氨基酸1.氨基酸的结构 氨基酸是指含有氨基的羧酸。目前人们已经在自然界中发现的氨基酸大约有180种。但是参与蛋白质组成的氨基酸只有20种，并且都是-氨基酸。氨基酸氨基酸通式示意图通式示意图 2.氨基酸的分类

3、 氨基酸的差别主要源于“R”侧链基团的不同。在参与构成蛋白质的20种氨基酸中，“R”侧链基团可以是很简单的“H”,也可以是比较复杂的“-CH2-CH2-S-CH3”等。不带电荷的极不带电荷的极性性R侧链基团：侧链基团：甘氨酸，丝氨酸，苏氨酸，半胱氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺和酪氨酸。带正电荷的带正电荷的R侧链基团：侧链基团：赖氨酸，精氨酸和组氨酸非极性非极性R侧链基侧链基团：团：丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，脯氨酸，蛋氨酸，苯丙氨酸和色氨酸带负电荷的带负电荷的R侧侧链基团：链基团：天冬氨酸和谷氨酸目前，最常见的氨基酸分类方式是根据目前，最常见的氨基酸分类方式是根据“R R”侧链基团在侧链基团在

4、pH=7pH=7的条件下显示出的的条件下显示出的极性，把氨基酸分成了极性，把氨基酸分成了4 4种类型（如种类型（如图）图）。即非极性。即非极性R R测链基团、不带电荷的极测链基团、不带电荷的极性性R R测链基团、带负电荷的测链基团、带负电荷的R R测链基团和带正电荷的测链基团和带正电荷的R R测链基团。测链基团。对中枢神经系统有特殊功效的氨基酸氨基酸氨基酸产物产物功能功能色氨酸5-羟色胺/褪黑素 情绪、疼痛、食物摄入、警觉络氨酸/苯丙氨酸多巴胺/去甲肾上腺素/肾上腺素运动控制、情绪、警觉、注意力、焦虑组氨酸组胺食物摄入、警觉、体温调节精氨酸一氧化氮警觉、焦虑、记忆苏氨酸甘氨酸运动控制3必需氨基

5、酸 必需氨基酸（essential amino acid）是指机体无法自身合成或合成的数量不足以满足机体需求，必须通过食物途径获得的一类氨基酸。8种必需氨基酸:赖氨酸、缬氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸和苏氨酸。组氨酸-半必需氨基酸。（二）蛋白质的分子结构 一个-氨基酸的氨基与另外一个-氨基酸的羧基通过脱水缩合形成的化合物称之为肽，连接着两个氨基酸的化学键为肽键。Hermann Emil FischeHermann Emil Fische（1852-19191852-1919）德国化）德国化学家，学家，19021902年获诺贝尔年获诺贝尔化学奖，贡献之一是提化学奖，贡献之一是提

6、出蛋白质的肽键理论。出蛋白质的肽键理论。一级结构指的是多肽链共一级结构指的是多肽链共价主链的氨基酸顺序。价主链的氨基酸顺序。二级结构指的是多肽链借二级结构指的是多肽链借助氢键排列成沿一维方向助氢键排列成沿一维方向具有周期性结构的构象，具有周期性结构的构象，如纤维状蛋白质中的如纤维状蛋白质中的螺旋和螺旋和折叠片。折叠片。三级结构是指多肽链借三级结构是指多肽链借助各种次级键助各种次级键(非共价键非共价键)盘绕成具有特定肽链走盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。三向的紧密球状构象。三级结构中，除了属于二级结构中，除了属于二级结 构 的级结 构 的 螺 旋 和螺 旋 和折叠片等有规则的折叠片等有规则

7、的构象之外，还有无规则构象之外，还有无规则的松散肽段。的松散肽段。四级结构是指寡聚蛋白四级结构是指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间质中各亚基之间在空间上的相互关系或结合方上的相互关系或结合方式。式。第二节 蛋白质和氨基酸的代谢过程一一.蛋白质的分解代谢蛋白质的分解代谢 正常情况下，机体蛋白质处于动态平衡，组织蛋白质不断分解与合成。食物摄取中的蛋白质：在肠道中经过消化酶水解为氨基酸吸收进入体内。组织中的蛋白质：主要在溶酶体中降解，无蛋白质选择性。其酶的最适pH为5，泄漏到细胞质中时无活性。泛素连接蛋白质后携带降解标记，根据N末端规则，降解半衰期从2-3分钟至10小时以上。蛋白质分解代谢的一般过程：蛋

8、白质氨基酸运动对蛋白质分解代谢的影响：运动强度；运动时间；运动中能量代谢的平衡。二.蛋白质的合成代谢 蛋白质的合成代谢是一个非常复杂的过程。DNA将遗传信息“转录”成mRNA，然后,在细胞的核糖体上进行“翻译”，氨基酸按照一定的先后次序形成蛋白质的一级结构，进而进一步形成更为复杂的高级结构。一级结构加工修饰：N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除；氨基酸修饰；二硫键形成；肽段的切除。高级结构形成：构象形成；亚基聚合；辅基连接。蛋白质合成的调节：生物体内蛋白质合成的速度，主要在转录水平上，其次在翻译过程中进行调节控制。它受性别、激素、细胞周期、生长发育、健康状况和生存环境等多种因素及参与蛋白质合成的众多的

9、生化物质变化的影响。蛋白质的合成是蛋白质代谢中的重要组成部分，特别是在运动刺激下，机体细胞的生长和受损细胞的修复，肌肉的壮大等都与蛋白质的合成有着直接或间接的关系。运动蛋白质促进合成 运动：间歇性、力量性练习、等等 激素：睾酮、生长激素、等等 营养：糖、乳清蛋白、等等 信号通路：AMPK、IGF、mTOR、等等三.氨基酸代谢（一）氨基酸代谢库 骨骼肌和肝脏是体内主要的“氨基酸代谢库”，而血浆中游离氨基酸的变化值则是观察骨骼肌与肝脏之间蛋白质参与代谢程度的重要“窗口”。通过这个窗口可以了解、推断人体在运动过程中机体蛋白质含量的改变状况，以及这种改变对运动能力的影响程度。（二）氨基酸的分解代谢1.

10、联合脱氨基作用 联合脱氨基作用主要包括2个步骤：一是转氨基作用（transamination），二是氧化脱氨基作用（deamination）。转氨基的结果：某一氨基酸与-酮戊二酸进行氨基转移反应，生成相应的-酮酸和谷氨酸。氧化脱氨基的结果：-酮酸和NH32.嘌呤核苷酸循环 肌肉中的氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。对于运动中尤其是长时间运动中蛋白质参与供能有重要作用。维持机体内部的ATP/ADP比值处于比较高的水平，满足ATP利用的需要。3.氨的代谢 氨基酸脱氨基后产生的氨是体内氨的主要来源。氨是有毒物质，人体内虽然不断产生氨，但血氨浓度很低，正常人不超过0.1mg/dl。氨的主要代谢途径是合

11、成尿素。肝脏。鸟氨酸循环。尿素占排氨总量的80%-90%。鸟氨酸循环鸟氨酸循环4酮酸的代谢 氨基酸通过上述两种方式脱氨后生成-酮酸可以进一步代谢。主要去路：一是氧化供能。-酮酸在体内可通过不同中间代谢过程进入三羧酸循环。主要途径。二是经氨基化生成非必需氨基酸，其途径即为联合脱氨基的逆反应。三是转变为糖和脂类及其代谢物。可转变为糖、酮体。第三节 运动时蛋白质代谢特点一.骨骼肌的氨基酸代谢与运动（一）骨骼肌的氨基酸代谢库 体内80%的游离氨基酸存在于骨骼肌的氨基酸代谢库中。氨基酸代谢库的大小决定了氨基酸参与供能程度的大小。肌肉中氨基酸主要是通过脱氨基作用生成的-酮酸作为三羧酸循环的中间产物而发挥供

12、能作用的。（二）葡萄糖-丙氨酸循环 概念：人体在进行运动时，骨骼肌和心肌中糖的分解代谢过程加强，生成大量的中间代谢产物丙酮酸，丙酮酸的浓度逐渐增高，其中大部分丙酮酸进入线粒体后被进一步氧化掉，部分丙酮酸被还原成乳酸，还有一部分丙酮酸经过谷丙转氨酶的转氨基作用生成丙氨酸。生成的丙氨酸会随血液循环到肝脏，在肝内作为糖异生的“原材料”，异生成为葡萄糖后再输入到血液 葡萄糖-丙氨酸循环的意义:一是丙氨酸在肝脏异生成为糖，有利于维持血糖的稳定；二是可以防止在参与运动的肌肉中丙酮酸浓度过高而导致的乳酸增加；三是可以将肌肉中的NH3以无毒的形式运输到肝脏以避免血氨浓度过度升高，对保持健康及维持运动能力有利。

13、二.个别氨基酸代谢与运动（一）谷氨酰胺的代谢与运动 1谷氨酰胺代谢2运动对谷氨酰胺代谢的影响3外源性谷氨酰胺的补充对机体运动能力的影响（二）支链氨基酸的代谢与运动1支链氨基酸代谢2支链氨基酸与中枢神经系统疲劳3外源性支链氨基酸的补充对运动能力的影响（三）芳香族氨基酸代谢与运动三、蛋白质代谢与运动适应 长期进行运动训练或体育锻炼的个体，其骨骼肌蛋白质代谢的适应性改变主要体现在两个方面：一方面，外观上骨骼肌较之前变得粗壮发达，即蛋白质的合成代谢提高；另一方面，骨骼肌的代谢能力增强。（一）力量训练对蛋白质代谢的适应性影响 力量训练可以增进蛋白质的合成代谢，使肌肉肥大，加快损伤后肌纤维的修复。（二）耐力训练对蛋白质代谢的适应性影响 耐力训练使骨骼肌线粒体数目增多，酶代谢活性增强，提高了氧化蛋白质的能力。本章内容结束。