三章-生化医学酶课件.ppt
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1、第三章第三章酶酶生物体内,反应在极为温和的条件下就能高效和特异地进生物体内,反应在极为温和的条件下就能高效和特异地进行,是因为生物体内存在着一类极为重要的生物催化剂行,是因为生物体内存在着一类极为重要的生物催化剂酶。酶。酶酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。化效能的蛋白质。第一节第一节酶的分子结构与功能酶的分子结构与功能仅具有三级结构的酶称为仅具有三级结构的酶称为单体酶单体酶;由多个相同或不同亚基以;由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶称为非共价键连接组成的酶称为寡聚酶寡聚酶。几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合
2、形成几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合形成多酶复合物多酶复合物或或多多酶体系酶体系是其催化底物反应的过程如同流水线,上一个酶的产是其催化底物反应的过程如同流水线,上一个酶的产物即成为下一个酶的底物,形成连锁反应。物即成为下一个酶的底物,形成连锁反应。一些酶在一条多肽链上同时具有多种不同的催化功能,这类一些酶在一条多肽链上同时具有多种不同的催化功能,这类酶被称为酶被称为多功能酶多功能酶或或串联酶串联酶。COOHCOOHC CCHCH3 3O OOHOHC CH HTTPTTPTTPTTPCHCH3 3HSHSHSHS(CH(CH2 2)4 4COOHCOOHS SS S(CH(CH2 2)4 4
3、COOHCOOHS SHSHS(CH(CH2 2)4 4COOHCOOHCHCH3 3C CO OHSHSCoACoAO OC CS SCHCH3 3CoACoANADNAD+FADHFADH2 2FADFADNADH+HNADH+H+丙酮酸脱氢丙酮酸脱氢酶酶二氢硫辛酸二氢硫辛酸转乙酰酶转乙酰酶二氢硫辛酸二氢硫辛酸脱氢酶脱氢酶COCO2 2TPPTPPFADFADCOOHCOOHCHCH2 2COOHCOOHHOOCHOOCOHOHC CH HH HC CHOOCHOOCCOOHCOOHO OCHCH2 2CHCH2 2C CCoACoAS SC CCHCH2 2COOHCOOHO OCHCH
4、2 2COOHCOOHCHCH2 2COOHCOOHCHCH2 2COOHCOOHCHCHCOOHCOOHCHCHHOHOCOOHCOOHH HC CCHCH2 2COOHCOOHHOOCHOOCO OC CCOOHCOOHCHCH2 2NADNAD+NADH+HNADH+H+COCO2 2NADNAD+HS+HSCoACoANADH+HNADH+H+COCO2 2GTPGTPGDP+PiGDP+PiFADFADFADHFADH2 2H H2 2O ONADNAD+NADH+HNADH+H+CHCH3 3COSCOSCoACoAHS-CoAHS-CoAH H2 2O OCOOHCOOHCHCH
5、2 2CHCH2 2COOHCOOHOHOHC CHOOCHOOC 柠檬酸合酶柠檬酸合酶 顺乌头酸酶顺乌头酸酶 异柠檬酸脱氢酶异柠檬酸脱氢酶-酮戊二酸脱氢酶复合体酮戊二酸脱氢酶复合体 琥珀酰琥珀酰CoACoA合成酶合成酶 琥珀酸脱氢琥珀酸脱氢酶酶 延胡索酸酶延胡索酸酶 苹果酸脱氢酶苹果酸脱氢酶4 4-磷酸泛酰氨基乙硫醇磷酸泛酰氨基乙硫醇4 4-磷酸泛酰氨基乙硫醇磷酸泛酰氨基乙硫醇-酮脂酮脂酰合成酶酰合成酶乙酰乙酰转移酶转移酶丙二酸单丙二酸单酰转移酶酰转移酶水化酶水化酶烯酰烯酰还原酶还原酶-酮脂酮脂酰还原酶酰还原酶酰基载体酰基载体蛋白蛋白硫酯酶硫酯酶硫酯酶硫酯酶酰基载体酰基载体蛋白蛋白-酮脂酮脂
6、酰还原酶酰还原酶烯酰烯酰还原酶还原酶烯酰烯酰还原酶还原酶丙二酸单丙二酸单酰转移酶酰转移酶乙酰乙酰转移酶转移酶-酮脂酮脂酰合成酶酰合成酶SerSerCysCysSHSHSHSHSerSerSHSHSHSHCysCys水化酶水化酶一、酶的分子组成中常含有辅助因子一、酶的分子组成中常含有辅助因子单纯酶单纯酶是只由氨基酸组成的单纯蛋白质,它的催化活性是只由氨基酸组成的单纯蛋白质,它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。某些蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶仅仅决定于它的蛋白质结构。某些蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶及核糖核酸酶等属于单纯酶。及核糖核酸酶等属于单纯酶。结合酶结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成,其中蛋白质由蛋
7、白质部分和非蛋白质部分组成,其中蛋白质部分称为部分称为酶蛋白酶蛋白,非蛋白质部分称为,非蛋白质部分称为辅助因子辅助因子。酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶全酶,酶蛋白和辅,酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性,只有全酶才具有催化活性。助因子单独存在均无催化活性,只有全酶才具有催化活性。酶的辅助因子分类:酶的辅助因子分类:辅酶辅酶与酶蛋白以非共价键疏松结合,可用透析或超滤的方法除与酶蛋白以非共价键疏松结合,可用透析或超滤的方法除去,如脱氢酶的辅酶去,如脱氢酶的辅酶NADNAD+(辅酶(辅酶)和)和NADPNADP+(辅酶(辅酶)等。)等。辅基辅基与酶蛋白
8、以共价键紧密结合,不能通过透析或超滤的方法与酶蛋白以共价键紧密结合,不能通过透析或超滤的方法除去,如脱氢酶的辅酶除去,如脱氢酶的辅酶FADFAD等。等。酶蛋白酶蛋白在酶促反应中主要起识别底物的作用,酶促反应的特异在酶促反应中主要起识别底物的作用,酶促反应的特异性、高效率以及酶对一些理化因素的不稳定性均决定于酶蛋白性、高效率以及酶对一些理化因素的不稳定性均决定于酶蛋白部分;部分;辅酶辅酶(基基)则影响酶促反应的种类与性质。则影响酶促反应的种类与性质。金属酶金属酶 金属离子金属离子 金属激活酶金属激活酶 金属离子金属离子 碳酸酐酶碳酸酐酶 ZnZn2+2+柠檬酸合成酶柠檬酸合成酶 K K+羧基肽酶
9、羧基肽酶 ZnZn2+2+丙酮酸激酶丙酮酸激酶 K K+,MgMg2+2+过氧化物酶过氧化物酶 FeFe2+2+丙酮酸羧化酶丙酮酸羧化酶 MnMn2+2+,ZnZn2+2+过氧化氢酶过氧化氢酶 FeFe2+2+精氨酸酶精氨酸酶 MnMn2+2+己糖激酶己糖激酶 MgMg2+2+磷酸水解酶类磷酸水解酶类 MgMg2+2+磷酸转移酶磷酸转移酶 MgMg2+2+蛋白激酶蛋白激酶 MgMg2+2+,MnMn2+2+锰超氧化物歧化酶锰超氧化物歧化酶 MnMn2+2+磷脂酶磷脂酶C CaC Ca2+2+谷胱甘肽过氧化物酶谷胱甘肽过氧化物酶 SeSe2+2+磷脂酶磷脂酶A A2 2 CaCa2+2+某些金属
10、酶和金属激活酶某些金属酶和金属激活酶名称名称 缩写名缩写名 转移基团转移基团 所含维生素所含维生素辅酶辅酶/辅酶辅酶 NAD NAD+/NADP/NADP+H H+、电子、电子 尼克酰胺尼克酰胺黄素腺嘌呤二核苷酸黄素腺嘌呤二核苷酸 FADFAD 氢原子氢原子 B B2 2焦硫酸硫胺素焦硫酸硫胺素 TPPTPP 醛基醛基 B B1 1磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛 氨基氨基 B B6 6辅酶辅酶A A CoASH CoASH 酰基酰基 泛酸泛酸生物素生物素 COCO2 2 生物素生物素四氢叶酸四氢叶酸 FHFH4 4 一碳单位一碳单位 叶酸叶酸辅酶辅酶B B1212 氢原子、烷基氢原子、烷基 B B121
11、2辅助因子的种类及作用辅助因子的种类及作用酶名称酶名称 金属离子金属离子 有机分子辅基有机分子辅基 细胞色素氧化酶细胞色素氧化酶 CuCu2+2+血红素血红素 醇脱氢酶醇脱氢酶 FeFe2+2+Mo Mo6+6+FAD FAD 黄嘌呤氧化酶黄嘌呤氧化酶 FeFe2+2+Mo Mo6+6+FAD FAD 丁酰丁酰CoACoA脱氢酶脱氢酶 MoMo6+6+FAD FAD 琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶 FeFe2+2+FAD FAD NADH-NADH-细胞色素还原酶细胞色素还原酶 FeFe2+2+FAD FAD 甲基丙二酰甲基丙二酰CoACoA异构酶异构酶 CoCo2+2+Co Co3+3+钴胺辅酶钴
12、胺辅酶一些酶含有机分子辅酶和金属离子一些酶含有机分子辅酶和金属离子二、酶的活性中心是执行催化功能的部位二、酶的活性中心是执行催化功能的部位酶的活性中心酶的活性中心是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。变为产物的具有特定三维结构的区域。一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团必需基团。如。如丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基、组氨酸残基的咪唑基、酸丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基、组氨酸残基的咪唑基、酸性氨基酸的羧基等;性氨基酸的羧基等;酶活性中心的必需基团有两类:酶活性中心的必需基
13、团有两类:结合基团结合基团识别底物和辅酶,使之与酶形成形成复合物;识别底物和辅酶,使之与酶形成形成复合物;催化基团催化基团影响底物中的某些化学键的稳定性,催化底影响底物中的某些化学键的稳定性,催化底物发生化学反应并将其转变成产物。物发生化学反应并将其转变成产物。还有一些基团虽然不参与活性中心的组成,但为维持酶还有一些基团虽然不参与活性中心的组成,但为维持酶活性中心应有的空间构象和(或)作为调节剂的结合部活性中心应有的空间构象和(或)作为调节剂的结合部位所必需,这些基团称为位所必需,这些基团称为酶活性中心外的必需基团酶活性中心外的必需基团。三、同工酶催化相同的化学反应三、同工酶催化相同的化学反应
14、同工酶同工酶是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。质乃至免疫学性质不同的一组酶。国际生化学会建议,国际生化学会建议,同工酶同工酶是由不同基因编码的多肽链,或由同是由不同基因编码的多肽链,或由同一基因转录生成的不同一基因转录生成的不同mRNAmRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同的亚细胞结构中,使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有的亚细胞结构中,使不同的组织
15、、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。不同的代谢特征。M MM MM MM M乳酸脱氢酶的同工酶乳酸脱氢酶的同工酶第二节第二节酶的工作原理酶的工作原理一般催化剂的共同性质一般催化剂的共同性质化学反应前后都没有质和量的改变;化学反应前后都没有质和量的改变;只能促进热力学允许进行的反应;只能促进热力学允许进行的反应;等效加速正、反两向反应,而不能改变反应的平衡点,等效加速正、反两向反应,而不能改变反应的平衡点,即不改变反应常数。即不改变反应常数。(一)酶反应具有极高的效率(一)酶反应具有极高的效率酶的催化效率通常比非催化反应高酶的催化效率通常比非催化反应高10108 810102020倍,比
16、一般催化剂倍,比一般催化剂高高10107 710101313。酶的催化效率酶的催化效率可用酶的转换数是指在酶被底物饱和的条件下,可用酶的转换数是指在酶被底物饱和的条件下,每个酶分子每秒将底物转化为产物的分子数。每个酶分子每秒将底物转化为产物的分子数。一、酶促反应特点一、酶促反应特点(二)酶促反应具有高度的特异性(二)酶促反应具有高度的特异性绝对专一性绝对专一性有的酶只能作用于特定结构的底物,进行一种有的酶只能作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物,如脲酶;专一的反应,生成一种特定结构的产物,如脲酶;相对专一性相对专一性这种酶作用于结构类同的一类化合物或一种化这种酶作用
17、于结构类同的一类化合物或一种化学键,这种不太严格的选择性称为相对特异性,如脂肪酶、磷学键,这种不太严格的选择性称为相对特异性,如脂肪酶、磷酸酶、蛋白激酶等;酸酶、蛋白激酶等;立体异构专一性立体异构专一性仅作用于底物分子的一种立体异构体,如仅作用于底物分子的一种立体异构体,如-淀粉酶、淀粉酶、L-L-乳酸脱氢酶等。乳酸脱氢酶等。H H2 2N NCHCHR R1 1C CN NO OH HCHCHR R2 2C CN NO OCHCHH HR R3 3C CO ON NH HCHCHR R4 4C CO ON NCHCHH HR R5 5C CO ON NH HCHCHR R6 6COOHCOO
18、H氨基肽酶氨基肽酶碱性氨基酸碱性氨基酸胰蛋白酶胰蛋白酶芳香族氨基酸芳香族氨基酸糜蛋白酶糜蛋白酶弹性蛋白酶弹性蛋白酶脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸羧基肽酶羧基肽酶(三)酶的活性和酶量具有可调节性(三)酶的活性和酶量具有可调节性酶是生物体的组成成份,和体内其他物质一样,不断在体内酶是生物体的组成成份,和体内其他物质一样,不断在体内新陈代谢,酶的催化活性也受多方面的调控。新陈代谢,酶的催化活性也受多方面的调控。酶活性的调节方式包括:酶在细胞内的区域化分布、基因分酶活性的调节方式包括:酶在细胞内的区域化分布、基因分化形成的同工酶、酶原的激活、别构酶的激活与抑制、酶合化形成的同工酶、酶原的激活、别构酶的激活与
19、抑制、酶合成的诱导和阻遏、酶降解的调节等。成的诱导和阻遏、酶降解的调节等。(四)酶具有不稳定性(四)酶具有不稳定性酶的化学本质是蛋白质。酶的化学本质是蛋白质。在某些理化因素(如高温、强酸、强碱等)的作用下,在某些理化因素(如高温、强酸、强碱等)的作用下,酶会发生变性而失去催化活性。酶会发生变性而失去催化活性。酶促反应往往都是在常温、常压和接近中性的条件下进酶促反应往往都是在常温、常压和接近中性的条件下进行的。行的。(一)酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能(一)酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能反应体系中,能量较低的底物间很难进行反应,只有达到或超反应体系中,能量较低的底物间很难进行反应,只
20、有达到或超过一定水平的过渡态分子才有可能发生化学反应。过一定水平的过渡态分子才有可能发生化学反应。过渡态分子的结构介于底物和产物之间,不稳定,容易转变成过渡态分子的结构介于底物和产物之间,不稳定,容易转变成产物或返回为底物,又称为产物或返回为底物,又称为活化分子活化分子。过渡态分子所具有的高出底物平均水平的能量称为过渡态分子所具有的高出底物平均水平的能量称为活化能活化能(即(即底物分子从初态转变到过渡态所需的能量)。底物分子从初态转变到过渡态所需的能量)。二、酶提高反应速率的机制二、酶提高反应速率的机制 酶促反应酶促反应 活化能活化能 一般催化剂催一般催化剂催化反应的活化能化反应的活化能 活活
21、化化能能 反应进程反应进程 底物能量底物能量 产物能量产物能量 反应总能量变化反应总能量变化75312J75312J8368J8368J48953J48953J 非酶促反应非酶促反应活化能活化能 (二)酶和底物结合形成中间产物(二)酶和底物结合形成中间产物1.1.诱导契合作用使酶与底物密切结合诱导契合作用使酶与底物密切结合2.2.邻近效应和定向排列使诸底物正确定位于酶的活邻近效应和定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心性中心3.3.表面效应使底物分子去溶剂化表面效应使底物分子去溶剂化E+S E+S E+P E+P E ES S (三)酶的催化机制呈多元催化作用(三)酶的催化机制呈多元催化作用酸
22、酸-碱催化作用碱催化作用共价催化作用共价催化作用亲核催化作用亲核催化作用第三节第三节酶促反应动力学酶促反应动力学一、底物浓度对酶促反应速率的影响一、底物浓度对酶促反应速率的影响SSv vmaxmaxv v0 0(一)米(一)米-曼氏方程式曼氏方程式几乎所有的酶都有上述被底物饱和的现象,只是不同的几乎所有的酶都有上述被底物饱和的现象,只是不同的酶达到饱和时所需要的底物浓度不同而已。酶达到饱和时所需要的底物浓度不同而已。解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系的最合理的学解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系的最合理的学说是说是中间产物学说中间产物学说。(1 1)E+S E+S E+P E+P E ES
23、 S v vv vmaxmaxS S K Km m+S +S (2 2)米曼氏方程式的推导基于三个假设:米曼氏方程式的推导基于三个假设:反应是单底物反应;反应是单底物反应;测定的反应速率为反应刚刚开始时的初速率;测定的反应速率为反应刚刚开始时的初速率;SS超过超过EE,SS的变化在测定初速度的过程中可忽略的变化在测定初速度的过程中可忽略不计。不计。(3 3)(4 4)(E(EES)ES)SSK K2 2+K+K3 3ES ES K K1 1整理得:整理得:(E(EES)ES)SSK Km mESES(5 5)ESESEESSK Km m+S+SK K2 2+K+K3 3 K Km m(米氏常数
24、)(米氏常数)K K1 1设:设:v vk k3 3ESES(6 6)由于由于将将(5)(5)代入代入(6)(6)得得K K3 3ES ES K Km m+S+S v v(7 7)当当SS很高时,所有的很高时,所有的E E都与都与S S生成生成ESES,反应达到最大反,反应达到最大反应速度,此时应速度,此时EEESES,即,即 v vmaxmaxK K3 3ESESK K3 3E E (8 8)将(将(8 8)式代入()式代入(7 7)式,即得米氏方程式:)式,即得米氏方程式:v vv vmaxmaxS S K Km m+S +S (二)(二)KmKm和和v vmaxmax是有意义的酶促反应动
25、力学参数是有意义的酶促反应动力学参数KmKm值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度;值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度;当解离速率远远大于分解速率时,当解离速率远远大于分解速率时,KmKm可表示酶对底物的亲和力;可表示酶对底物的亲和力;KmKm值是酶的特征性常数,只与酶的结构、底物和反应环境有关,值是酶的特征性常数,只与酶的结构、底物和反应环境有关,与酶的浓度无关;与酶的浓度无关;v vmaxmax是酶被底物完全饱和时的反应速度,与酶浓度成正比。是酶被底物完全饱和时的反应速度,与酶浓度成正比。酶的转换数:当酶被底物完全饱和时,单位时间内每个酶分子催酶的转换数:当酶被底物完全饱和
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