卫生职称药学师(基础知识讲解)课件.ppt

1、卫生职称药师201基础知识讲解基础知识基础知识生理学生理学1.1.细胞的基本功能细胞的基本功能2.2.血液血液3.3.循环循环4.4.呼吸呼吸5.5.消化消化6.6.体温及其调节体温及其调节7.7.尿的生成和排泄尿的生成和排泄8.8.神经神经9.9.内分泌内分泌一、体温的正常值及生理波动 午后午后16时最高时最高清晨清晨25时最低时最低4.4.情绪和体力劳动情绪和体力劳动5.5.季节和地区影响季节和地区影响麻醉药、进食等麻醉药、进食等寒冷性肌紧张寒冷性肌紧张 战栗战栗散热方式散热方式影响因素影响因素辐射散热辐射散热（thermal radiation）温差、散热面积。（小儿体表面积相对较温差、

2、散热面积。（小儿体表面积相对较大，四肢面积较大）大，四肢面积较大）传导散热传导散热（thermal conduction）导热性（水的比热大）导热性（水的比热大）对流散热对流散热（thermal convection）风速风速蒸发散热蒸发散热(evaporation)隐性蒸发隐性蒸发较恒定（较恒定（1000mlday）发汗发汗环境温度、湿度环境温度、湿度基础知识基础知识1.1.生理学上所说的体温一般是指机体深部的平均温度，临床上常生理学上所说的体温一般是指机体深部的平均温度，临床上常用腋窝、口腔和直肠的温度代表体温。用腋窝、口腔和直肠的温度代表体温。2.2.机体在安静时主要的产热器官是内脏器官

3、。机体在安静时主要的产热器官是内脏器官。3.3.劳动或运动时主要的产热器官是肌肉。劳动或运动时主要的产热器官是肌肉。4.4.机体的主要散热部位是皮肤。机体的主要散热部位是皮肤。5.5.当环境温度等于或超过机体皮肤温度时，唯一的散热方式是蒸当环境温度等于或超过机体皮肤温度时，唯一的散热方式是蒸发散热。发散热。6.6.临床上，给高热病人采用酒精擦浴，通过究竟蒸发散热起降温临床上，给高热病人采用酒精擦浴，通过究竟蒸发散热起降温作用。作用。基础知识基础知识B基础知识基础知识D基础知识基础知识一、肾小球的滤过功能一、肾小球的滤过功能尿生成过程：尿生成过程：肾小球肾小球滤过滤过肾小管与集合管肾小管与集合管

4、重吸收重吸收肾小管与集合管肾小管与集合管分分泌泌。肾小球滤过定义：血液经肾小球毛细血管时，肾小球滤过定义：血液经肾小球毛细血管时，血浆血浆中的水和水分子溶质，中的水和水分子溶质，滤入滤入肾小囊肾小囊囊腔形成囊腔形成原尿原尿，此过程称为，此过程称为 1.1.肾小球滤过动力肾小球滤过动力肾小球滤过压肾小球滤过压=肾小球毛细血管压肾小球毛细血管压-（血浆（血浆胶体胶体渗透压渗透压+肾小囊内压）肾小囊内压）肾小球滤过肾小球滤过率率：单位时间内（每分）：单位时间内（每分）两肾两肾生成的超滤液量（原尿）称为生成的超滤液量（原尿）称为 滤过分数：肾小球滤过率与肾滤过分数：肾小球滤过率与肾血浆血浆流量的比值称

5、为流量的比值称为 基础知识基础知识A经典的突触传递经典的突触传递基础知识基础知识基础知识基础知识一、激素及其分类一、激素及其分类（一）激素的概念及作用方式（一）激素的概念及作用方式1.1.激素：激素：1 1）由）由内分泌腺内分泌腺或内分泌细胞分泌的或内分泌细胞分泌的 2 2）高效能高效能生物活性物质生物活性物质 3 3）是细胞之间）是细胞之间信息传递信息传递的化学媒介的化学媒介 2.2.激素的作用方式激素的作用方式 远距分泌远距分泌：血液运至：血液运至远隔远隔部位靶组织部位靶组织 旁分泌旁分泌：经组织液：经组织液扩散扩散作用于作用于邻近邻近的细胞的细胞 自分泌自分泌：扩散后：扩散后返回返回作用

6、于该分泌细胞作用于该分泌细胞 神经内分泌神经内分泌：合成并经轴浆运输至末梢释放入血：合成并经轴浆运输至末梢释放入血（二）激素的分类（二）激素的分类1.1.含氮激素含氮激素 蛋白质激素：胰岛素、甲状旁腺蛋白质激素：胰岛素、甲状旁腺 肽类：下丘脑调节肽肽类：下丘脑调节肽 胺类激素：去甲肾上腺素胺类激素：去甲肾上腺素2.2.类固醇激素（类固醇激素（steroid hormones）：）：肾上腺皮质和性腺分泌（醛固酮）肾上腺皮质和性腺分泌（醛固酮）3.3.固醇类激素：维生素固醇类激素：维生素D D3 34.4.脂肪酸衍生物：前列腺素脂肪酸衍生物：前列腺素基础知识基础知识A基础知识基础知识生物化学生物化

7、学1.1.蛋白质的结构和功能蛋白质的结构和功能2.2.核酸的结构和功能核酸的结构和功能3.3.酶酶4.4.糖代谢糖代谢5.5.脂类代谢脂类代谢6.6.氨基酸代谢氨基酸代谢7.7.核苷酸代谢核苷酸代谢n生物化学生物化学组成蛋白质的元素组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。n蛋白质元素组成的特点蛋白质元素组成的特点由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量克样

8、品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数每克样品含氮克数 6.251001/16%一、组成人体蛋白质的一、组成人体蛋白质的20种种L-氨基酸氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。非极性脂肪族氨基酸非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸二、氨基酸二、氨基酸可根据侧链结构和理化可根据侧链结构和理化性质进行分类性质进行分类(一一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸氨基酸(二二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性侧链

9、有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸中性氨基酸甲硫氨酸(三三)侧链含芳香基团的氨基酸是侧链含芳香基团的氨基酸是芳香芳香族氨基酸族氨基酸(四四)侧链含负性解离基团的氨基酸是侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性酸性氨基酸氨基酸(五五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性碱性氨基酸氨基酸基础知识基础知识生物化学生物化学E基础知识基础知识生物化学生物化学B基础知识基础知识生物化学生物化学E基础知识基础知识生物化学生物化学n蛋白质的分子结构包括蛋白质的分子结构包括:高级高级结构结构一级结构一级结构二级结构二级结构三级结构三级结构四级结构四级结构n定义定义:蛋白质的一级结构指在

10、蛋白质分子从蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至端至C-端的端的氨基酸排列顺序氨基酸排列顺序。一、一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构的一级结构n主要的化学键主要的化学键:肽键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。，有些蛋白质还包括二硫键。二、二、多肽链的局部主链构象为蛋白质多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。n定义定义:n主要的化学键主要的化学键：氢键

11、氢键 -螺旋螺旋 -折叠折叠 -转角转角 无规卷曲无规卷曲 n蛋白质二级结构蛋白质二级结构基础知识基础知识生物化学生物化学B基础知识基础知识生物化学生物化学A三、蛋白质空间结构破坏而引起变性三、蛋白质空间结构破坏而引起变性在某些物理和化学因素作用下，其特定的在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。物活性的丧失。n蛋白质的变性蛋白质的变性n造成变性的因素造成变性的因素:如如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、加热、乙醇等有机溶剂、

12、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等重金属离子及生物碱试剂等。n变性的本质变性的本质:破坏破坏非共价键非共价键和二硫键，不改变蛋白和二硫键，不改变蛋白质的质的一级结构一级结构。n 应用举例应用举例:临床医学上，变性因素常被应用来消毒及临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。灭菌。此外此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。制剂（如疫苗等）的必要条件。基础知识基础知识生物化学生物化学基础知识基础知识生物化学生物化学E蛋白质的结构和功能一、蛋白质分子组成一、蛋白质分子组成1.1.组成蛋白质的元素主要有碳、氢、氧、氮和硫，其中含氮量平均为组

13、成蛋白质的元素主要有碳、氢、氧、氮和硫，其中含氮量平均为1616。2.2.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。人体有氨基酸是组成蛋白质的基本单位。人体有2020中，中，均为均为L-L-氨基酸（甘氨酸除外）氨基酸（甘氨酸除外）3.3.氨基酸分类：非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸氨基酸分类：非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸二、氨基酸的性质二、氨基酸的性质在某一在某一pHpH溶液中，氨基酸解离成正负离子的趋势相等，使静电荷为零，该溶液中，氨基酸解离成正负离子的趋势相等，使静电荷为零，该pHpH称为称为氨基酸的氨基酸的等电点等电点。氨基酸有紫外吸收，所以可作为分析溶液

14、中蛋白质含量的简便方法。氨基酸有紫外吸收，所以可作为分析溶液中蛋白质含量的简便方法。三、蛋白质的分子结构三、蛋白质的分子结构1.1.肽单元：参与肽键的肽单元：参与肽键的6 6个原子个原子C1,C,O,N,H,C2位于同一平面，位于同一平面，C1和和C2为反式结构。为反式结构。2.2.蛋白质的一级结构：多肽键中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，主要化学键蛋白质的一级结构：多肽键中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，主要化学键是是肽键，有的还包括二硫键肽键，有的还包括二硫键。一级结构是高级结构的基础，但不是唯一因素。一级结构是高级结构的基础，但不是唯一因素。3.3.蛋白质的二级结构：蛋白质分

15、子中某一段肽链的局部空间结构。包括蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构。包括螺旋、螺旋、折叠、折叠、转角和无规卷曲。维持二级结构的化学键是氢键。转角和无规卷曲。维持二级结构的化学键是氢键。4.4.蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，所有原子在蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，所有原子在三维空三维空间的排布位置间的排布位置。主要靠次级键。主要靠次级键疏水作用、离子键、氢键和范德华力。疏水作用、离子键、氢键和范德华力。5.5.蛋白质的四级结构：蛋白质中每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的四级结构：蛋白质中每一条多肽链都有其完

16、整的三级结构，称为蛋白质的亚蛋白质的亚基基。亚基与亚基之间特定的三维空间分布，亚基接触部位的布局和作用称为四级结构。亚基与亚基之间特定的三维空间分布，亚基接触部位的布局和作用称为四级结构。四、蛋白质的结构和功能关系四、蛋白质的结构和功能关系1.1.血红蛋白质分子结构血红蛋白质分子结构血红蛋白（血红蛋白（HbHb）由）由2 2条条链和链和2 2条条链和血红素辅基组成链和血红素辅基组成，其功能是通过血红素中的，其功能是通过血红素中的Fe2+Fe2+与氧结合，起运输与氧结合，起运输氧氧的作用。的作用。2.2.协同效应：指一个亚基与其配体结合后，协同效应：指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一

17、亚基与配体的结合能力能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作，如果是促进作用，则为正协同，反之则为负协同。用，则为正协同，反之则为负协同。3.3.别构效应：指一个蛋白质与它的配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质别构效应：指一个蛋白质与它的配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适于功的构象发生变化，使它更适于功能需要。能需要。如如血红蛋白（血红蛋白（HbHb）是别构蛋白，小分子）是别构蛋白，小分子O2O2是是HbHb的别构剂或效应剂。的别构剂或效应剂。五、蛋白质的性质五、蛋白质的性质1.1.蛋白质的两性电离蛋白质的两性电离2.2.蛋白质的胶体性质：维持蛋白质溶液稳定

18、的因素为蛋白质的胶体性质：维持蛋白质溶液稳定的因素为水花膜与同种电荷水花膜与同种电荷。3.3.蛋白质的变性：沉淀蛋白常用方法：盐析法，丙酮沉淀法蛋白质的变性：沉淀蛋白常用方法：盐析法，丙酮沉淀法4.4.蛋白质的紫外吸收：蛋白质的紫外吸收：280nm280nm核核 酸酸(nucleic acid)是以核苷酸为基本组成单位的生物大是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，分子，携带和传递遗传信息携带和传递遗传信息。n核酸的分类及分布核酸的分类及分布 存在存在于细胞核和于细胞核和线粒体线粒体 分布于细胞核、细胞质、分布于细胞核、细胞质、线粒体线粒体(DNA)(RNA)脱氧核糖核酸脱氧核糖核酸 核糖核酸核

19、糖核酸携带遗传信息携带遗传信息，并通过复制传递，并通过复制传递给下一代。给下一代。是是DNADNA转录的产物，参与遗传信转录的产物，参与遗传信息的复制与表达。某些病毒息的复制与表达。某些病毒RNARNA也可作为遗传信息的载体也可作为遗传信息的载体核酸核酸(DNA和和RNA)核苷酸核苷酸核苷和脱氧核苷核苷和脱氧核苷磷酸磷酸戊糖戊糖碱基碱基嘌呤嘌呤嘧啶嘧啶核糖核糖脱氧核糖脱氧核糖n核酸组成核酸组成 DNA的组成单位是脱氧核糖核苷酸（的组成单位是脱氧核糖核苷酸（deoxyribonucleotide）RNA的组成单位是核糖核苷酸（的组成单位是核糖核苷酸（ribonucleotide）。）。n分子组成

20、分子组成碱基碱基：嘌呤碱，嘧啶碱：嘌呤碱，嘧啶碱戊糖戊糖：核糖，脱氧核糖：核糖，脱氧核糖磷酸磷酸一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位碱基碱基是含氮的杂环化合物。是含氮的杂环化合物。碱基碱基嘌呤嘌呤嘧啶嘧啶腺嘌呤腺嘌呤A A鸟嘌呤鸟嘌呤G G尿嘧啶尿嘧啶U U胸腺嘧啶胸腺嘧啶T T胞嘧啶胞嘧啶C C存在于存在于DNA和和RNA中中仅存在于仅存在于RNA中中仅存在于仅存在于DNA中中n碱基碱基嘌呤嘌呤(purine，Pu)NNN HN123456789NNNHNNH2腺嘌呤腺嘌呤(adenine,A)NN HN HNN H2O鸟嘌呤鸟嘌呤(guanine,G)NNH

21、132456嘧啶嘧啶(pyrimidine，Py)胞嘧啶胞嘧啶(cytosine,C)NN HN H2O尿嘧啶尿嘧啶(uracil,U)N HN HOO胸腺嘧啶胸腺嘧啶(thymine,T)N HN HOOCH3n戊糖戊糖（构成（构成RNA）1 2 3 4 5 O HOCH2OHO HO H-D-核糖核糖(ribose)（构成（构成DNA）O HOCH2OHO H-D-2脱氧核糖脱氧核糖(deoxyribose)n 构成构成RNA的碱基、核苷以及核苷酸的碱基、核苷以及核苷酸碱基碱基 核苷核苷 核苷酸核苷酸A 腺苷腺苷adenosine 腺苷一磷酸腺苷一磷酸adenosine monophosp

22、hate,AMPG 鸟苷鸟苷guanosine 鸟苷一磷酸鸟苷一磷酸guanosine monophosphate,GMPC 胞苷胞苷cytidine 胞苷一磷酸胞苷一磷酸cytidine monophosphate,CMPU 尿苷尿苷uridine 尿苷一磷酸尿苷一磷酸uridine monophosphate,UMPn 构成构成DNA的碱基、核苷、核苷酸的碱基、核苷、核苷酸碱基碱基脱氧核苷脱氧核苷脱氧核苷酸脱氧核苷酸A脱氧腺苷脱氧腺苷 deoxyadenosine脱氧腺苷一磷酸脱氧腺苷一磷酸deoxyadenosine monophosphate,dAMPG脱氧鸟苷脱氧鸟苷deoxygua

23、nosine脱氧鸟苷一磷酸脱氧鸟苷一磷酸deoxyguanosine monophosphate,dGMPC脱氧胞苷脱氧胞苷deoxycytidine脱氧胞苷一磷酸脱氧胞苷一磷酸deoxycytidine monophosphate,dCMPT脱氧胸苷脱氧胸苷deoxythymidine或或thymidine脱氧胸苷一磷酸脱氧胸苷一磷酸deoxythymidine monophosphate,dTMPn定义定义核酸中核苷酸的排列顺序。核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为所以也称为碱基序列碱基序列。5 5 端端3 3 端端CGA四

24、、核酸的一级结构是四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序核苷酸的排列顺序两条多聚核苷酸链在空间的走向呈两条多聚核苷酸链在空间的走向呈反向平行反向平行。两条两条链中一条链的链中一条链的5 3 方向是自上而下，而另一条链方向是自上而下，而另一条链的的5 3 方向是自下而上。方向是自下而上。两条链围绕着同一个螺旋轴形成两条链围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋右手螺旋的结构。的结构。（二）（二）DNA双螺旋结构模型要点双螺旋结构模型要点1.1.DNA由两条多聚脱氧核苷酸链组成由两条多聚脱氧核苷酸链组成 脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的双螺旋结构的外侧外

25、侧，疏水的碱基位于，疏水的碱基位于内侧内侧。2.核糖与磷酸位于外侧核糖与磷酸位于外侧 3.DNA双链之间形成了互补碱基对双链之间形成了互补碱基对 碱基配对关系称为互补碱基对。碱基配对关系称为互补碱基对。鸟嘌呤鸟嘌呤/胞嘧啶胞嘧啶G=C;腺嘌呤腺嘌呤/胸腺嘧啶胸腺嘧啶A=T DNA的两条链则互为互补链的两条链则互为互补链 碱基对平面与螺旋轴碱基对平面与螺旋轴垂直垂直。相邻两个碱基对会有重叠，产生了疏水性的相邻两个碱基对会有重叠，产生了疏水性的碱基堆积力碱基堆积力。碱基堆积力碱基堆积力和互补碱基对的和互补碱基对的氢键氢键共同维系着共同维系着DNA结构的稳定。结构的稳定。4.碱基对的疏水作用力碱基对

26、的疏水作用力和氢键共同维持着和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定双螺旋结构的稳定 基础知识基础知识生物化学生物化学1.1.转运转运RNARNA：功能是作为各种氨基酸的：功能是作为各种氨基酸的转运载体转运载体在蛋白质合成在蛋白质合成中转运氨基酸原料。中转运氨基酸原料。结构特点是：结构特点是：富含稀有碱基；富含稀有碱基；tRNAtRNA的的二级结构是三叶草二级结构是三叶草结构；结构；三级结构是倒三级结构是倒L L型型，使，使tRNAtRNA有较大的稳定性。有较大的稳定性。基础知识基础知识生物化学生物化学D基础知识基础知识生物化学生物化学基础知识基础知识生物化学生物化学核酸的结构和功能一、核酸的化

27、学组成及一级结构一、核酸的化学组成及一级结构1.1.核苷酸结构核苷酸结构有两类，一类为脱氧核糖核酸（有两类，一类为脱氧核糖核酸（DNADNA），另一类为核糖核酸（），另一类为核糖核酸（RNARNA）。）。核苷酸是核酸的基本组成单位，核苷酸包含碱基、戊糖和磷酸三种核苷酸是核酸的基本组成单位，核苷酸包含碱基、戊糖和磷酸三种成分。成分。2.DNA2.DNA与与RNA RNA 组成的异同组成的异同碱基不同碱基不同：DNADNA中含有中含有ATGC,RNAATGC,RNA含有含有AUGC.AUGC.戊糖不同戊糖不同：DNADNA是脱氧核是脱氧核糖，糖，RNARNA是核糖。是核糖。二、二、DNADNA的空

28、间结构的空间结构1.DNA1.DNA双螺旋结构模式的要点双螺旋结构模式的要点是反向平行的双链结构，是反向平行的双链结构，脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，碱基位于内侧，两条链脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相连接的碱基之间以氢键相连接是是右手螺旋结构。螺旋没旋转一周包含右手螺旋结构。螺旋没旋转一周包含10bp10bp，螺距为，螺距为3.4nm3.4nm维持双螺旋稳定的主要力是维持双螺旋稳定的主要力是碱基堆积力（纵向）和氢键（横向）碱基堆积力（纵向）和氢键（横向）2.DNA2.DNA超螺旋结构超螺旋结构是在双螺旋二级结构是在双螺旋二级结构基础上可盘曲成紧密的空间

29、结构基础上可盘曲成紧密的空间结构。DNADNA螺旋连再盘绕形成超螺旋结构，螺旋连再盘绕形成超螺旋结构，盘绕方向与盘绕方向与DNADNA双螺旋方向一致为双螺旋方向一致为正超螺旋正超螺旋，与双螺旋方向相反为负超螺旋。，与双螺旋方向相反为负超螺旋。3.DNA3.DNA的功能的功能生物遗传信息生物遗传信息复制和基因转录的模版复制和基因转录的模版。是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动。是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。的基础。三、三、RNARNA的结构和功能的结构和功能1.1.信使信使RNARNA:功能是在细胞核内功能是在细胞核内转录转录DNADNA基因序列信息基因序列信息，自身成

30、为遗传信息载体即信使，由核内，自身成为遗传信息载体即信使，由核内合成后转移到胞液，指导蛋白质分子的合成。合成后转移到胞液，指导蛋白质分子的合成。真核生物的真核生物的mRNAmRNA结构特点：帽子结构；多聚结构特点：帽子结构；多聚A A尾。尾。2.2.转运转运RNARNA：功能是作为各种氨基酸的：功能是作为各种氨基酸的转运载体转运载体在蛋白质合成中转运氨基酸原料。结构特点是：在蛋白质合成中转运氨基酸原料。结构特点是：富含稀有碱基；富含稀有碱基；tRNAtRNA的二级结构是三叶草结构；三级结构是倒的二级结构是三叶草结构；三级结构是倒L L型，使型，使tRNAtRNA有较大的稳定性。有较大的稳定性。

31、3.3.核糖体核糖体RNA:RNA:功能是：与核糖体蛋白组成核糖体或称为核蛋白体，在细胞江中作为蛋白质的合功能是：与核糖体蛋白组成核糖体或称为核蛋白体，在细胞江中作为蛋白质的合成场所。成场所。四、核酸的理化性质四、核酸的理化性质1.1.融解温度：相当窄融解温度：相当窄2.2.增色效应：增色效应：3.DNA3.DNA复性：热变性的缓慢冷却后，重新恢复天然的双螺旋构象。复性：热变性的缓慢冷却后，重新恢复天然的双螺旋构象。4.4.核酸分子杂交：可在不同的核酸分子杂交：可在不同的DNADNA之间形成，也可在之间形成，也可在DNADNA与与RNARNA之间，不同的之间，不同的RNARNA之间形成。之间形

32、成。n酶的概念酶的概念：一、酶的分子组成中常含有辅助因子一、酶的分子组成中常含有辅助因子n结合酶结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成 的的酶酶蛋白质部分：酶蛋白蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)辅助因子辅助因子(cofactor)金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物全酶全酶(holoenzyme)n全酶分子中各部分在催化反应中的作用全酶分子中各部分在催化反应中的作用:酶蛋白酶蛋白决定反应的决定反应的特异性特异性辅助因子辅助因子决定反应的种类与性质决定反应的种类与性质（一）（一）酶对底物具有极高的效率酶对底物具有极高的效率 酶的催化效率

33、通常比非催化反应高酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，倍，比一般催化剂高比一般催化剂高1071013倍。倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的的活化能活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。的活化能。一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性性。n

34、酶的特异性酶的特异性（二）酶对底物具有高度的特异性（二）酶对底物具有高度的特异性（三）酶的活性与酶量具有可调节性（三）酶的活性与酶量具有可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。对不断变化的内外环境和生命活动的需要。胰岛素诱导胰岛素诱导HMG-CoA还原酶的合成，而还原酶的合成，而胆固醇则阻遏该酶合成。胆固醇则阻遏该酶合成。例例:（四）酶具有不稳定性（四）酶具有不稳定性酶的化学本质主要是酶的化学本质主要是蛋白质蛋白质。在某些理化。在某些理化因素（如高温、强酸、强碱等）的作用下，酶因素（如高温、强酸、强碱等）的作用下，酶

35、会发生变性而失去催化活性。因此，酶促反应会发生变性而失去催化活性。因此，酶促反应往往都是在常温、常压和接近中性的条件下进往往都是在常温、常压和接近中性的条件下进行的。行的。五、抑制剂可降低酶促反应速率五、抑制剂可降低酶促反应速率n酶的抑制剂酶的抑制剂n酶的抑制区别于酶的变性：酶的抑制区别于酶的变性：抑制剂对酶有一定选择性抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性引起变性的因素对酶没有选择性凡能使酶的催化活性下降而不引起凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白酶蛋白 变性变性的物质称为酶的抑制剂。的物质称为酶的抑制剂。n抑制作用的类型抑制作用的类型不可逆性抑制不可逆性抑制 可逆性抑制可逆性

36、抑制 竞争性抑制竞争性抑制 非竞争性抑制非竞争性抑制 反竞争性抑制反竞争性抑制 根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：酶的抑制作用分为：有机磷化合物有机磷化合物 羟基酶羟基酶解毒解毒 -解磷定解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物重金属离子及砷化合物 巯基酶巯基酶解毒解毒 -二巯基丙醇二巯基丙醇(BAL)n概念概念n举例举例抑制剂通常以抑制剂通常以共价键共价键与酶活性中心的与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。此类抑制剂必需基团相结合，使酶失活。此类抑制剂不能用透析、超滤等方法予以去除。不能用透析、超滤等方法予以去除。（二）（二）可逆性抑制剂与酶

37、非共价结合可逆性抑制剂与酶非共价结合抑制剂通常以抑制剂通常以非共价键非共价键与酶或酶与酶或酶-底物复底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或消失；抑合物可逆性结合，使酶的活性降低或消失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制反竞争性抑制 n类型类型n概念概念1.1.竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心 抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物物形成中间产物，这种抑制作用称为，这

38、种抑制作用称为竞争性抑制作用竞争性抑制作用。磺胺类药物的抑菌机制磺胺类药物的抑菌机制与与对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶二氢蝶呤啶 对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸 谷氨酸谷氨酸二氢叶酸二氢叶酸合成酶合成酶二氢叶酸二氢叶酸C O O H H2N SO2N H R H2N 磺磺 胺胺 类类 药药 物物基础知识基础知识生物化学生物化学基础知识基础知识生物化学生物化学C基础知识基础知识生物化学生物化学基础知识基础知识生物化学生物化学酶一、酶的结构与功能一、酶的结构与功能1.1.结合酶：酶按分子组成分为单纯酶和结合酶。单纯酶：仅由氨基酸残基构成结合酶：酶按分子组成分为单纯

39、酶和结合酶。单纯酶：仅由氨基酸残基构成结合酶：由蛋白质（酶蛋白）和非蛋白质（辅助因子）组成，结合酶：由蛋白质（酶蛋白）和非蛋白质（辅助因子）组成，全酶全酶=酶蛋白酶蛋白+辅助因子。辅助因子。2.2.酶活性中心、必需基团的概念酶活性中心、必需基团的概念活性中心的必须基团有两种活性中心的必须基团有两种：一种是结合基团，结合底物形成复合物，另一种是催化，催化：一种是结合基团，结合底物形成复合物，另一种是催化，催化底物转化为产物。底物转化为产物。二、酶促反应的特点二、酶促反应的特点1.1.酶的特异性酶的特异性绝对特异性相对特异性立体异构特异性绝对特异性相对特异性立体异构特异性2.2.酶促反应特点酶促反

40、应特点酶促反应具有极高的效率酶促反应具有高度的特异性酶促反应具有极高的效率酶促反应具有高度的特异性酶促反应的可调节性酶促反应的可调节性三、酶促反应动力学三、酶促反应动力学1.1.底物浓度对反应速度的影响底物浓度对反应速度的影响底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比；底物浓度再增加，反应速度的底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比；底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓；当底物浓度达某一值后，反应速度最大，不再增加。增加趋缓；当底物浓度达某一值后，反应速度最大，不再增加。2.pH2.pH及温度对反应速度的影响及温度对反应速度的影响1.1.温度温度温度增加可加快酶促反应速度，同时也会加速酶蛋白变性

41、，酶促反应速度降低。温度增加可加快酶促反应速度，同时也会加速酶蛋白变性，酶促反应速度降低。酶促反应速度最快时的环境温度称为该酶促反应的最适温度。酶促反应速度最快时的环境温度称为该酶促反应的最适温度。2.pH2.pH酶促反应速度最快时的环境酶促反应速度最快时的环境pHpH称为酶促反应的最适称为酶促反应的最适pH.pH.3.3.竞争性抑制剂的作用特点竞争性抑制剂的作用特点抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合形成抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合形成中间产物，抑制酶的活性。中间产物，抑制酶的活性。四、酶的调节四、酶的调节1.1.酶原与酶原激活

42、酶原与酶原激活酶的无活性前体称为酶原酶的无活性前体称为酶原。酶原变为活性酶的过程称为酶原酶原变为活性酶的过程称为酶原激活激活。酶原激活通过水解肽键，酶的构象发生改变，形成活。酶原激活通过水解肽键，酶的构象发生改变，形成活性中心构象。性中心构象。2.2.变构酶变构酶：一些代谢物与某些酶活性中心外的调节部位共价：一些代谢物与某些酶活性中心外的调节部位共价可逆结合，使酶发生构象改变，引起催化活性改变。受变构可逆结合，使酶发生构象改变，引起催化活性改变。受变构调节的酶称为变构酶。调节的酶称为变构酶。3.3.同工酶同工酶：指催化：指催化相同的化学反应相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。理化性质、免疫学性质不同的一组酶。