同时氨基酸变成α课件.ppt
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- 同时 氨基酸 变成 课件
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1、氨基酸的代谢氨基酸的代谢 第一节第一节 蛋白质的降解蛋白质的降解n在各种生物体内都含有大量的、多种多样的、在各种生物体内都含有大量的、多种多样的、行使各种行使各种不同的生物学功能的蛋白质不同的生物学功能的蛋白质。n摄入的蛋白质摄入的蛋白质n组成机体细胞的蛋白质组成机体细胞的蛋白质n细胞内合成的蛋白质细胞内合成的蛋白质n必须先在必须先在蛋白水解酶蛋白水解酶的催化下,的催化下,水解成氨基水解成氨基酸后才能酸后才能分解代谢分解代谢;n或者氨基酸或者氨基酸合成代谢蛋白质合成代谢蛋白质:是供给人和动:是供给人和动物体合成自身所需要的蛋白质。物体合成自身所需要的蛋白质。n一、外源蛋白的消化与吸收一、外源蛋
2、白的消化与吸收n外源蛋白外源蛋白胃(胃酸)胃(胃酸)胃蛋白酶胃蛋白酶 小肽小肽 小肠小肠胰蛋白酶胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧、糜蛋白酶、羧肽酶肽酶、氨肽酶氨肽酶 氨基酸氨基酸 血液。血液。n二、组织蛋白质的胞内降解二、组织蛋白质的胞内降解n1.1.溶酶体组织蛋白酶降解途径溶酶体组织蛋白酶降解途径n溶酶体溶酶体:单层膜,多种单层膜,多种酸性水解酶酸性水解酶类。类。n含有:蛋白酶、核酸酶、脂肪酶等。含有:蛋白酶、核酸酶、脂肪酶等。n2.2.依赖于依赖于ATPATP的泛素降解途径的泛素降解途径n泛素泛素:7676氨基酸残基,高度保守,广泛氨基酸残基,高度保守,广泛存在于存在于真核细胞真核细胞。n泛素泛素:
3、在:在ATPATP存在下,于需降解的蛋白质存在下,于需降解的蛋白质共价结合(泛素共价结合(泛素C C端端甘氨酸甘氨酸的羧基于目的羧基于目标蛋白质中标蛋白质中赖氨酸赖氨酸的的-氨基酸形成异肽氨基酸形成异肽键)。再由键)。再由蛋白酶体蛋白酶体降解。降解。n2004年年10月月6日,瑞典皇家科学院宣布将日,瑞典皇家科学院宣布将2004年度诺贝尔化学奖授予年度诺贝尔化学奖授予n两位以色列科学家:两位以色列科学家:n阿龙阿龙切哈诺沃切哈诺沃(AaronCiechanover)57岁岁n阿弗拉姆阿弗拉姆赫尔什科赫尔什科(AvramHershko)67岁岁n美国科学家:美国科学家:n欧文欧文罗斯罗斯(Irw
4、inRose)78岁岁n表彰他们发现了揭开了一个关于表彰他们发现了揭开了一个关于“死神之吻死神之吻”的秘密的秘密泛素调节的蛋白质降解,泛素调节的蛋白质降解,也就是说也就是说他们发现了一种蛋白质死亡的重要机理。他们发现了一种蛋白质死亡的重要机理。第二节第二节 氨基酸的分解代谢氨基酸的分解代谢 n共同的代谢途径共同的代谢途径n-氨基和羧基氨基和羧基n脱氨基作用和脱羧基作用脱氨基作用和脱羧基作用 n特殊的代谢途径特殊的代谢途径动物体内氨基酸的代谢概况动物体内氨基酸的代谢概况氨基酸代谢库氨基酸代谢库非必需氨基酸非必需氨基酸n2.1 2.1 脱氨基作用脱氨基作用n氨基酸的脱氨基作用主要包括氨基酸的脱氨基
5、作用主要包括n氧化脱氨基氧化脱氨基n转氨脱氨基转氨脱氨基n联合脱氨基联合脱氨基n非氧化脱氨基非氧化脱氨基n脱酰胺作用等。脱酰胺作用等。n2.1.1 2.1.1 氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用n(1 1)氨基酸氧化酶)氨基酸氧化酶 n 在在有氧有氧条件下,氨基酸的分解主要进条件下,氨基酸的分解主要进行行氧化脱氨基氧化脱氨基作用,生成作用,生成-酮酸和氨酮酸和氨。n(2 2)谷氨酸脱氢酶)谷氨酸脱氢酶nL-L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶的辅酶为的辅酶为NADNAD+或或NADPNADP+,能催化能催化L-L-谷氨酸氧化脱氨,生成谷氨酸氧化脱氨,生成-酮戊酮戊二酸、氨。二酸、氨。n2.1.2 2.1.2
6、 转氨基作用转氨基作用n转氨基作用是转氨基作用是-氨基酸氨基酸和和-酮酸酮酸之间的之间的氨基转移反应。氨基转移反应。n转氨酶及其辅酶磷酸吡多醛催化下:转氨酶及其辅酶磷酸吡多醛催化下:n原来的氨基酸生成了相应的原来的氨基酸生成了相应的-酮酸,而原酮酸,而原来的来的-酮酸则形成了相应的氨基酸。酮酸则形成了相应的氨基酸。n转氨酶广泛存在于生物体内。转氨酶广泛存在于生物体内。n目前已经发现的目前已经发现的转氨酶至少有转氨酶至少有5050种种以上。以上。n用含用含1515N N的氨基酸所做的实验证明,除的氨基酸所做的实验证明,除甘氨酸、赖氨甘氨酸、赖氨酸和苏氨酸外酸和苏氨酸外,其余的,其余的-氨基酸都可
7、参加转氨基作氨基酸都可参加转氨基作用。用。n以以谷丙转氨酶(谷丙转氨酶(GPTGPT)和和谷草转氨酶谷草转氨酶(GOT)(GOT)最重要最重要n谷丙转氨酶谷丙转氨酶催化谷氨酸与丙酮酸之间的转氨作用催化谷氨酸与丙酮酸之间的转氨作用n谷草转氨酶谷草转氨酶催化谷氨酸与草酰乙酸之间的转氨作用催化谷氨酸与草酰乙酸之间的转氨作用F转氨酶为细胞内酶,而转氨酶为细胞内酶,而血清中活性很低血清中活性很低,各组织,各组织器官中以器官中以心和肝的活性最高心和肝的活性最高。当某种原因使细胞。当某种原因使细胞膜通过性膜通过性,则转氨酶可大量释放入血,造成血,则转氨酶可大量释放入血,造成血清中转氨酶活性清中转氨酶活性。急
8、性肝炎急性肝炎:GPT、GOT 心肌梗塞心肌梗塞:GOTn转氨酶转氨酶辅酶只有一种,即磷酸吡哆醛辅酶只有一种,即磷酸吡哆醛,它是维生,它是维生素素B B6 6的磷酸酯。的磷酸酯。n磷酸吡哆醛传递氨基磷酸吡哆醛传递氨基的机理是它能够接受氨基酸的机理是它能够接受氨基酸分子中的氨基而分子中的氨基而变成磷酸吡哆胺变成磷酸吡哆胺,同时氨基酸变,同时氨基酸变成成-酮酸。酮酸。+转氨酶催化作用机理转氨酶催化作用机理n2.1.3 2.1.3 联合脱氨基作用联合脱氨基作用n氨基酸的转氨作用是否最终使氨基脱掉?氨基酸的转氨作用是否最终使氨基脱掉?n氧化脱氨作用氧化脱氨作用也不能满足机体脱氨基的需要。也不能满足机体
9、脱氨基的需要。n由于生物体内普遍存在着以由于生物体内普遍存在着以-酮戊二酸作为氨酮戊二酸作为氨基受体的转氨酶基受体的转氨酶.n一般认为一般认为L-L-氨基酸氨基酸在体内不是直接氧化脱氨,在体内不是直接氧化脱氨,而是先与而是先与-酮戊二酸经转氨作用变为相应的酮戊二酸经转氨作用变为相应的-酮酸和谷氨酸酮酸和谷氨酸.联合脱氨基作用联合脱氨基作用存在于存在于肝、肾肝、肾等组织等组织n2.1.4 2.1.4 非氧化的脱氨基作用非氧化的脱氨基作用n非氧化脱氨基作用大多在微生物中进行,非氧化脱氨基作用大多在微生物中进行,其方式有以下几种。其方式有以下几种。FF 2.2.1 氨基酸在脱羧酶的催化下,脱去羧基产
10、氨基酸在脱羧酶的催化下,脱去羧基产生二氧化碳和相应的胺,这一过程称为氨基酸的生二氧化碳和相应的胺,这一过程称为氨基酸的脱羧作用脱羧作用(decarboxylation)。)。2.2 2.2 氨基酸的脱羧基作用氨基酸的脱羧基作用FF 氨基酸脱羧酶广泛存在于动植物和微生物体内,氨基酸脱羧酶广泛存在于动植物和微生物体内,以以磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛作为辅酶。作为辅酶。n植物体内最常见的是植物体内最常见的是谷氨酸脱羧酶谷氨酸脱羧酶,它催化,它催化 谷氨酸脱去羧基生成谷氨酸脱去羧基生成-氨基丁酸氨基丁酸.n组氨酸脱羧生成组氨酸脱羧生成组胺组胺n酪氨酸脱羧生成酪氨酸脱羧生成酪胺酪胺n赖氨酸脱羧生成赖氨酸脱羧生
11、成戊二胺(尸胺)戊二胺(尸胺)n鸟氨酸脱羧生成鸟氨酸脱羧生成丁二胺(腐胺)丁二胺(腐胺)等等。等等。n所生成的所生成的胺类物质胺类物质有很多都具有活跃的生理作用。有很多都具有活跃的生理作用。动物肌体一些胺类的来源及功能动物肌体一些胺类的来源及功能n2.2.2 2.2.2 羟化脱羧基作用羟化脱羧基作用n酪氨酸在酪氨酸在酪氨酸酶酪氨酸酶的催化下可发生羟化的催化下可发生羟化作用而生成作用而生成3 3,4-4-二羟苯丙氨酸二羟苯丙氨酸(多多巴巴,dopa,dopa)n多巴可进一步脱羧生成多巴可进一步脱羧生成3 3,4-4-二羟苯乙胺,二羟苯乙胺,简称简称多巴胺多巴胺(dopaminedopamine)
12、。)。n酪氨酸酶酪氨酸酶是一种含铜酶。是一种含铜酶。多巴多巴进一步氧进一步氧化后形成聚合物化后形成聚合物黑素黑素(melaninmelanin)。)。n马铃薯、苹果和梨等切开后变黑,就是马铃薯、苹果和梨等切开后变黑,就是由于形成了黑素之故。由于形成了黑素之故。n在在人体的表皮人体的表皮基底层及毛囊中有基底层及毛囊中有成黑素成黑素细胞细胞,可将,可将酪氨酸转变为黑素酪氨酸转变为黑素,使皮肤,使皮肤及毛发呈黑色。及毛发呈黑色。n在在植物植物体内,由多巴和多巴胺可形成生体内,由多巴和多巴胺可形成生物碱。物碱。2.3 2.3 氨基酸分解产物的去向氨基酸分解产物的去向n氨基酸降解时,通过脱氨和脱羧作用生
13、氨基酸降解时,通过脱氨和脱羧作用生成了各种降解产物,如成了各种降解产物,如NHNH3 3、-酮酸、酮酸、胺胺类等。类等。n这些产物在体内可进一步发生代谢转变。这些产物在体内可进一步发生代谢转变。n2.3.1 2.3.1 氨的代谢转变氨的代谢转变 n动物体内氨的来源动物体内氨的来源n1.1.氨基酸脱氨基作用产生的氨氨基酸脱氨基作用产生的氨n2.2.消化道吸收的氨消化道吸收的氨F机体内代谢产生的机体内代谢产生的氨氨,以及消化道吸收,以及消化道吸收来的来的氨氨进入血液,形成进入血液,形成血氨。血氨。F血中血中1%1%的氨的氨会引起会引起中枢神经中毒中枢神经中毒,因此,因此,脱去的氨必须及时清除。脱去
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