2蛋白质化学课件.ppt

1、2.2 蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构2.2.12.2.1蛋白质分子的结构层次蛋白质分子的结构层次2.2.22.2.2蛋白质分子的基本化学结构（共价结构）蛋白质分子的基本化学结构（共价结构）-一级结构一级结构Primary structure includes all the covalent bonds between amino acids and is normally defined by the sequence of peptide-bonded amino acids and locations of disulfide bonds.The relative spatial a

2、rrangement of the linked amino acids is unspecified.1.一一 级级 结结 构（构（线线 性性 结结 构）构）蛋 白 质 的 一 级 结 构(primary structure)指 它 的 氨 基 酸 序 列。N 端（端（“H”）C 端（端（“OH”）其其 中中 的的 氨氨 基基 酸酸 称称 氨氨 基基 酸酸 残残 基基(NHCO)R A链链 Gly.Tle.Val.Glu.Gln.Cys.Cys.Aln.Ser.Val.Cys.Ser.Leu.Tyr.Gln.Leu.Glu.Asn.Tyr.Cys.Asn OH 1 2 6 7 11 20 B

3、链链Phe.Val.Asn.Gln.His.Leu.Cys.Gly.Ser.His.Leu.Val.Glu.Ala.Leu.Tyr.Leu.Val.Cys.Gly.Glu.Arg.1 2 7 19 Gly.Phe.Phe.Tyr.Thr.Pro.Lys.Ala OH 30 牛牛胰胰岛岛素素的的化化学学结结构构SSSSSS我国我国19651965年在世界上第一个用化学方法人工年在世界上第一个用化学方法人工合成的蛋白质就是这种牛胰岛素。合成的蛋白质就是这种牛胰岛素。二二 硫硫 键键 半半 胱胱 氨氨 酸酸 半半 胱胱 氨氨 酸酸 胱胱 氨氨 酸酸-SH-SH 巯（巯（读读“qiu”,qiu”,音音

4、 同同 球球 )基基 价价 键键 牢牢 固，固，稳稳 定定 蛋蛋 白白 质质 结结 构构 提问：提问：维持蛋白质一级结构的作用力是维持蛋白质一级结构的作用力是?键键。答答 案：案：肽肽 键、二硫键键、二硫键+CHNH2COOHCH2SHCHNH2COOHCH2SHH2CHNH2COOHCH2SCHNH2COOHCH2S维持蛋白质一级结构的化学键为共价维持蛋白质一级结构的化学键为共价键（肽键和二硫键），主要是肽键，因此键（肽键和二硫键），主要是肽键，因此蛋白质分子的一级结构称为共价结构蛋白质分子的一级结构称为共价结构1 1、蛋白质分子中氨基酸的连接方式、蛋白质分子中氨基酸的连接方式-肽键肽键2

5、2、多肽链的数目、多肽链的数目3 3、每条多肽链中氨基酸的数目、种类及排、每条多肽链中氨基酸的数目、种类及排列顺序列顺序4 4、多肽链间或链内二硫键的位置和数目、多肽链间或链内二硫键的位置和数目氨基酸序列分析的一般步骤氨基酸序列分析的一般步骤(1)测定蛋白质分子中多肽链的数目；测定蛋白质分子中多肽链的数目；(2)拆分蛋白质分子的多肽链；拆分蛋白质分子的多肽链；(3)断开多肽链内的二硫桥；断开多肽链内的二硫桥；(4)分析每一多肽链的氨基酸组成；分析每一多肽链的氨基酸组成；(5)鉴定多肽链的鉴定多肽链的N一末端和一末端和C一末端残基；一末端残基；(6)裂解多肽链成较小的片段；裂解多肽链成较小的片段

6、；(7)测定各肽段的氨基酸序列；测定各肽段的氨基酸序列；(8)重建完整多肽链的一级结构；重建完整多肽链的一级结构；(9)确定半胱氨酸残基间形成的确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥的位置交联桥的位置 2.2.32.2.3、蛋白质的二级结构、蛋白质的二级结构（Protein Secondary StructureProtein Secondary Structure）蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身（主链或骨架）的折叠方式，它（主链或骨架）的折叠方式，它借助于氢键排列成自己借助于氢键排列成自己特有的特有的-螺旋和螺旋和-折叠等片段折叠等片段，它

7、是一种有规则的重，它是一种有规则的重复构象象弹簧的螺圈延复构象象弹簧的螺圈延一维一维方向伸展。方向伸展。蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构限于限于主链原子的空间排列主链原子的空间排列。多肽链的二级结构主要有以下几种方式多肽链的二级结构主要有以下几种方式(1)-(1)-螺旋结构（螺旋结构（Helix Helix）(2)-(2)-折叠结构（折叠结构（pleated sheet pleated sheet）(3)-(3)-转角（转角（bend or turn bend or turn）(4)(4)无规卷曲无规卷曲(random coil)(random coil)蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构 1

8、1、构型与构象、构型与构象构型构型：是由于化合物中某一不对称碳原子：是由于化合物中某一不对称碳原子上上四种不同的取代基团的空间排列四种不同的取代基团的空间排列所形成的所形成的一种光学活性立体结构。一种光学活性立体结构。构型的转变必须发生化学键的断裂构型的转变必须发生化学键的断裂构象构象：是分子内所有原子和原子团的空间：是分子内所有原子和原子团的空间 排排布所形成的一种立体结构。布所形成的一种立体结构。只要分子中发生只要分子中发生C CC C键的转动，就会发生构象键的转动，就会发生构象的变化。的变化。提问：影响蛋白质构象的作用力有哪些？影响蛋白质构象的作用力有哪些？内力（内因）内力（内因）蛋白质

9、分子内各原子间作用力蛋白质分子内各原子间作用力外力（外因）外力（外因）与溶剂及其他溶质作用力与溶剂及其他溶质作用力内因为主，外因通过改变内因起作用内因为主，外因通过改变内因起作用按按不同种类内力不同种类内力以及以及产生的构象变化产生的构象变化把构象划把构象划分为二、三、四级层次。分为二、三、四级层次。肽肽 键键 中中C-N C-N 键键 具具 有有 部部 分分 双双 键键 性性 质，质，因因 此此 组组 成成 酰酰 胺胺 的的 原原 子子 处处 于于 同同 一一 平平 面面CONCON+-CON+-共 振 形 式肽键具有部分双键性质肽键具有部分双键性质肽平面（peptide plane）酰胺平

10、面（amide plane）由于蛋白质主链的基本构象都是以酰胺平面为基本结构单位，有规则的盘曲而成，因此，在讨论主链构象之前先认识酰胺平面。(1)(1)酰胺平面与二面角酰胺平面与二面角(、)酰胺平面（肽平面）酰胺平面（肽平面）：每个肽单位的六个原子每个肽单位的六个原子（CCCOCONHNHCC）都被酰胺键固定在同一个）都被酰胺键固定在同一个平面上，该平面称为酰胺平面（或肽平面）平面上，该平面称为酰胺平面（或肽平面）。二面角二面角(、)：绕绕CCC C键旋转的角度称键旋转的角度称 角；角；绕绕 N NCC键旋转的角称键旋转的角称角。角。多肽链多肽链通过通过可旋可旋转的转的a a-碳原子连碳原子连

11、接的酰胺平面链。接的酰胺平面链。w提提 问：问：是不是蛋白质可以有无数种构象？是不是蛋白质可以有无数种构象？在特定状态下呢？与什么有关？在特定状态下呢？与什么有关？w答答 案：案：是；一种，受力。是；一种，受力。Linus Carl Pauling b.1901,d.1994 California Institute of Technology,CA The Nobel Prize in Chemistry(1954),“for his research into the nature of the chemical bond and its application to the elucid

12、ation of the structure of complex substances”The Nobel Peace Prize(1962)蛋白质多肽链本身的盘绕与折叠方式。包括螺旋、折叠片、转角、自由回转四种方式。（蛋白质最常见的二级结构形式）w螺旋是肽链的盘绕形式螺旋是肽链的盘绕形式w有左右手之分有左右手之分(a)(a)理理 想想 的的 右右 a a 螺螺 旋旋 。虚虚 线线 代代 表表 ：C C ：N N ：O O。此此 (b)(b)右右 a a 螺螺 旋旋 。(c)(c)左左 a a 螺螺 旋旋 。天然蛋白质大部分为天然蛋白质大部分为右手螺旋右手螺旋；A A、-螺旋结构螺旋结构特点

13、特点 1)1)主链绕中心轴按右手螺旋方向盘旋，每主链绕中心轴按右手螺旋方向盘旋，每 3.6 3.6 个氨基酸残基前进一圈，每圈前进距个氨基酸残基前进一圈，每圈前进距 离是离是0.54nm0.54nm，每个氨基酸残基占，每个氨基酸残基占0.15nm0.15nm。2)2)每个氨基酸残基的亚氨基与它前面第四个每个氨基酸残基的亚氨基与它前面第四个 氨基酸残基的羰基氧原子形成氢键，氢键氨基酸残基的羰基氧原子形成氢键，氢键 与螺旋轴近似平行。与螺旋轴近似平行。O（氢氢 键键）H C（NHCHCO）N R 由同一条肽链内 每每 3个个 氨氨 基基 酸酸 残残基的基的两个肽键衍生两个肽键衍生而来而来 氢氢 键

14、键(a)一一 般般 形形 式式。D 代代 表表 donor；A 代代 表表 acceptor。(b)水水 分分 子子 之之 间间 的的 氢氢 键键。(c)在在 弯弯 曲曲 的的 多多 肽肽 链链 内内，例例 如如 a 螺螺 旋旋(d)酶酶 RNase A 与与 其其 胸胸 腺腺 嘧嘧 啶啶 之之 间间 的的 氢氢 键键。-螺旋的稳定性是靠氢键靠氢键来维持的。-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，但天然的蛋白天然的蛋白质大多是右手螺旋质大多是右手螺旋。nB B、-折叠结构折叠结构(-(-片层结构片层结构)n-折叠结构是两条或两条以上充分伸展成锯齿状折叠构象的多肽链，侧向聚集，按肽键的长轴方向平行并列，

15、形成折扇状的结构。n -折叠构象靠相邻肽链主链亚氨基和羰基氧折叠构象靠相邻肽链主链亚氨基和羰基氧原子之间形成有规则的氢键来维系。原子之间形成有规则的氢键来维系。C C、-转角转角 又称又称U U形回折、形回折、-转弯或发夹结构。转弯或发夹结构。蛋白质分子的主链在盘曲折叠运行中，往往蛋白质分子的主链在盘曲折叠运行中，往往发生发生180180度的急转弯，这种回折部位的构象，即度的急转弯，这种回折部位的构象，即所谓的所谓的-转角。转角。-转角是由转角是由4 4个连续的氨基酸残基组成的，个连续的氨基酸残基组成的，第一个氨基酸残基的羰基氧原子与第二个氨基酸第一个氨基酸残基的羰基氧原子与第二个氨基酸残基的

16、亚氨基连接来稳定构象。残基的亚氨基连接来稳定构象。Gly Gly、AspAsp、AsnAsn和和TrpTrp常常出现在常常出现在-转角中转角中。3.转角转角作用力作用力同样同样是是肽肽键衍生来的氢键键衍生来的氢键但由于只有这一个氢但由于只有这一个氢键，键，只形成只形成转角转角结构。结构。O（氢氢 键键）H C（NHCHCO）N R自由回转自由回转没有一定规律的松散的肽链结构没有一定规律的松散的肽链结构作用力弱w维持蛋白质二级结构的作用力是维持蛋白质二级结构的作用力是？w肽键衍生而来的氢键肽键衍生而来的氢键w纤维状蛋白纤维状蛋白只有二级结构，例如毛发只有二级结构，例如毛发与肌肉蛋白与肌肉蛋白 D

17、 D、无规卷曲、无规卷曲 它是多肽主链不规则、多向性地随机盘曲所它是多肽主链不规则、多向性地随机盘曲所形成的构象。形成的构象。球蛋白分子中常见的一种主链构象。球蛋白分子中常见的一种主链构象。以上是蛋白质的二级结构的主要构象，它们以上是蛋白质的二级结构的主要构象，它们在不同的蛋白质分子中的分布差别很大。在不同的蛋白质分子中的分布差别很大。螺旋螺旋折叠片折叠片转角转角自由回转自由回转毛发横切面和毛发毛发横切面和毛发-角蛋白的结构角蛋白的结构2.2.4 2.2.4 纤维状蛋白质的结构纤维状蛋白质的结构 3.2 Collagen胶原蛋白胶原蛋白 insoluble fibers that have h

18、igh tensile strength 25%of total protein weight of human body consisting of three chains of same size(285kd)Collagen in different organismsTissueBoneCalcaneal tendonSkinCorneaCartilageLigamentAortaLiverContent88.086.071.968.146-6317.012-243.9 2.2.5 2.2.5 蛋白质的超二级结构和结构域蛋白质的超二级结构和结构域 (super-secondary s

19、tructure)(super-secondary structure)是指二级结构的基本结构单位(-螺旋、-折叠等)相互聚集，形成有规则的二级结构的聚集体。已知的超二级结构有3种基本组合形式 -螺旋的聚集体螺旋的聚集体()()-螺旋与螺旋与-折叠的聚集体折叠的聚集体()()-折叠的聚集体折叠的聚集体(和和)结构域结构域 在较大的球状蛋白质的分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域(structural domain)。Methyl-accepting chemotaxin Highly conservative cytosolic domai

20、n Divergent periplasmic domain serving as a chemosensor Transducing the external singles into the cell 2.2.6 2.2.6 蛋白质分子的三级结构蛋白质分子的三级结构(Tertiary structure)A A、球状蛋白质分子的三级结构、球状蛋白质分子的三级结构 球状蛋白质分子的二级结构不是活性分子的结构形式，需要在二级结构的基础上再盘曲折叠形成三级结构。蛋白质分子的三级结构蛋白质分子的三级结构是指蛋白质分子在一、是指蛋白质分子在一、二级结构的基础上，借助于各种非共价键在三维二级结构的基础

21、上，借助于各种非共价键在三维空间盘曲、折叠成具有特定走向的紧密、近似球空间盘曲、折叠成具有特定走向的紧密、近似球状的构象。状的构象。球状构象给出最低的表面积和体积比，因而球状构象给出最低的表面积和体积比，因而使蛋白质与环境的相互作用降到最小，最稳定。使蛋白质与环境的相互作用降到最小，最稳定。蛋白质分子的三级结构包括全部主链、侧链蛋白质分子的三级结构包括全部主链、侧链在内的所有原子的空间排部，但不包括肽链间的在内的所有原子的空间排部，但不包括肽链间的相互关系相互关系一条多肽链内一条多肽链内二级结构二级结构单元的彼此组合后的固定单元的彼此组合后的固定结构结构球状分子特有的结构球状分子特有的结构作用

22、力作用力来自来自侧链基团侧链基团 球状蛋白质分子三级结构的构象特征球状蛋白质分子三级结构的构象特征(1)(1)三级结构的构象近似球形。三级结构的构象近似球形。(2)(2)分子中的亲水基团大多相对集中在球形分子的分子中的亲水基团大多相对集中在球形分子的表面，疏水基团相对集中在分子内部。表面，疏水基团相对集中在分子内部。(3)(3)三级结构构象的稳定性主要靠疏水的相互作用三级结构构象的稳定性主要靠疏水的相互作用来维系。来维系。(4)(4)三级结构形成后，蛋白质分子的生物活性中心三级结构形成后，蛋白质分子的生物活性中心就形成了。在球形分子的表面往往有一个很深的就形成了。在球形分子的表面往往有一个很深

23、的裂隙，活性部位就在其中。裂隙，活性部位就在其中。三级结构的典型例子是 肌红蛋白 Myoglobin(Mb)Located in muscle to supply O2 1st protein in high resolution 153 AAs 75%of structure is a a-helix in 8 regions.the interior almost entirely nonpolar residues 2.2.72.2.7蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构 有些球状蛋白质分子是由两个或两个以上的、具有独立三级结构的肽链具有独立三级结构的肽链单位通过非共价键缔合而成的，这种蛋白

24、质通常称为寡聚蛋白或多寡聚蛋白或多体蛋白体蛋白（multimeric protein）。寡聚蛋白分子中的每一个三级结构单位称为一个亚基亚基(或亚单位或亚单位subunitsubunit、单体、单体monomer)monomer)。血红蛋白的四级结构血红蛋白的四级结构Hemoglobin(Hb)O2 transporter in erythrocyte红细胞红细胞 2 a a subunits,141 AAs 2 subunits,146 AAs4 subunits are maintained together by 8 pairs of ionic interactions.Each sub

25、unit contains one heme血红素血红素 group.The conserved hydrophobic core stabilizes the 3D structure.From primary to quaternary structure 2.2.8 2.2.8 维系蛋白质空间结构的化学键维系蛋白质空间结构的化学键(1)(1)氢键氢键(hydrogen bond)(hydrogen bond)(2)(2)离子键离子键(盐键盐键)(Electrostatic interactions)(Electrostatic interactions)(3)(3)二硫键二硫键(disu

26、lfide bond)(disulfide bond)(4)(4)配位键配位键(金属键金属键)(metal bond)(metal bond)(5)(5)疏水相互作用疏水相互作用(hydrophobic interaction)(hydrophobic interaction)(6)(6)范德华力范德华力(van der waals force)(van der waals force)氢键氢键-侧链间侧链间形成形成范德华力（范德华力（分子间作用力，分子间作用力，受彼此距离影响受彼此距离影响）疏水键疏水键-“非极性基团被极性水分子排挤相互聚拢”作用力。离子键离子键（或盐键）或盐键）键 能肽键肽

27、键 二硫键二硫键离子键 氢键氢键疏水键疏水键 范德华力范德华力 90kcal/mol3kcal/mol1kcal/mol1kcal/mol0.1kcal/mol这四种键能远小于共价键，称这四种键能远小于共价键，称次级键次级键提问：次级键微弱但却是提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主维持蛋白质三级结构中主要的作用力要的作用力,原因何在原因何在?2.3 蛋白质分子结构与功能的关系蛋白质分子结构与功能的关系 2.3.1 蛋白质一级结构与功能的关系蛋白质一级结构与功能的关系生物体中存在多种活性肽，如：生长激素、生物体中存在多种活性肽，如：生长激素、加压素、催产素等。加压素、催产素等。核糖核酸酶

28、的可逆变性核糖核酸酶的可逆变性1、蛋白质的一级结构决定高级结构细胞色素细胞色素c c广泛存在于一切需氧生物细胞的广泛存在于一切需氧生物细胞的线粒体之中，是一种包含一个血红素的单链线粒体之中，是一种包含一个血红素的单链蛋白质。它在呼吸链中起着传递电子的作用。蛋白质。它在呼吸链中起着传递电子的作用。脊椎动物的细胞色素脊椎动物的细胞色素c c的多肽链一般是由的多肽链一般是由104104个氨基酸残基所组成的。个氨基酸残基所组成的。细胞色素细胞色素c c的种属差异与保守性的种属差异与保守性2、一级结构和生物进化Sequences of Cytochrome C _10 _20 _30 _40 _50 _

29、60 _70 _80 _90 _100 _ HumanGDVEKGKKIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGYSYTA ANKNKGIIWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE ChimpanzeeGDVEKGKKIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGYSYTA ANKNKGIIWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE MonkeyGDVEKGKR RIF IMKCSQCHTV EKG

30、GKHKTGP NLHGLFGRKT GQAS SGFTFTYTE E ANKNKGIIWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE MacaqueGDVEKGKKIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGYSYTA ANKNKGIT TWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE CowGDVEKGKKIF VQVQKCA AQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGF FSYTD D ANKNKGIT TWG E

31、E ETLMEYLEN PKKYIPGTKM IFA AGIKKKG GE RADLIAYLKK ATNE DogGDVEKGKKIF VQVQKCA AQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGF FSYTD D ANKNKGIT TWG EE ETLMEYLEN PKKYIPGTKM IFA AGIKKKG GE RADLIAYLKK ATKE Grey whaleGDVEKGKKIF VQVQKCA AQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAV VGF FSYTD D ANKNKGIT TWG EE ETLMEYLEN PKKYIPGTKM

32、IFA AGIKKKG GE RADLIAYLKK ATNE HorseGDVEKGKKIF VQVQKCA AQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGF FSYTD D ANKNKGIT TWK EE ETLMEYLEN PKKYIPGTKM IFA AGIKKKT TE RADLIAYLKK ATNE Cytochrome C is a protein which can be found in all aerobic organisms.tuna-heart photosynthetic denitrifying mitochondria bacterium b

33、acteriumStructures of Cytochrome C 对对5050多种不同生物来源的细胞色素多种不同生物来源的细胞色素c c的一的一级结构作了比较研究，发现级结构作了比较研究，发现3535个氨基酸在各个氨基酸在各种生物中是保守的其中都含有种生物中是保守的其中都含有CysCys 1414、CysCysl7l7、HisHis 1818，Met Met 8080、TyrTyr 4848和和TrpTrp5959。血红素是细胞色素。血红素是细胞色素c c呈现电子传呈现电子传递功能的活性中心。递功能的活性中心。根据各种研究得知，这几个保守残基是保证根据各种研究得知，这几个保守残基是保证细胞

34、色素细胞色素c c发挥电子传递功能的关键部位发挥电子传递功能的关键部位。比较比较5050多种生物的细胞色素多种生物的细胞色素c c一级结构的一级结构的种间差异，发现：种间差异，发现：凡与人类亲缘关系越远的生凡与人类亲缘关系越远的生物其氨基酸顺序与人的差异越大，物其氨基酸顺序与人的差异越大，这些种属这些种属差异可以为生物进化提供重要的依据。差异可以为生物进化提供重要的依据。这说明生物进化过程中所发生的种属差异，不这说明生物进化过程中所发生的种属差异，不仅表现在生物的形态结构上，同时也反映在蛋仅表现在生物的形态结构上，同时也反映在蛋白质分子的一级结构上这也揭示了某些蛋白白质分子的一级结构上这也揭示

35、了某些蛋白质在进化上可能来自同一祖先蛋白质，而在长质在进化上可能来自同一祖先蛋白质，而在长期进化过程中不断分化出结构与功能相适应的期进化过程中不断分化出结构与功能相适应的蛋白质。蛋白质。镰刀状贫血病镰刀状贫血病血血液中大量出现镰液中大量出现镰刀红细胞，患者刀红细胞，患者因此缺氧窒息因此缺氧窒息正常细胞正常细胞 镰刀形细胞镰刀形细胞w它是最早认识的它是最早认识的一种分子病。流一种分子病。流行于非洲，死亡行于非洲，死亡率极高，大部分率极高，大部分患者童年时就夭患者童年时就夭折，活过童年的折，活过童年的寿命也不长，它寿命也不长，它是由于遗传基因是由于遗传基因突变导致血红蛋突变导致血红蛋白分子结构的突

36、白分子结构的突变。变。3、一级结构和分子疾病卟啉铁卟啉铁正常型正常型 -Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys-链链 谷氨酸谷氨酸镰刀型镰刀型 -Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys-链链 缬氨酸缬氨酸谷谷A（极性）（极性）缬缬A（非极性）（非极性）由于缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团间在疏水由于缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团间在疏水力作用下相互靠拢，并引发所在链扭曲为束状，整个力作用下相互靠拢，并引发所在链扭曲为束状，整个蛋白质由球状变为镰刀形，蛋白质由球状变为镰刀形，与氧结合功能丧失，与氧结合功能丧失，导导致病人窒息甚至死亡致病人窒息甚至死亡。S

37、equences of Cytochrome C _10 _20 _30 _40 _50 _60 _70 _80 _90 _100 _ HumanGDVEKGKKIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGYSYTA ANKNKGIIWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE ChimpanzeeGDVEKGKKIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGYSYTA ANKNKGIIWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RAD

38、LIAYLKK ATNE MonkeyGDVEKGKR RIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAS SGFTFTYTE E ANKNKGIIWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE MacaqueGDVEKGKKIF IMKCSQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGYSYTA ANKNKGIT TWG EDTLMEYLEN PKKYIPGTKM IFVGIKKKEE RADLIAYLKK ATNE CowGDVEKGKKIF VQVQKCA AQCHTV EKGGK

39、HKTGP NLHGLFGRKT GQAPGF FSYTD D ANKNKGIT TWG EE ETLMEYLEN PKKYIPGTKM IFA AGIKKKG GE RADLIAYLKK ATNE DogGDVEKGKKIF VQVQKCA AQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGF FSYTD D ANKNKGIT TWG EE ETLMEYLEN PKKYIPGTKM IFA AGIKKKG GE RADLIAYLKK ATKE Grey whaleGDVEKGKKIF VQVQKCA AQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAV VGF

40、 FSYTD D ANKNKGIT TWG EE ETLMEYLEN PKKYIPGTKM IFA AGIKKKG GE RADLIAYLKK ATNE HorseGDVEKGKKIF VQVQKCA AQCHTV EKGGKHKTGP NLHGLFGRKT GQAPGF FSYTD D ANKNKGIT TWK EE ETLMEYLEN PKKYIPGTKM IFA AGIKKKT TE RADLIAYLKK ATNE Cytochrome C is a protein which can be found in all aerobic organisms.牛胰岛素分子由牛胰岛素分子由A A

41、、B B两条链组成，酶原两条链组成，酶原激活时，将激活时，将C C链除去。链除去。4、一级结构和蛋白质的前体激活Structural similarity of Mb and Hb2.3.2 蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质空间结构与功能的关系The saturation Y is defined as the fractional occupancy of all O2-binding sites.Y varies with the concentration of O2.The equilibrium constants for Hb subunits are different.Oxygen-disassociation curve调节结构改变功能调节结构改变功能变构现象变构现象外因通过改外因通过改变变蛋白质蛋白质构构象引起象引起蛋白质功能蛋白质功能变化变化的现象。的现象。血红蛋白血红蛋白血红蛋白的变构效应与运输氧的功能血红蛋白的变构效应与运输氧的功能(R)relaxed state(T)tense state 血中氧分子的运送：LungMuscle静脉动脉环境氧高时Hb 快速吸收氧分子环境氧低时Hb 迅速释放氧分子释放氧分子后Hb 变回 T state任何一个亚基接受氧分子后，会增进其它亚基吸附氧分子的能力