溶菌酶知识课件范本学习培训模板课件.ppt
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1、第第5章章 溶菌酶溶菌酶 溶菌酶溶菌酶(Lysozyme)EC 3.2.1.17,又称又称细胞细胞壁壁溶解溶解酶酶(nuramidase),可作用于微生物细胞壁的水解酶。可作用于微生物细胞壁的水解酶。可以水解细菌细胞壁肽聚糖中的可以水解细菌细胞壁肽聚糖中的-1,4糖苷键糖苷键 具有消化分解细菌具有消化分解细菌 抑制外源微生物生长抑制外源微生物生长 目前已被用作研究蛋白功能、性质以及分子进化的模型目前已被用作研究蛋白功能、性质以及分子进化的模型 溶菌酶存在广泛溶菌酶存在广泛1907 年 对枯草芽孢杆菌产生的溶解因子进行了研究1922年,弗莱明发现并命名了溶菌酶1936年,麦耶(Meyer)等人发
2、表了关于精制溶菌酶的报告。1945年,奥尔德顿(Alderton)采用膨土岩吸附,从鸡卵蛋白中得到了收率高、结晶好的溶菌酶,次年又开发了直接结晶法,获得溶菌酶的结晶。集中在基础科学的研究 对新型抗生素替代品的开发研究 溶菌酶是生物体内重要的非特异性免疫因子,具有与抗生素不同的抗菌机制,在抑杀病原体的同时不易产生抗药性 溶菌酶以其无毒、无害、无残留、抗菌谱广、活性稳定、安全性高等优良的抗菌特性,逐渐受到科研人员青睐并应用于现实生产。分类 按来源分为动物溶菌酶蛋清溶菌酶植物溶菌酶微生物产生的溶菌酶噬菌体产生的溶菌酶按作用细胞壁不同分为细菌细胞壁溶菌酶真菌细胞壁溶菌酶作用机制作用机制 溶菌酶具有分解
3、细菌细胞壁中肽聚糖的作用。细菌的细胞壁胞壁质是由N-乙酰氨基葡萄糖及-乙酰胞壁酸交替组成的多聚物,胞壁酸残基上可以连接多肽,称为肽聚糖。N-乙酰胞壁酸和N-乙酰葡萄糖胺交替组成的聚合物CONHCONH CO NHCO NH多肽肽聚糖N-乙酰胞壁酸和N-乙酰葡萄糖胺之间的b1,4糖苷键溶菌酶作用位点:酶的活性中心:肽键中第35位的谷氨酸和第52位的天门冬氨酸构成的活性部位酶酶的的基本性质基本性质 溶菌酶在酸性pH下是稳定的,此时100的加热对溶菌酶仅有很小的活性损失。碱性条件不稳定 碱很容易破坏酶活性,当处于碱性 pH 值范围时,溶菌酶的热稳定性就很差抑菌性质抑菌性质 不同来源的溶菌酶有不同的溶
4、菌特性不同来源的溶菌酶有不同的溶菌特性 不同的细菌具有不同的细胞壁结构不同的细菌具有不同的细胞壁结构 鸡蛋清溶菌酶 其它禽类蛋清溶菌酶 人溶菌酶和哺乳类动物溶菌酶 植物溶菌酶 微生物产生的溶菌酶 细菌噬菌体产生的溶菌酶溶菌酶生物学功能溶菌酶生物学功能 杀菌免疫功能杀菌免疫功能 消化功能消化功能 防腐保鲜功能防腐保鲜功能 Sung 等研究了溶菌酶在蛋清、碎牛肉、牛肉中的作用,发现溶菌酶作为食品添加剂能有效抑制蜡样芽胞杆菌、枯草芽孢杆菌、短小芽孢杆菌和炭疽杆菌在上述食物中的繁殖商品化的酶制剂鸡蛋清溶菌酶 鸡蛋清中约含有0.3的溶菌酶,分子量为14,000,等电点为11.1,最适溶菌温度为50,最适
5、pH值为7。化学性质非常稳定,当pH值在1.211.3范围内剧烈变化时,其结构仍稳定不变,遇热时该酶也很稳定,在pH47的范围内,100处理lmin,仍保持原酶活性。但在碱性环境中,该酶对热稳定性较差。一级结构由129个氨基酸残基组成的一条多肽链,其稳定性主要是4对二硫键、氢键及疏水键相互作用。人溶菌酶的溶菌活性比鸡蛋清溶菌酶高3倍溶菌酶活力测定 称溶壁微球菌15mg,加入pH 值6.2 0.1mol/L磷酸缓冲液2mL,研磨成匀浆,用同一缓冲液定容至 100mL,配成A450nm 为0.60.7的悬浮液,于30保温。吸取2.5mL至比色杯,加入0.1mL 酶液,测定2min内A450nm的变
6、化(以0.1mol/L磷酸缓冲液调零点),每30S记录一次读数。酶活力计算1个酶活力单位(U)定义为:在本实验条件下,以每分钟光吸收值下降0.001所需的酶量。酶活力(U/mL)=A450nm/(2min 0.0010.1mL)稀释倍数式中,A450nm为2min 内的光吸收值。溶菌酶的应用溶菌酶的应用 溶菌酶是一种无毒、无副作用的蛋白质,具溶菌作用。在干燥条件下,溶菌酶可以长期在室温存放,其纯品为白色或微黄色,呈黄色的结晶体或无定形粉末,无臭,味甜,易溶于水,易遭碱破坏,不溶于丙酮和乙醚。溶菌酶已成为研究非常有力的工具酶;在医疗抗菌消炎;食品杀菌防腐作用,具有应用价值。溶菌酶作为食品添加剂溶
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