电子教案与课件：《生物化学》教学PPT-2-项目二-蛋白质化学.ppt

1、项目二项目二 蛋白质化学蛋白质化学任务一任务一 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成一、蛋白质的定义与生物学作用一、蛋白质的定义与生物学作用1 1 定义定义蛋白质蛋白质(protein)是由许多氨基酸是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键通过肽键(peptide bond)相连形相连形成的高分子含氮化合物。成的高分子含氮化合物。2、蛋白质的生物学重要性、蛋白质的生物学重要性分布广：分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的蛋白质是细胞内最丰富的有机分子

2、，占人体干重的4545，某些组，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达8080。酵母细胞蛋白质含量达到。酵母细胞蛋白质含量达到50%50%左右，植物体内由于糖类物质含量高，蛋白质含量相对含量较低，在左右，植物体内由于糖类物质含量高，蛋白质含量相对含量较低，在大麦中约含大麦中约含10%10%蛋白质。蛋白质。（1）蛋白质是生物体重要组成成分）蛋白质是生物体重要组成成分（2）氧化供能氧化供能可作为生物催化剂可作为生物催化剂(酶酶)，人体有，人体有40004000种以上的酶都具有蛋白质组分。种以上的酶都具有蛋白质组分。是生物体的重要组成部分和生命活动的物质基础，

3、蛋白质与核酸是细胞自我复制的的是生物体的重要组成部分和生命活动的物质基础，蛋白质与核酸是细胞自我复制的的重要物质，是制造并维护身体组织、器官的重要组分。重要物质，是制造并维护身体组织、器官的重要组分。代谢调节作用。许多激素是蛋白质及其衍生物，如生长素、胰岛素、肾上腺素、性激代谢调节作用。许多激素是蛋白质及其衍生物，如生长素、胰岛素、肾上腺素、性激素等。素等。免疫保护作用（免疫细胞，如免疫保护作用（免疫细胞，如T T淋巴细胞，白细胞）淋巴细胞，白细胞）物质的转运和存储（脂肪运输需要脂蛋白参与，运载维生素需要专门的运载蛋白完成物质的转运和存储（脂肪运输需要脂蛋白参与，运载维生素需要专门的运载蛋白完

4、成，铁离子需要运铁蛋白，铁储存需要铁蛋白，储存在肝脏中），铁离子需要运铁蛋白，铁储存需要铁蛋白，储存在肝脏中）运动与支持作用，如肌肉蛋白，结缔组织。运动与支持作用，如肌肉蛋白，结缔组织。参与细胞间信息传递，如生物膜。参与细胞间信息传递，如生物膜。（3）蛋白质具有重要的生物学功能）蛋白质具有重要的生物学功能二、蛋白质的组成二、蛋白质的组成1.蛋白质的组成元素蛋白质的组成元素主要有主要有C、H、O、N和和 S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼、钙、镁，个别蛋白质还含有碘铜、锌、锰、钴、钼、钙、镁，个别蛋白质还含有碘。各主要元素在。各主要元素在

5、蛋白质中的含量约为蛋白质中的含量约为C：50-55%、H：6-7%、O2：20-23%、S：0-3%。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量（要排除非蛋白氮含量），就可以根据以下公式样品中的含氮量（要排除非蛋白氮含量），就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数每克样品含氮克数 6.25100生物材料生物材料蛋白质换算系数蛋白质换算系数生物材料生物材料蛋白

6、质换算系数蛋白质换算系数大米5.95核桃5.30小麦5.83蓖麻5.30大麦5.83芝麻籽5.30燕麦5.83葵花籽5.30玉米6.25椰子5.30花生5.46乳6.30大豆5.71蛋6.25棉籽5.30肉6.25部分生物材料的蛋白质换算系数部分生物材料的蛋白质换算系数 2.蛋白质的化学组成蛋白质的化学组成 根据蛋白质的组成，可以将蛋白质分为根据蛋白质的组成，可以将蛋白质分为简单蛋白质简单蛋白质与与结合蛋白质结合蛋白质。简单蛋白质简单蛋白质完全由氨基酸组成，也称完全由氨基酸组成，也称单纯蛋白质单纯蛋白质，结合蛋白质中的非蛋白部，结合蛋白质中的非蛋白部分称为分称为辅基辅基。结合蛋白质辅基有结合蛋

7、白质辅基有金属离子、磷酸基因金属离子、磷酸基因等。有些是小分子化学物，如血红素，等。有些是小分子化学物，如血红素，黄素核苷酸等，有些则是大分子如脂类、核酸等。黄素核苷酸等，有些则是大分子如脂类、核酸等。结合蛋白质种类多，但辅基少，很多蛋白质可共用相同辅基，如肌红蛋白、血结合蛋白质种类多，但辅基少，很多蛋白质可共用相同辅基，如肌红蛋白、血红蛋白和细胞色素类蛋白质都含有红蛋白和细胞色素类蛋白质都含有血红素血红素辅基，而辅基，而黄素腺嘌呤二核苷酸（黄素腺嘌呤二核苷酸（FDA）是许多氧化还原酶的辅基。是许多氧化还原酶的辅基。3.蛋白质的分子大小蛋白质的分子大小 分子量（分子量（MW）6000D，称肽。

8、，称肽。已知蛋白质分子量时，可以利氨基酸平均分子量进行肽链数目的估算。已知蛋白质分子量时，可以利氨基酸平均分子量进行肽链数目的估算。构成蛋白质的构成蛋白质的20种氨基酸的平均分子量是种氨基酸的平均分子量是138u，但并非等机率出现，一，但并非等机率出现，一般分子量小的出现频率更多，加权得到氨基酸的平均分子量为般分子量小的出现频率更多，加权得到氨基酸的平均分子量为128，由于，由于在聚合过程中要失去一分子水，故氨基酸残基的分子量为在聚合过程中要失去一分子水，故氨基酸残基的分子量为110，用蛋白质，用蛋白质分子量除以分子量除以110，就可以计算出氨基酸残基的数目。如胰岛素的分子是，就可以计算出氨基

9、酸残基的数目。如胰岛素的分子是5734，计算可得结果为，计算可得结果为52个氨基酸残基，实际数值为个氨基酸残基，实际数值为51。N 末端：多肽链中有末端：多肽链中有游离游离-氨基氨基的一端的一端C 末端：多肽链中有末端：多肽链中有游离游离-羧基羧基的一端的一端n多肽链有两端：多肽链有两端：4 蛋白质的分类蛋白质的分类（1 1）根据形状分）根据形状分 根据分子形状对称性分为根据分子形状对称性分为球状蛋白质球状蛋白质和和纤维状蛋白质纤维状蛋白质。球状蛋白，如血红。球状蛋白，如血红蛋白（蛋白（5.5nm5.5nm），球蛋白溶解性较好，能结晶，），球蛋白溶解性较好，能结晶，大多数蛋白属此类大多数蛋白属

10、此类。纤维状蛋白质，如血纤维蛋白质，纤维状蛋白质，如血纤维蛋白质，高度不对称结构高度不对称结构。纤维状蛋白质有能溶。纤维状蛋白质有能溶于水，如肌球蛋白，血纤维蛋白等，于水，如肌球蛋白，血纤维蛋白等，大多数不溶于水大多数不溶于水，如胶原蛋白、弹性蛋，如胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、丝心蛋白等，在生物体内的功能主要是起到白、角蛋白、丝心蛋白等，在生物体内的功能主要是起到保护保护作用。作用。（2 2）根据分子化学组成和结构分）根据分子化学组成和结构分 单纯蛋白质和结合蛋白质根据其溶解性和辅基成分不同，可单纯蛋白质和结合蛋白质根据其溶解性和辅基成分不同，可进行进一步的分类。进行进一步的分类。单纯蛋白质的

11、分类单纯蛋白质的分类结合蛋白质的分类结合蛋白质的分类（3）根据生物功能分类）根据生物功能分类分为分为活性蛋白质活性蛋白质和和非活性蛋白质非活性蛋白质。活性蛋白质是指生命过程中一切有活性的蛋白质及其前体分子。根据其活性蛋白质是指生命过程中一切有活性的蛋白质及其前体分子。根据其具体功能可分为具体功能可分为酶、激素、运输蛋白、受体蛋白、膜蛋白酶、激素、运输蛋白、受体蛋白、膜蛋白等。等。非活性蛋白是一大类在生物体内保护或支持作用的蛋白质，如角蛋白、非活性蛋白是一大类在生物体内保护或支持作用的蛋白质，如角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。胶原蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。任务二任务二 蛋白质的基本单位

12、蛋白质的基本单位-氨基酸氨基酸 氨基酸是氨基酸是羧酸羧酸的衍生物，当分子结构中的的衍生物，当分子结构中的-碳原子碳原子上的上的H H原子原子被被氨基氨基取取代后就形成氨基酸。已发现的氨基酸有代后就形成氨基酸。已发现的氨基酸有180180多种，参加蛋白质合成的只有多种，参加蛋白质合成的只有2020种常见的氨基酸。且均属种常见的氨基酸。且均属 L-L-氨基酸氨基酸（甘氨酸除外，因为甘氨酸是对（甘氨酸除外，因为甘氨酸是对称结构，所以没有称结构，所以没有LDLD型之分）。型之分）。常见氨基酸直接由生物遗传密码直接编码，而不常见氨基酸都是在已常见氨基酸直接由生物遗传密码直接编码，而不常见氨基酸都是在已合

13、成的肽链上由常见氨基酸经专一酶催化修饰转化而来。合成的肽链上由常见氨基酸经专一酶催化修饰转化而来。一、氨基酸的结构特点与通式一、氨基酸的结构特点与通式 20 20种常见氨基酸的中英文名称和三字母简写见种常见氨基酸的中英文名称和三字母简写见P P24-2524-25。H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-L-氨基酸的通式氨基酸的通式RC+NH3COO-H 20种氨基酸中，除种氨基酸中，除脯氨酸脯氨酸外，结构上的共同点是与羧酸相邻的外，结构上的共同点是与羧酸相邻的-碳原子上的一个碳原子上的一个H被被NH2+取代。除取代。除R取代基不同外，所有的取代基不同外，所有的-氨基酸都是相同的。除氨基酸都是相同

14、的。除甘氨酸外，所有的氨基酸都具有旋光性，甘氨酸外，所有的氨基酸都具有旋光性，具有具有L-型和型和D-型两种光学异构体型两种光学异构体。蛋白质中所有氨基酸都是蛋白质中所有氨基酸都是L型的。型的。二、氨基酸的结构与分类二、氨基酸的结构与分类1 1 根据根据R R基团化学结构分类基团化学结构分类 可以分为可以分为脂肪族、芳香族脂肪族、芳香族和和杂环族杂环族三类，其中以三类，其中以脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸最多。最多。脂肪族氨基酸（共脂肪族氨基酸（共1515种）包括：种）包括：（1）一氨基一羧基氨基酸一氨基一羧基氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。酸、异亮氨

15、酸。CHH3NC O OH+CC H3H3NC O OH+CC O OH+CC O OH+CC O OH+C HC H3C H3C HC H3C H3C H2G lycine(G ly)A lanine(A la)V aline(V al)Leucine(Leu)Isoleucine(IIe)H3NH3NH3NCHC H3C H2C H3（2 2）羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸）羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸CC O OH+H3NCHHO HCC O OH+H3NCHC H3O HS erine(S er)T hreonine(T hr)（3 3）含硫氨基酸：半胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨基）含硫氨基酸：半

16、胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨基）CC O OH+H3NC H2S HCC O OH+H3NC H2C H3C H2SC ysteine(C ys)M ethionine(M et)（4）酰胺基氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺）酰胺基氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺CC O OH+C H2H3NCON H2CC O OH+C H2H3NCON H2C H2A sparagine(A sn)G lutam ine(G ln)（5）一氨基二羧基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸）一氨基二羧基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸CC O OH+C H2H3NCOO-CC O OH+C H2H3NCOC H2O-A spartic acid(

17、A sp)G lutam ic acid(G lu)（6）二氨基一羧基氨基酸：赖氨酸、精氨酸）二氨基一羧基氨基酸：赖氨酸、精氨酸CC O OH+(C H2)4H3NN H3+CC O OH+(C H2)3H3NN H2+N HCN H2Lysine(Lys)A rginine(A rg)芳香族氨基酸（共芳香族氨基酸（共2 2种）：苯丙氨酸、酪氨酸种）：苯丙氨酸、酪氨酸CC O OH+H3NC H2CC O OH+H3NC H2O HP henylalanine(P he)T yrosine(T yr)杂环族氨基酸（共杂环族氨基酸（共3 3种）：色氨酸、组氨酸、脯氨酸种）：色氨酸、组氨酸、脯氨酸

18、CCOOH+H3NCH2CCHNHCCOOH+CH2CCOOH+CH2H3NH3NCCHNHHNCHCH2H2C Tryptophan(Trp)Histidine(His)Proline(Pro)杂环化合物构成环的原子除碳原子外，还至少含有一个杂原子。最常杂环化合物构成环的原子除碳原子外，还至少含有一个杂原子。最常见的杂原子是见的杂原子是N、S、O。可分为脂杂环、芳杂环两大类。可分为脂杂环、芳杂环两大类。2.根据根据R基团的酸碱性质基团的酸碱性质可以分为可以分为酸性氨基酸酸性氨基酸、中性氨基酸中性氨基酸和和碱性氨基酸碱性氨基酸。酸性氨基酸（酸性氨基酸（2种）：种）：天冬氨酸天冬氨酸和和谷氨酸谷

19、氨酸，侧链含有，侧链含有羧基，为羧基，为一氨基二羧基氨基酸一氨基二羧基氨基酸。碱性氨基酸（碱性氨基酸（3种）：种）：赖氨酸赖氨酸（侧链有（侧链有氨基氨基）、）、精氨酸精氨酸（侧链有（侧链有胍基胍基）、）、组氨酸组氨酸（侧（侧链有链有咪唑基咪唑基），为），为二氨基一羧基氨基酸二氨基一羧基氨基酸。中性氨基酸（中性氨基酸（15种）：其它种）：其它15种氨基酸均为中性氨基酸。种氨基酸均为中性氨基酸。3.根据根据R基团的带电性质（极性）基团的带电性质（极性）可以分为可以分为非极性氨基酸（疏水氨基酸）非极性氨基酸（疏水氨基酸）、不带电荷的极性氨基酸不带电荷的极性氨基酸和和带带电荷的极性氨基酸电荷的极性氨基

20、酸3类，后两者称为类，后两者称为亲水性氨基酸亲水性氨基酸。其中，带电荷的氨基酸又可以分为其中，带电荷的氨基酸又可以分为带正电荷带正电荷的氨基酸和的氨基酸和带负电荷带负电荷的氨的氨基酸两大类。基酸两大类。（1）非极性氨基酸（共）非极性氨基酸（共8种）种）分别是分别是丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸和脯氨酸甲硫氨酸和脯氨酸。它们的侧链是。它们的侧链是非极性基团非极性基团或或疏水性基团疏水性基团，这类氨基酸在，这类氨基酸在水中的溶解度一般比亲水性氨基酸要小（脯氨酸除外水中的溶解度一般比亲水性氨基酸要小（脯氨酸除外,Pro

21、溶解度溶解度P28）。）。侧链为脂肪烃链侧链为芳环侧链为脂肪烃侧链为杂环（2）不带电荷的极性氨基酸（共）不带电荷的极性氨基酸（共7种）种）分别是分别是甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺和谷甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺氨酰胺。它们的侧链。它们的侧链R基团是基团是不解离的极性基团不解离的极性基团或或亲水性基团亲水性基团，能与水，能与水形成氢键。其中形成氢键。其中甘氨酸甘氨酸侧链介于极性与非极性之间，有时也归入非极性侧链介于极性与非极性之间，有时也归入非极性类，由于侧链是类，由于侧链是H原子，对极性较强的原子，对极性较强的-氨基和氨基和-羧基影响很小，

22、因此羧基影响很小，因此，将其归入，将其归入极性氨基酸极性氨基酸比较合理。比较合理。（3）带电荷的氨基酸（共）带电荷的氨基酸（共5种）种）带正电荷的氨基酸（共带正电荷的氨基酸（共3种）：侧链带有种）：侧链带有高度极性的高度极性的R基团，会发生解离基团，会发生解离带上正电荷带上正电荷，包括有，包括有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，又叫碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸和组氨酸，又叫碱性氨基酸。带负电荷的氨基酸（共带负电荷的氨基酸（共2种）：包括天种）：包括天冬氨酸和谷氨酸，冬氨酸和谷氨酸，又叫酸性氨基酸。又叫酸性氨基酸。3.根据营养价值分类根据营养价值分类 分为必需氨基酸（人体不能合成或合成量较少）和非必需氨基酸。

23、分为必需氨基酸（人体不能合成或合成量较少）和非必需氨基酸。必需氨基酸（必需氨基酸（8种）：种）：异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸氨酸、色氨酸和缬氨酸。半必需氨基酸（半必需氨基酸（2种）：种）：组氨酸、精氨酸。如组氨酸、精氨酸。如组氨酸是婴幼儿必需氨基酸，组氨酸是婴幼儿必需氨基酸，会缺乏时会患湿疹。会缺乏时会患湿疹。人体必需氨基酸有人体必需氨基酸有8种，分别为亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苯丙种，分别为亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸。氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸。记忆口决：

24、记忆口决：假设借来一二本书假设借来一二本书：甲硫氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮：甲硫氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸。氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸。4、组成蛋白质的不常见氨基酸、组成蛋白质的不常见氨基酸 如如-丙氨酸丙氨酸是构成维生素泛酸的主要成分。是构成维生素泛酸的主要成分。D-苯丙氨酸苯丙氨酸参与组成抗生素短杆菌肽参与组成抗生素短杆菌肽S。同型半胱氨酸同型半胱氨酸是甲硫氨酸代谢产物。是甲硫氨酸代谢产物。瓜氨酸和鸟氨酸瓜氨酸和鸟氨酸是尿素合成中间产物。是尿素合成中间产物。-氨基丁酸氨基丁酸（-GABA）是谷氨酸脱羧产物，是抑制神经递质，在大脑中含量较高。

25、一些非蛋白质是谷氨酸脱羧产物，是抑制神经递质，在大脑中含量较高。一些非蛋白质氨基酸已被开发并作为药物应用于临床的疾病治疗。氨基酸已被开发并作为药物应用于临床的疾病治疗。这些氨基酸这些氨基酸不是不是在蛋白质合成过程中加入的，而是在蛋白质合成后由酶催化由常见在蛋白质合成过程中加入的，而是在蛋白质合成后由酶催化由常见氨基酸转化的。如动物结缔组织中的胶原蛋白含有氨基酸转化的。如动物结缔组织中的胶原蛋白含有4-羟脯氨酸和羟脯氨酸和5-羟赖氨酸，肌肉中的羟赖氨酸，肌肉中的肌球蛋白含有肌球蛋白含有N-甲基赖氨酸，凝血酶中含有甲基赖氨酸，凝血酶中含有-羧基谷氨基。羧基谷氨基。5、非蛋白氨基酸、非蛋白氨基酸 在

26、生物体内已发现的氨基酸中，除在生物体内已发现的氨基酸中，除20种常见氨基酸和少数不常见氨基种常见氨基酸和少数不常见氨基酸之外，绝大多数种类氨基酸酸之外，绝大多数种类氨基酸不参与蛋白质构成，称非蛋白质氨基酸不参与蛋白质构成，称非蛋白质氨基酸，这些氨基酸通常是常见氨基酸的衍生物，也有一些是这些氨基酸通常是常见氨基酸的衍生物，也有一些是-氨基酸、氨基酸、-氨基氨基酸酸、-氨基酸，甚至是氨基酸，甚至是D-氨基酸。如在维生素氨基酸。如在维生素B3中含有中含有-丙氨酸，在尿丙氨酸，在尿素循环途径中有素循环途径中有L-瓜氨酸和瓜氨酸和L-鸟氨酸，鸟氨酸，-氨基丁酸是一种重要的神经传氨基丁酸是一种重要的神经传

27、递质，细菌细胞壁的肽聚糖中含有递质，细菌细胞壁的肽聚糖中含有D-丙氨酸和丙氨酸和D-谷氨酸。谷氨酸。作业作业1.1.请写出常见请写出常见2020种氨基酸的中文名称及对应的三字母缩写。种氨基酸的中文名称及对应的三字母缩写。2.2.请根据氨基酸侧链性质不同，将氨基酸进行分类，并标示其极请根据氨基酸侧链性质不同，将氨基酸进行分类，并标示其极性和带电特性？性和带电特性？作业收齐后交作业收齐后交制药楼制药楼223223三、氨基酸理化性质三、氨基酸理化性质 （一）氨基酸的物理性质（一）氨基酸的物理性质1.晶体形状晶体形状 各种氨基酸均为各种氨基酸均为无色结晶无色结晶，晶形有差异，可作为氨基酸鉴定的依据。而

28、且，晶形有差异，可作为氨基酸鉴定的依据。而且氨基酸构形不同，晶形也不同氨基酸构形不同，晶形也不同。如。如L-谷氨酸是四角柱形，而谷氨酸是四角柱形，而D型则是菱片状结型则是菱片状结晶。晶。除除半半胱氨酸和酪氨酸胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水，均能溶于稀酸、稀碱溶液，除外，都能溶于水，均能溶于稀酸、稀碱溶液，除脯脯氨酸和羟脯氨酸氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚外，其它均不能溶于有机溶剂。能溶于乙醇或乙醚外，其它均不能溶于有机溶剂。2 熔点熔点 由于氨基酸以由于氨基酸以兼性离子兼性离子形式存在，形式存在，因此，其熔点比相应的羧酸或因此，其熔点比相应的羧酸或 胺类要高些，一般在胺类要高些，一般在200-3

29、00之间；不同氨基酸差别较大，较低的如之间；不同氨基酸差别较大，较低的如半胱氨酸为半胱氨酸为178，较高的如酪氨酸为，较高的如酪氨酸为342-344，有些氨基酸还未达到熔点，有些氨基酸还未达到熔点温度就开始分解了（温度就开始分解了（如如谷氨酸钠受热分解谷氨酸钠受热分解）。常见氨基酸的熔点）。常见氨基酸的熔点P27P273 3 氨基酸的味感氨基酸的味感 各种氨基酸都有一定的味感，味感与氨基酸的结构和构型有关。一般各种氨基酸都有一定的味感，味感与氨基酸的结构和构型有关。一般D-型型氨基酸多数有甜味，而氨基酸多数有甜味，而L-型氨基酸有甜、苦、鲜、酸型氨基酸有甜、苦、鲜、酸等等4种味感。种味感。其中

30、其中疏水疏水性氨基酸多具有性氨基酸多具有苦味苦味，而，而亲水亲水性氨基酸多具有性氨基酸多具有甜味甜味，两种氨基酸的钠盐具有显著的鲜味。两种氨基酸的钠盐具有显著的鲜味。常见氨基酸的味感见常见氨基酸的味感见P275.溶解度溶解度 各种氨基酸分子中均有各种氨基酸分子中均有-氨基和氨基和-羧基等极性基团，因此都能溶于水，但不同羧基等极性基团，因此都能溶于水，但不同氨基酸在水中溶解性有巨大差异。如酪氨酸在水中溶解度每氨基酸在水中溶解性有巨大差异。如酪氨酸在水中溶解度每100mL仅溶解仅溶解0.04g，而脯氨酸在水中溶解度则很大，每，而脯氨酸在水中溶解度则很大，每100mL可溶解可溶解162g。所有氨基酸

31、都易溶于稀酸和稀碱溶液中，不溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂。所有氨基酸都易溶于稀酸和稀碱溶液中，不溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂。常见常见L-氨基酸在不同温度条件下在水中的溶解度见氨基酸在不同温度条件下在水中的溶解度见P286.旋光性旋光性 常见氨基酸除常见氨基酸除甘氨酸甘氨酸没有不对称碳原子外，其余均有不对称碳原子，因此没有不对称碳原子外，其余均有不对称碳原子，因此，均有旋光性。，均有旋光性。氨基酸的旋光度除与侧链氨基酸的旋光度除与侧链R基性质有关外，还与测定时的基性质有关外，还与测定时的pH有关有关，这是因为，这是因为氨基酸为两性电解质，在不同氨基酸为两性电解质，在不同pH条件下氨基和羧基的解离状

32、态不同条件下氨基和羧基的解离状态不同。比旋光度是一个可以进行氨基酸鉴别和纯度测定的物理常数。比旋光度是一个可以进行氨基酸鉴别和纯度测定的物理常数。常见氨基酸的比旋光度见常见氨基酸的比旋光度见P296.紫外吸收性质紫外吸收性质 标准标准20种氨基酸在种氨基酸在可见光区域可见光区域均没有吸收均没有吸收，均为无色，均为无色晶体，在晶体，在远紫外区（远紫外区（pI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子氨基酸的兼性离子 阳离子阳离子阴离子阴离子C HN H2C O O HRC HN H2C O O HRC HN H3+C O O-RC HN H3+C O O-RC HN H2C O O-RC HN

33、H2C O O-RC HC O O HRN H3+C HC O O HRN H3+氨基酸的等电点可以利用氨基酸的等电点可以利用pK值计算得到，对于侧链不值计算得到，对于侧链不解离的中性氨基酸：解离的中性氨基酸：)(21pI21pKpK 而对于侧链而对于侧链R基团含有可解离的酸性氨基酸和碱性氨基酸，由于这些氨基酸含基团含有可解离的酸性氨基酸和碱性氨基酸，由于这些氨基酸含有三个可解离基团，其完全质子化可以看成是一个三元酸，存在有三个可解离基团，其完全质子化可以看成是一个三元酸，存在3步解离，具有步解离，具有4种不同种不同的离子形式。在进行等电点计算时，要先写出解离方程式，从中找出兼性离子形式，等的

34、离子形式。在进行等电点计算时，要先写出解离方程式，从中找出兼性离子形式，等电点电点pI应为兼性离子形式两侧的两个应为兼性离子形式两侧的两个pK值的一半。值的一半。对于酸性离子对于酸性离子，如，如天冬氨酸天冬氨酸，pI=(2.09+3.86)/2=2.98 对于碱性离子，对于碱性离子，如赖氨酸，如赖氨酸，pI=(8.95+10.53)/2=9.74)(21pIR1pKpK)(21pIR2pKpK在在pI点，氨基酸所带净电荷为零；点，氨基酸所带净电荷为零；当pHpI时，氨基酸酸性解离大于碱性解离，而带上负电荷。在电场环境下，带正电荷的氨基酸向负极移动，而带负电荷的氨基酸向正在电场环境下，带正电荷的

35、氨基酸向负极移动，而带负电荷的氨基酸向正极移动，兼性离子则在电场中不移动，这就是电泳法分离氨基酸的基本原理。极移动，兼性离子则在电场中不移动，这就是电泳法分离氨基酸的基本原理。如要分离丙氨酸（pI=6.02），赖氨酸（pI=9.74）和谷氨酸（pI=3.22）可在pH=6.02的缓冲条件下进行电泳，此时，赖氨酸（pHpI）带负电荷，将向正极移动，而丙氨酸，则不移动，从而得以分离。8 疏水性疏水性 氨基酸的疏水性（氨基酸的疏水性（hydrophobicity）为）为1mol氨基酸从水溶液转移至乙醇溶液时氨基酸从水溶液转移至乙醇溶液时所产生的自由能变化。所产生的自由能变化。不考虑活度系数变化前提下

36、，不考虑活度系数变化前提下，Go=-RTln(S乙醇乙醇/S水水)，其中，其中S乙醇乙醇和和S水水分别为氨分别为氨基酸在乙醇和水中的溶解度，单位为基酸在乙醇和水中的溶解度，单位为mol/L。氨基酸结构可分为甘氨酸基和侧链，假定甘氨酸侧链（氨基酸结构可分为甘氨酸基和侧链，假定甘氨酸侧链（R=H）的）的Go为为0，则，则Go=Go（甘氨酸）（甘氨酸）+Go（侧链）（侧链），所以，氨基酸侧链残基的疏水性，所以，氨基酸侧链残基的疏水性Go（侧链）（侧链）=Go-Go（甘氨酸）（甘氨酸）。氨基酸侧链残基的疏水性常用。氨基酸侧链残基的疏水性常用Tanford法测定。法测定。常见氨基酸侧链的疏水性见常见氨基

37、酸侧链的疏水性见P30。（二）氨基酸的一般化学性质（二）氨基酸的一般化学性质1.1.-氨基参与的反应氨基参与的反应（1）与亚硝酸反应）与亚硝酸反应 氨基酸的游离氨基酸的游离-氨基可与亚硝酸反应，生成氨基可与亚硝酸反应，生成-羟基酸羟基酸和和氮气氮气。CRH2NC O O HH+H N O2CRH OC O O HH+N2+H2O 生成氮气分子一半的氮来自于氨基酸，另一半来自亚硝酸，该反应是范式（Van Slyke）定氮法的理论基础。脯氨酸为亚氨基酸，没有游离-氨基，因而不能发生此反应。赖氨酸除了-氨基外，还有-氨基也能发生亚硝酸反应生成氮气，但反应速率较慢，控制反应时间在3-4min，-氨基可

38、作用完全。（2）酰基化和烃基化反应）酰基化和烃基化反应 氨基酸与氨基酸与酰基化试剂或烃基化试剂酰基化试剂或烃基化试剂反应，反应，-氨基上的氢原子被酰基或烃基氨基上的氢原子被酰基或烃基取代取代，生成相应的产物。其反应通式为：，生成相应的产物。其反应通式为：CRH2NC O O HH+R XCRR H NC O O HH+H X(R 为酰 基 或 烃基，X 为卤 素，C l和F)生成的取代产物对氨基酸的氨基具有保护作用，常用于多肽及蛋白质人工合成时保护氨基以及蛋白质一级结构测定时进行N-末端氨基酸分析与测定。常用的酰基化试剂有苄氧甲酰氯、叔丁氧甲酰氯、对-甲苯磺酰氯、邻苯二甲酸酐、丹磺酰氯，等等。

39、常用的烃基化试剂有2,4-二硝基氟苯（DNFB或FDNB，也称Sanger试剂）和苯异硫氰酸酯（PITC）。2,4-二硝基氟苯，也称Sanger试剂，在弱碱性溶液中与氨基酸发生取代反应，生成黄色化合物二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。常用来鉴定蛋白质和多肽的N-末端氨基酸残基。苯异硫氰酸酯（PITC）和氨基酸反应比较特殊，PITC在弱碱性条件下先和氨基酸反应生成烃基化产物苯氨基硫甲酰氨基酸（PITC-AA），此化合物在硝基甲烷中与酸作用发生环化，生成苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-AA）。此反应在多肽和蛋白质氨基酸序列分析中具有特殊重要作用。（3）形成希夫碱（）形成希夫碱（Schiffs base

40、）氨基酸氨基酸-氨基氨基能与能与醛类化合物醛类化合物反应生成反应生成弱碱弱碱，称为，称为希夫碱希夫碱。CRH2NC O O HH+C =NHR C =OHR-H2O+H2OC -C O O HHR 赖氨酸侧链的-氨基也可以发生该反应。希夫碱是某些酶促反应，如转氨基反应的中间产物。（4）脱氨基反应）脱氨基反应氨基酸在氨基酸在氧化剂氧化剂或或氨基酸氧化酶氨基酸氧化酶的作用下发生的作用下发生氧化脱氨氧化脱氨反应生成相应的反应生成相应的-酮酸酮酸。CRH2NC O O HHC =ORC O O HO enzym e+N H3 此反应是生物体氨基酸分解代谢的第一步。氨基酸只有脱氨基后此反应是生物体氨基酸

41、分解代谢的第一步。氨基酸只有脱氨基后才能在体内进行代谢。才能在体内进行代谢。2.-羧酸参加的反应羧酸参加的反应（1）成盐和成酯反应）成盐和成酯反应 氨基酸与碱作用即生成盐，如氨基酸钠盐。氨基酸与碱作用即生成盐，如氨基酸钠盐。氨基酸的重金属盐不溶于水氨基酸的重金属盐不溶于水。氨基酸的羧基。氨基酸的羧基与醇反应可以得到相应的酯。如在干燥与醇反应可以得到相应的酯。如在干燥HCl气体条件下，氨基酸与无水甲醇或乙醇就得到相气体条件下，氨基酸与无水甲醇或乙醇就得到相应的甲酯或乙酯。应的甲酯或乙酯。当氨基酸在当氨基酸在成盐、成酯成盐、成酯后，后，羧基的化学性质被保护羧基的化学性质被保护，而，而氨基的化学性质

42、得氨基的化学性质得到加强到加强，容易与酰基、烃基等发生反应。，容易与酰基、烃基等发生反应。也有一个例外也有一个例外：氨基酸与对硝基苯酚生成相应的对硝基苯酯后，羧基的反应活性反而增强了，易发生酰化反应，这种酯称为活化酯。氨基酸的成盐、成酯反应在多肽与蛋白质合成中经常被用到。（2 2）成酰氯反应）成酰氯反应 氨基酸的氨基经保护后，其羧基可以和五氯化磷或二氯亚砜氨基酸的氨基经保护后，其羧基可以和五氯化磷或二氯亚砜等作用生成相应的酰氯。等作用生成相应的酰氯。氨基酸生成相应的酰氯后羧基被活化，容易与另一个氨基酸的氨基之间形成肽键，因而，此反应在多肽人工合成中经常使用。R -CH -COOHHN -R+P

43、Cl5R -CH -COClHN -R+POCl3 +HClR为 氨基 保 护 基 团（3）叠氮反应）叠氮反应 氨基酸的氨基用适当基团保护后，羧基经酯化后生成相应的酯，然后再与肼氨基酸的氨基用适当基团保护后，羧基经酯化后生成相应的酯，然后再与肼和亚硝酸反应，生成叠氮化合物。和亚硝酸反应，生成叠氮化合物。生成的叠氮化合物同样使羧基被活化，此反应也应用生成的叠氮化合物同样使羧基被活化，此反应也应用于多肽人工合成中于多肽人工合成中。（4）脱羧基反应）脱羧基反应 生物体内，氨基酸在氨基酸脱羧酶的催化下生物体内，氨基酸在氨基酸脱羧酶的催化下脱去羧酸生成相应的伯胺并放出二氧化碳脱去羧酸生成相应的伯胺并放出

44、二氧化碳。脱羧酶专一性很强，脱羧酶专一性很强，一种氨基酸脱羧酶只能催化一种特定的氨基酸脱羧，而不能催化其它的一种氨基酸脱羧酶只能催化一种特定的氨基酸脱羧，而不能催化其它的氨基酸脱羧氨基酸脱羧。在发酵法生产氨基酸的过程中，可以利用该反应进行氨基酸的产量。在发酵法生产氨基酸的过程中，可以利用该反应进行氨基酸的产量。加入特定的氨基酸脱羧酶后，利用瓦勃呼吸计可以定量测定加入特定的氨基酸脱羧酶后，利用瓦勃呼吸计可以定量测定CO2量，量，从而计算出氨基酸的量。从而计算出氨基酸的量。3.-氨基和氨基和-羧基共同参加的反应羧基共同参加的反应 （1）茚三酮反应）茚三酮反应 在在弱酸性溶液弱酸性溶液中，将中，将-

45、氨基酸和茚三酮共热发生氧化还原反应，氨基酸氧化脱氨氨基酸和茚三酮共热发生氧化还原反应，氨基酸氧化脱氨、脱羧，生成相应的醛、氨和、脱羧，生成相应的醛、氨和CO2，茚三酮被还原成还原茚三酮。而还原茚三酮、氨和水合茚，茚三酮被还原成还原茚三酮。而还原茚三酮、氨和水合茚三酮共同作用生成一种蓝紫色的物质。三酮共同作用生成一种蓝紫色的物质。氨基酸和茚三酮反应的颜色与条件_陈忠云：https:/ 茚三酮反应非常灵敏，广泛用于氨基酸的定性和定量分析，该蓝色物质在茚三酮反应非常灵敏，广泛用于氨基酸的定性和定量分析，该蓝色物质在570nm570nm有最大吸收，在有最大吸收，在0.5-500.5-50 g/g/mL

46、mL范围内，氨基酸含量与吸光值成正比。范围内，氨基酸含量与吸光值成正比。脯氨酸脯氨酸是亚氨基酸，与茚三酮反应是亚氨基酸，与茚三酮反应并不释放氨气，也不会生成蓝色物质并不释放氨气，也不会生成蓝色物质，而是直接生，而是直接生成一种成一种黄色物质黄色物质，此化合物的最大吸收波长在，此化合物的最大吸收波长在440nm440nm。（2）合成肽反应）合成肽反应 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合生成酰胺化合物为肽，形成酰胺一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合生成酰胺化合物为肽，形成酰胺键为肽键。由两个氨基酸组成的肽称为二肽。如甘氨酸和丙氨酸反应如下：键为肽键。由两个氨基酸组成的肽

47、称为二肽。如甘氨酸和丙氨酸反应如下：这两种肽是完全不同的两类化合物，因此，两种不同的氨基酸这两种肽是完全不同的两类化合物，因此，两种不同的氨基酸可以形成两种二肽，三种不同的氨基酸可以形成可以形成两种二肽，三种不同的氨基酸可以形成6种三肽，而种三肽，而n种不同种不同的氨基酸可以形成的氨基酸可以形成n!种不同的多肽。种不同的多肽。许多氨基酸的侧链许多氨基酸的侧链R R基代有可发生化学反应的官能团，基代有可发生化学反应的官能团，包括包括SerSer、ThrThr的的羟基，羟基，TyrTyr的酚羟基，的酚羟基，CysCys的巯基，的巯基，TrpTrp的吲哚基，的吲哚基，HisHis的咪唑基，的咪唑基，

48、ArgArg的胍基的胍基，MetMet的甲硫基，的甲硫基，LysLys的的 氨基，氨基，AspAsp、GluGlu的侧链羧基等等。这些侧链可以发的侧链羧基等等。这些侧链可以发生很多化学反应，可用于氨基酸的定性定量分析和蛋白质化学修饰。生很多化学反应，可用于氨基酸的定性定量分析和蛋白质化学修饰。（1）Cys巯基参加的反应巯基参加的反应 半胱氨酸的巯基（半胱氨酸的巯基（-SH）是一个化学性质很活泼的反应基团，可发生很多）是一个化学性质很活泼的反应基团，可发生很多反应。巯基很容易被氧化，氧化方式常见有反应。巯基很容易被氧化，氧化方式常见有2种。在种。在较弱的氧化剂较弱的氧化剂作用下，作用下，两个两个

49、Cys巯基之间发生氧化，形成二硫键，产物是胱氨酸。巯基之间发生氧化，形成二硫键，产物是胱氨酸。4.由侧链由侧链R基参与的反应基参与的反应 此反应可逆，在还原剂如此反应可逆，在还原剂如巯基乙醇（巯基乙醇（-巯基乙醇）、二硫苏糖醇巯基乙醇）、二硫苏糖醇等作用下，胱氨酸的二硫等作用下，胱氨酸的二硫键打开，重新形成两个半胱氨酸。键打开，重新形成两个半胱氨酸。-S-S-/-SH自成一个氧化还原体系，在机体氧化还原作用中起一定的作用。自成一个氧化还原体系，在机体氧化还原作用中起一定的作用。二硫键广泛存在于蛋白质分子中，它们将不同的多肽肽或一和条多肽链的二硫键广泛存在于蛋白质分子中，它们将不同的多肽肽或一和

50、条多肽链的不同部位连接到一起，对于稳定蛋白质空间结构起着非常重要的作用。不同部位连接到一起，对于稳定蛋白质空间结构起着非常重要的作用。在在较强的氧化剂较强的氧化剂如如过甲酸过甲酸的作用下，的作用下，巯基或二硫键被氧化成磺酸基巯基或二硫键被氧化成磺酸基。此反应不可逆，常在测定蛋白质一级结构时用来打开二硫键。此反应不可逆，常在测定蛋白质一级结构时用来打开二硫键。巯基易与烷化剂，如碘乙巯基易与烷化剂，如碘乙酸、对氯汞苯甲酸等作用生成酸、对氯汞苯甲酸等作用生成相应稳定的烷基化衍生物。有相应稳定的烷基化衍生物。有许多蛋白质的生物学活性与许多蛋白质的生物学活性与CysCys的巯基直接有关，当烷化的巯基直接