酶以及酶促反应详解课件.ppt

1、目目 录录Enzyme第第 三三 章章 酶酶目目 录录酶的概念酶的概念n酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。具有高效催化作用的蛋白质。目目 录录目目 录录目目 录录酶的不同形式酶的不同形式目目 录录一、一、 酶的分子组成酶的分子组成蛋白质部分：酶蛋白蛋白质部分：酶蛋白 ( (apoenzyme)辅助因子辅助因子(cofactor) 金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物全酶全酶(holoenzyme)(simple enzyme)目目 录录* *辅助因子分类辅助因子分类（按其（按其与酶蛋白结合的紧密程度与酶蛋白结合的紧密程

2、度） 辅酶辅酶 (coenzyme):与酶蛋白结合与酶蛋白结合疏松，可用疏松，可用透析或超滤的透析或超滤的方法除去。方法除去。 辅基辅基 (prosthetic group):与酶蛋白结合与酶蛋白结合紧密，不能用紧密，不能用透析或超透析或超滤的方法除去滤的方法除去。目目 录录* *各部分在催化反应中的作用各部分在催化反应中的作用 金属酶金属酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。失。 金属激活酶金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合金属离子为酶的活性所必需，但与酶

3、的结合不甚紧密。不甚紧密。 目目 录录 金属离子的作用金属离子的作用稳定酶的构象；稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。小分子有机化合物小分子有机化合物的作用的作用在反应中起运载体的作用，传递电子、在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。质子或其它基团。目目 录录二、酶的活性中心二、酶的活性中心必需基团必需基团(essential group)1.指指酶分子中一些与酶活性酶分子中一些与酶活性密切相关的化学基团密切相关的化学基团。2.常见的有

4、咪唑基（常见的有咪唑基（His) 、 -OH（Ser) 、 -SH（Cys)、-COOH（Glu)等。等。目目 录录目目 录录或称活性部位或称活性部位(active site)，指指必需基团必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。化为产物。酶的活性中心酶的活性中心(active center)目目 录录结合基团结合基团binding group催化基团催化基团(catalytic group)催化底物转变成产物催化底物转变成产物 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有

5、位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。的空间构象所必需。活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团底底 物物 活性中心以外活性中心以外的必需基团的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团 活性中心活性中心 目目 录录目目 录录溶菌酶的活性溶菌酶的活性中心中心* Glu35和和Asp52是催化基团；是催化基团；* Trp62和和63、Asp101和和Trp108是结合基团；是结合基团；* AF为底物多为底物多糖链的糖基，位糖链的糖基，位于酶的活性中心于酶的活性中心形成的裂隙中。形成的裂隙中。目目 录录三、三、 同工酶同工酶定义定义1.同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化相同的

6、化学反是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。免疫学性质不同的一组酶。目目 录录* 举例：乳酸脱氢酶举例：乳酸脱氢酶(LDH1 LDH5)n催化的反应催化的反应 :目目 录录乳酸脱氢酶的同工酶乳酸脱氢酶的同工酶目目 录录* *生理及临床意义生理及临床意义(1)在代谢调节上起着重在代谢调节上起着重要的作用；要的作用；(2)用于解释发育过程中用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；阶段特有的代谢特征；(3)同工酶谱的改变有助同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；于对疾病的诊断；(4)同工酶可以作为遗传同工酶可以作为遗传标志，用于

7、遗传分析研标志，用于遗传分析研究。究。心肌梗死和肝病病人血清心肌梗死和肝病病人血清LDHLDH同工酶谱的变化同工酶谱的变化1 1酶酶活活性性心肌梗死酶谱心肌梗死酶谱正常酶谱正常酶谱肝病酶谱肝病酶谱2 23 34 45 5目目 录录本节要点目目 录录第二节第二节 酶促反应的特点与机理酶促反应的特点与机理The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction 目目 录录目目 录录一、一、 酶促反应的特点酶促反应的特点通常比非催化反应高通常比非催化反应高1081020倍，比一般催化剂倍，比一般催化剂高高1071013倍。倍。不需要较

8、高的反应温度。不需要较高的反应温度。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能(activation energy) 。 目目 录录反应总能量改变反应总能量改变 非催化反应活化能非催化反应活化能 酶促反应酶促反应 活化能活化能 一般催化剂催一般催化剂催化反应的活化能化反应的活化能 能能量量 反反 应应 过过 程程 底物底物 产物产物 酶促反应活化能的改变酶促反应活化能的改变 活化能活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量底物分子从初态转变到活化态所需的能量。目目 录录一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定

9、的化学反应并生成一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性或专一性。* 酶的特异性酶的特异性(specificity)（二）酶促反应具有高度的特异性（二）酶促反应具有高度的特异性目目 录录目目 录录目目 录录目目 录录目目 录录目目 录录（三）（三）酶促反应的可调节性酶促反应的可调节性 对酶生成与降解量的调节对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等通过改变底物浓度对酶进行调节等酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环

10、境和生命活动的需要。包括三不断变化的内外环境和生命活动的需要。包括三方面的调节。方面的调节。目目 录录二、酶促反应的机理二、酶促反应的机理（一）酶（一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说底物复合物的形成与诱导契合假说*诱导契合假说诱导契合假说(induced-fit hypothesis)酶底物复合物酶底物复合物 E + S E + P ES 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶程称为酶- -底物结合的诱导契合假说底物结合的诱导契合假说目目 录录羧肽酶的诱导契合模式羧肽酶

11、的诱导契合模式 底物底物目目 录录目目 录录（二）酶促反应的机理（二）酶促反应的机理 1. 邻近效应邻近效应(proximity effect)与定向排列与定向排列(orientation arrange ) 2. 多元催化多元催化(multielement catalysis) 3. 表面效应表面效应(surface effect)目目 录录n2. 多元催化多元催化(multielement catalysis)目目 录录目目 录录本节要点目目 录录目目 录录 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。目目 录录一、底物浓度对反应速度的影响一、底物浓度对

12、反应速度的影响研究前提研究前提v 在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈度的影响呈矩形双曲线关系矩形双曲线关系。当底物浓度较低时当底物浓度较低时反应速度与底物浓度成正比；反反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。应为一级反应。目目 录录随着底物浓度的增高随着底物浓度的增高反应速度不再成正比例加速；反应反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。为混合级反应。目目 录录当底物浓度高达一定程度当底物浓度高达一定程度反应速度不再增加，达最大速度；反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应反应为零级反应目目 录录目目 录录（一）米曼氏方程式（一）

13、米曼氏方程式酶促反应模式酶促反应模式中间产物学说中间产物学说E + S k1k2k3ESE + P目目 录录目目 录录S：底物浓度底物浓度V：不同不同S时的反应速度时的反应速度Vmax：最大反应速度最大反应速度(maximum velocity) m：米氏常数米氏常数(Michaelis constant) VmaxS Km + S 目目 录录米曼氏方程式推导基于两个假设：米曼氏方程式推导基于两个假设：1.E与与S形成形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为分解为E及及P的反应为慢反应，反应速度取决于的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即慢反应即 Vk3E

14、S。 (1)2.S的总浓度远远大于的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初的总浓度，因此在反应的初始阶段，始阶段，S的浓度可认为不变即的浓度可认为不变即SSt。 目目 录录推导过程推导过程目目 录录K2+K3 Km （米氏常数）（米氏常数） K1令：令：则则: : (EES) S Km ES(2)(EES)SK2+K3ES K1整理得：整理得：目目 录录当当S很高，将酶的活性中心全部饱和时，即很高，将酶的活性中心全部饱和时，即E=ES，V=VmaxVmaxK3ESK3E (5)ES ESKm + S(3) 整理得整理得: :将将(5)代入代入(4)得米氏方程式：得米氏方程式：VmaxS Km

15、 + S V 将将(3)代入代入(1) 得得K3ES Km + S (4) V目目 录录（二）（二）Km与与Vmax的意义的意义KmS Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是时的底物浓度，单位是mol/L。2Km + S Vmax VmaxS目目 录录 2. 3.k2k3， KmKm，。4.目目 录录目目 录录意义：意义：Vmax=K3 E如果酶的总浓度已知，可从如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算计算 酶的酶的转换数转换数(turnover number)，即动力学常数，即动力学常数K3。目目 录录Vmax E K3 目目 录录（三）

16、（三）m m值与值与maxmax值的测定值的测定目目 录录2. Hanes作图法作图法-Km 目目 录录二、酶浓度对反应速度的影响二、酶浓度对反应速度的影响30 V E 当当SE时，时，V = k3 E 酶浓度对反应速度的影响酶浓度对反应速度的影响 目目 录录三、温度对反应速度的影响三、温度对反应速度的影响q最适温度最适温度 (optimum temperature)：酶促反应速度最快时的酶促反应速度最快时的环境温度。环境温度。酶酶活活性性0.51.02.01.50 10 20 30 40 50 60 温度温度 C 温度对淀粉酶活性的影响温度对淀粉酶活性的影响 目目 录录n环境温度最适温度时，

17、温度每升高环境温度最适温度时，温度每升高10C， V加快加快12倍。倍。n环境温度最适温度时，温度升高，环境温度最适温度时，温度升高，V降低，降低， 一般一般60C时，酶开始变性，时，酶开始变性，80C时变性时变性 不可逆。不可逆。n最适温度不是酶的特征性常数，它与反应时最适温度不是酶的特征性常数，它与反应时 间有关。间有关。* * 低温的应用低温的应用目目 录录四、四、 pH对反应速度的影响对反应速度的影响q最适最适pH (optimum pH)： 酶催化活性酶催化活性最大时的环境最大时的环境pH。目目 录录目目 录录五、抑制剂对反应速度的影响五、抑制剂对反应速度的影响 区别于酶的变性区别于

18、酶的变性 抑制剂对酶有一定选择性抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性引起变性的因素对酶没有选择性目目 录录 抑制作用的类型抑制作用的类型不可逆性抑制不可逆性抑制 (irreversible inhibition)可逆性抑制可逆性抑制 (reversible inhibition)：竞争性抑制竞争性抑制 (competitive inhibition)非竞争性抑制非竞争性抑制 (non-competitive inhibition)反竞争性抑制反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)目目 录录(一一) 目目 录录ESSAsCHCHCl+CH2SHCHSH

19、CH2OHESHSH+CH2SCHSCH2OHAsCHCHClROROPOX+HOEROROPOOE+HXClAsClCHCHCl+ ESHSHESAsSCHCHCl+2HCl有机磷化合物有机磷化合物路易士气路易士气失活的酶失活的酶羟基酶羟基酶失活的酶失活的酶酸酸巯基酶巯基酶失活的酶失活的酶酸酸BAL巯基酶巯基酶BAL与砷剂结合物与砷剂结合物目目 录录竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制反竞争性抑制 目目 录录.竞争性抑制作用竞争性抑制作用反应模式反应模式目目 录录目目 录录 * * 特点特点b)b) 抑制程度取决抑制程度取决于抑制剂与酶于抑制剂与酶的相对亲和力的相对亲和力

20、及底物浓度；及底物浓度；a) I与与S结构类似，结构类似，竞争酶的活性竞争酶的活性中心；中心；c) 动力学特点：动力学特点：Vmax不变，表不变，表观观Km 。 抑制剂抑制剂 无抑制剂无抑制剂 1/V 1/S VSmaxVIK(1) SmKiiKI111m(1)VVKSVmaxmax目目 录录* * 举例举例丙二酸丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶延胡索酸延胡索酸琥珀酸琥珀酸琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶COOH COOH CH2 丙二酸丙二酸目目 录录磺胺类药物的抑菌机制磺胺类药物的抑菌机制 与与对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸竞争竞争二氢叶酸合成酶二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶二氢蝶呤啶

21、对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸 谷氨酸谷氨酸二氢叶酸二氢叶酸合成酶合成酶二氢叶酸二氢叶酸COOH H2N SO2NHR H2N 磺磺 胺胺 类类 药药 物物目目 录录2.非竞争性抑制非竞争性抑制目目 录录* * 特点特点a) a) 抑制剂与酶活性抑制剂与酶活性中心外的必需基中心外的必需基团结合，底物与团结合，底物与抑制剂之间无竞抑制剂之间无竞争关系；争关系；b)b) 抑制程度取决于抑制程度取决于抑制剂的浓度；抑制剂的浓度；c) 动力学特点：动力学特点：Vm a x ，表观，表观Km不变。不变。 抑制剂抑制剂 1 / V 1/S 无抑制剂无抑制剂 iiKI11I1m(1)(1)VVKSVKmaxmax

22、目目 录录3.反竞争性抑制反竞争性抑制目目 录录* * 特点：特点：a) a) 抑制剂只与抑制剂只与酶底物复酶底物复合物结合；合物结合；b)b) 抑制程度取抑制程度取决于抑制剂决于抑制剂的浓度及底的浓度及底物的浓度；物的浓度；c) 动力学特点：动力学特点：Vmax ，表观，表观Km 。 抑制剂抑制剂 1/V 1/S 无抑制剂无抑制剂 目目 录录各种可逆性抑制作用的比较各种可逆性抑制作用的比较 动力学参数动力学参数表观表观Km Km增大增大不变不变减小减小最大速度最大速度Vmax不变不变降低降低降低降低林林-贝氏作图贝氏作图斜率斜率Km/Vmax增大增大增大增大不变不变纵轴截距纵轴截距1/Vma

23、x不变不变增大增大增大增大横轴截距横轴截距-1/Km增大增大不变不变减小减小与与I结合的组分结合的组分EE、ESES作用特征作用特征无抑制剂无抑制剂竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制反竞争性抑制目目 录录竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用比较示意图：目目 录录六、激活剂对反应速度的影响六、激活剂对反应速度的影响目目 录录酶的活性酶的活性酶的活性单位酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或或h）内生成一定量（）内生成一定量（mg、g、mol等）等）的产物或消耗一定数

24、量的底物所需的酶量。的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。目目 录录国际单位国际单位(IU)在特定的条件下，每分钟催化在特定的条件下，每分钟催化1mol底物底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 催量单位催量单位(katal)催量催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使是指在特定条件下，每秒钟使mol底物转化为产物所需的酶量。底物转化为产物所需的酶量。 kat与与IU的换算：的换算： 1 IU=16.6710-9 kat比活力（比活力（specific activity）：）：目目 录录目目 录录本节要点目目 录录第第 四四 节节 酶酶 的的 调调 节节T

25、he Regulation of Enzyme 目目 录录关键酶关键酶目目 录录一一 、酶活性的调节、酶活性的调节目目 录录 酶原激活的机理酶原激活的机理酶酶 原原分子构象发生改变分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心形成或暴露出酶的活性中心 一个或几个特定的肽键断裂，水解一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽掉一个或几个短肽在特定条件下在特定条件下目目 录录赖赖缬缬天天天天天天天天甘甘异异赖赖缬缬天天天天天天天天缬缬组组丝丝甘甘异异缬缬组组丝丝目目 录录 酶原激活的生理意义酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和

26、环境中发挥作用，保证并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。化作用。目目 录录一些代谢物可与某些酶分子一些代谢物可与某些酶分子活性中心外活性中心外的的某部分可逆地结合，使某部分可逆地结合，使酶构象改变酶构象改变，从而改变，从而改变酶的活性，此种调节方式称变构调节。酶的活性，此种调节方式称变构调节。目目 录录目目 录录目目 录录（三）（三） 酶的共价修饰调节酶的共价修饰调节磷酸化与脱磷酸化（最常见）磷酸

27、化与脱磷酸化（最常见）目目 录录 酶的磷酸化与脱磷酸化酶的磷酸化与脱磷酸化 -OHThrSerTyr酶蛋白酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶磷蛋白磷酸酶 ATPADP蛋白激酶蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白酶蛋白目目 录录目目 录录本节要点目目 录录第五节第五节 酶的命名与分类酶的命名与分类目目 录录一、酶的命名一、酶的命名1. 习惯命名法习惯命名法推荐名称推荐名称2. 系统命名法系统命名法系统名称系统名称目目 录录一些酶的命名举例一些酶的命名举例编号编号推荐名称推荐名称系系 统统 名名 称称催催 化化 的的 反反 应应EC1.4.1.3谷氨酸谷氨酸L-谷氨酸：谷氨酸：NAD+L-谷

28、氨酸谷氨酸 + H2O + NAD+脱氢酶脱氢酶氧化还原酶氧化还原酶 -酮戊二酸酮戊二酸 + NH3 + NADHEC2.6.1.1 天冬氨酸氨天冬氨酸氨L-天冬氨酸：天冬氨酸： -酮酮L-天冬氨酸天冬氨酸+ -酮戊二酸酮戊二酸基转移酶基转移酶戊二酸氨基转移酶戊二酸氨基转移酶草酰乙酸草酰乙酸 +L-谷氨酸谷氨酸EC3.5.3.1 精氨酸酶精氨酸酶L-精氨酸脒基水解酶精氨酸脒基水解酶L-精氨酸精氨酸 + H2O L-鸟氨酸鸟氨酸+ 尿素尿素EC4.1.2.13 果糖二磷酸果糖二磷酸D-果糖果糖1，6-二磷酸：二磷酸：D-果糖果糖1，6-二磷酸二磷酸醛缩酶醛缩酶D-甘油醛甘油醛3-磷酸裂合酶磷酸裂

29、合酶磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮 + D-甘油醛甘油醛3-磷酸磷酸EC5.3.1.9 磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖D-葡萄糖葡萄糖6-磷酸酮醇磷酸酮醇D-葡萄糖葡萄糖6-磷酸磷酸异构酶异构酶异构酶异构酶D-果糖果糖6-磷酸磷酸EC6.3.1.2 谷氨酰胺谷氨酰胺L-谷氨酸：氨连接酶谷氨酸：氨连接酶ATP + L-谷氨酸谷氨酸 + NH3合成酶合成酶ADP+磷酸磷酸 + L-谷氨酰胺谷氨酰胺编号编号推荐名称推荐名称系系 统统 名名 称称催催 化化 的的 反反 应应EC1.4.1.3谷氨酸谷氨酸L-谷氨酸：谷氨酸：NAD+L-谷氨酸谷氨酸 + H2O + NAD+脱氢酶脱氢酶氧化还原酶氧化还原酶 -酮戊二酸酮

30、戊二酸 + NH3 + NADHEC2.6.1.1 天冬氨酸氨天冬氨酸氨L-天冬氨酸：天冬氨酸： -酮酮L-天冬氨酸天冬氨酸+ -酮戊二酸酮戊二酸基转移酶基转移酶戊二酸氨基转移酶戊二酸氨基转移酶草酰乙酸草酰乙酸 +L-谷氨酸谷氨酸EC3.5.3.1 精氨酸酶精氨酸酶L-精氨酸脒基水解酶精氨酸脒基水解酶L-精氨酸精氨酸 + H2O L-鸟氨酸鸟氨酸+ 尿素尿素EC4.1.2.13 果糖二磷酸果糖二磷酸D-果糖果糖1，6-二磷酸：二磷酸：D-果糖果糖1，6-二磷酸二磷酸醛缩酶醛缩酶D-甘油醛甘油醛3-磷酸裂合酶磷酸裂合酶磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮 + D-甘油醛甘油醛3-磷酸磷酸EC5.3.1.9

31、磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖D-葡萄糖葡萄糖6-磷酸酮醇磷酸酮醇D-葡萄糖葡萄糖6-磷酸磷酸异构酶异构酶异构酶异构酶D-果糖果糖6-磷酸磷酸EC6.3.1.2 谷氨酰胺谷氨酰胺L-谷氨酸：氨连接酶谷氨酸：氨连接酶ATP + L-谷氨酸谷氨酸 + NH3合成酶合成酶ADP+磷酸磷酸 + L-谷氨酰胺谷氨酰胺目目 录录二、酶的分类二、酶的分类目目 录录目目 录录本节要点目目 录录第六节第六节酶与医学的关系酶与医学的关系目目 录录（一）（一） 酶与疾病的发生酶与疾病的发生（二）（二） 酶与疾病的诊断酶与疾病的诊断（三）（三） 酶与疾病的治疗酶与疾病的治疗一、酶与疾病的关系一、酶与疾病的关系目目 录录酶与疾病

32、的发生酶与疾病的发生目目 录录与酶有关的疾病举例目目 录录葡萄糖六磷酸脱氢酶缺乏症目目 录录磷脂酶A1a缺失与毛发生长缺陷目目 录录鸟苷酸转氨甲酰酶缺陷症目目 录录苯丙氨酸羟化酶缺陷-苯丙酮尿症 目目 录录环氧合酶（COX)与心血管疾病目目 录录磷脂酶A2与神经系统疾病 目目 录录诱导型一氧化氮合酶与多种疾病诱导型一氧化氮合酶与多种疾病目目 录录端粒酶与恶性肿瘤目目 录录酶与疾病的诊断目目 录录肝脏疾病的诊断目目 录录心血管疾病的酶学检测目目 录录肿瘤的酶学诊断目目 录录糖尿病的酶学诊断目目 录录急性胰腺炎的酶学诊断目目 录录神经系统疾病的酶学诊断目目 录录酶与疾病的治疗目目 录录酶类药物在心

33、脑血管疾病治疗中酶类药物在心脑血管疾病治疗中的应用的应用目目 录录酶抑制剂在疾病治疗中的作用目目 录录二、酶在医学上的其他应用二、酶在医学上的其他应用（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究1酶法分析酶法分析 即酶偶联测定法即酶偶联测定法(enzyme coupled assays)，是利用酶作为分析试剂，对一些酶，是利用酶作为分析试剂，对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等进行的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等进行定量分析的一种方法。定量分析的一种方法。目目 录录荧光素酶报告基因检测目目 录录酶联吸附免疫法 (ELISA)目目 录录辣根过氧化物酶在We

34、stern Blot检测蛋白中的应用目目 录录2酶标记测定法酶标记测定法 酶可以代替同位素与某些酶可以代替同位素与某些物质相结合，从而使该物质被酶所标记。物质相结合，从而使该物质被酶所标记。通过测定酶的活性来判断被标记物质或与通过测定酶的活性来判断被标记物质或与其定量结合的物质的存在和含量。其定量结合的物质的存在和含量。 3工具酶工具酶 除上述酶偶联测定法外，人们利除上述酶偶联测定法外，人们利用酶具有高度特异性的特点，将酶做为工用酶具有高度特异性的特点，将酶做为工具，在分子水平上对某些生物大分子进行具，在分子水平上对某些生物大分子进行定向的分割与连接。定向的分割与连接。目目 录录（二）酶作为药

35、物用于临床治疗（二）酶作为药物用于临床治疗（三）酶的分子工程（三）酶的分子工程1固定化酶固定化酶 (immobilized enzyme)将水溶性酶经物理或化学方法处理后，将水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的一种酶的衍成为不溶于水但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。生物。 固定化酶在催化反应中以固相状态作固定化酶在催化反应中以固相状态作用于底物，并保持酶的活性。用于底物，并保持酶的活性。目目 录录2抗体酶抗体酶3模拟酶模拟酶具有催化功能的抗体分子称为具有催化功能的抗体分子称为抗体酶抗体酶(abzyme) 。模拟酶是根据酶的作用原理，利用有机模拟酶是根据酶的作用原理，利用有机化学合成方法，人工合成的具有底物结合部化学合成方法，人工合成的具有底物结合部位和催化部位的非蛋白质有机化合物。位和催化部位的非蛋白质有机化合物。目目 录录本节要点