重点蛋白质的变性及其对食品品质的影响;蛋白的功能性质及课件.ppt

1、重点重点v蛋白质的变性及其对食品品质的影响；蛋白质的变性及其对食品品质的影响；v蛋白的功能性质及其在贮藏加工过程中的变蛋白的功能性质及其在贮藏加工过程中的变化，以及食品加工条件对食品品质和营养性化，以及食品加工条件对食品品质和营养性的影响；的影响；v食品中蛋白质及氨基酸的测定。食品中蛋白质及氨基酸的测定。难点难点 蛋白质功能性质、蛋白质构象变化对其性质的影响。蛋白质功能性质、蛋白质构象变化对其性质的影响。Contentsv5.1. Introductionv5.2. Physicochemical properties of aminovacidsv5.3. Protein structure

2、v5.4 Protein denatutationv5.5 Functional properties of proteinsv5.6 Nutritional properties of proteinsv5.7 Processing-induced physical chemical and nutritional changes in proteinsv5.8 Measurement of proteinv5.9 Special topic: study on bioactive protein5.1. 概述introductionv1. 蛋白质在食品加工中的意义蛋白质在食品加工中的意义v

3、The importance of protein in food processingv蛋白质是食品中三大营养素之一蛋白质是食品中三大营养素之一v蛋白质对食品的色、香、味及组织结构蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义等具有重要意义，一些蛋白质具有生物一些蛋白质具有生物活功能，是开发功能性食品原料之一活功能，是开发功能性食品原料之一v2. 蛋白质的分子量及其测定方法蛋白质的分子量及其测定方法vMolecular weight of protein and measurementv分子量：一万到一百万道顿（分子量：一万到一百万道顿（Dalton)之间或更大。之间或更大。测定方法测定方

4、法 渗透压法渗透压法 超离心法超离心法 凝胶过滤法凝胶过滤法 聚丙烯酰胺凝胶电泳法聚丙烯酰胺凝胶电泳法v3. 蛋白质的元素蛋白质的元素组成组成vThe elements of proteinvC：50-55%vH：6-8%vO：20-23%vS：0-4%vN：15-18%v微量元素：微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等等v4. 蛋白质的分类蛋白质的分类vThe classification of proteinv按分子形状分按分子形状分 纤维状蛋白质纤维状蛋白质 球状蛋白质球状蛋白质v按分子组成分按分子组成分 简单蛋白质简单蛋白质 结合蛋白质结合蛋白质v按蛋白质的溶解度分按蛋白质的溶解度分

5、清蛋白清蛋白 谷蛋白谷蛋白 球蛋白球蛋白 醇溶蛋白醇溶蛋白v5. 食品中蛋白质来源食品中蛋白质来源vThe source of protein in foodv动物中蛋白质动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳v植物中蛋白质植物中蛋白质：如大豆、谷物：如大豆、谷物v微生物中蛋白质微生物中蛋白质：酵母：酵母v5.2. 氨基酸的物理化学性质Physicochemical Properties of Amino Acidsv1. 氨基酸的一般性质氨基酸的一般性质v(2)分类classificationv按按R的极性分类的极性分类 非极性氨基酸非极性氨基酸：Ala,Ile,Leu

6、,Phe,Met,Trp,Val,Pro 极性氨基酸极性氨基酸 无电荷侧链氨基酸无电荷侧链氨基酸:Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly 带正电荷侧链氨基酸带正电荷侧链氨基酸:Lys,Arg,His 带负电荷侧链氨基酸带负电荷侧链氨基酸:Asp,Gluv(3)氨基酸在水中的溶解度氨基酸在水中的溶解度v氨基酸溶解度氨基酸溶解度(g/L) 氨基酸溶解度氨基酸溶解度(g/L）v丙氨酸丙氨酸167.2 亮氨酸亮氨酸21.7v精氨酸精氨酸855.6 赖氨酸赖氨酸739.0v天冬酰胺天冬酰胺28.5 蛋氨酸蛋氨酸56.2v天冬氨酸天冬氨酸5.0 苯丙氨酸苯丙氨酸27.6v半胱氨酸半胱氨酸-

7、 脯氨酸脯氨酸1620.0v谷胺酰胺谷胺酰胺7.2（37） 丝氨酸丝氨酸422.0v谷氨酸谷氨酸8.5 苏氨酸苏氨酸13.2v甘氨酸甘氨酸249.9 色氨酸色氨酸13.6v组氨酸组氨酸- 酪氨酸酪氨酸0.4v异亮氨酸异亮氨酸34.5 缬氨酸缬氨酸58.1(4)氨基酸的酸碱性质氨基酸的酸碱性质 Acid-base properties of amino acidsv氨基酸在氨基酸在pH=7时水中存在形式时水中存在形式 l 除甘氨酸外，其它所有氨基酸分子中的-碳原子都为不对称碳原子,所以：A、氨基酸都具有旋光性。B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L

8、-型。v氨基酸是酸氨基酸是酸v氨基酸是碱氨基酸是碱v氨基酸的等电点氨基酸的等电点 pI of amino acids 是指氨基酸在溶液中净电荷为零时的是指氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值值v氨基酸的等点估算氨基酸的等点估算用酸滴定时用酸滴定时 pH1= pKa1v同理可算当用碱滴定时同理可算当用碱滴定时 pH2= pKa2vpI=（pKa1 + pKa2）/2侧链带电荷不同时，估算方法不同侧链带电荷不同时，估算方法不同vpI= （pKa1 + pKa3）/2 酸性氨基酸酸性氨基酸vpI= （pKa2 + pKa3）/2 碱性氨基酸碱性氨基酸(5)氨基酸的疏水性氨基酸的疏水性 Hydropho

9、bic properties of Amino Acids疏水性概念疏水性概念vHydrophobic property is the excess free energy of a solute dissolved in water compared to that in an organic solvent under similar conditions.氨基酸的疏水性v是指氨基酸从乙醇转移至水中的自由能是指氨基酸从乙醇转移至水中的自由能变化变化GvG0=-RTlnS乙醇乙醇/S水水vS乙醇乙醇-氨基酸在乙醇中的溶解度氨基酸在乙醇中的溶解度vS水水-氨基酸在水中的溶解度氨基酸在水中的溶解

10、度(6)氨基酸的光学性质及光谱氨基酸的光学性质及光谱 Optical properties of amino acidsv氨基酸具有旋光性（除甘氨酸氨基酸具有旋光性（除甘氨酸)v立体异构体：立体异构体：L、D型，天然只存在型，天然只存在L型异型异构体构体v =210nm,氨基酸都有吸收峰氨基酸都有吸收峰v =278nm,色氨酸都有最大吸收峰色氨酸都有最大吸收峰v =274.5nm,酪氨酸都有最大吸收峰酪氨酸都有最大吸收峰v =260.0nm,苯丙氨酸都有最大吸收峰苯丙氨酸都有最大吸收峰v(7)氨基酸的化学反应氨基酸的化学反应 Chemical reactions of amino acidsv

11、与茚三酮反应与茚三酮反应v与邻苯二甲醛反应与邻苯二甲醛反应1. 概述概述Introduction(1)蛋白质分子构象蛋白质分子构象是指蛋白质分子中所有原子在三维空间中的排布是指蛋白质分子中所有原子在三维空间中的排布5.3. 蛋白质分子构象蛋白质分子构象vThe Conformation of Proteins(2)蛋白质结构层次蛋白质结构层次一级结构一级结构Primary Structure二级结构二级结构Secondary Structure超二级结构超二级结构Supersecondary Structure结构域结构域Domain三级结构三级结构Tertiary Structure四级结构

12、四级结构Quaternary Structure(3)构象与构型的区别构象与构型的区别构型：构型：在立体异构体中，取代原子或基团在空在立体异构体中，取代原子或基团在空间的取向间的取向构象：构象：当单链旋转时，分子中的基团或原子可当单链旋转时，分子中的基团或原子可能形成不同的空间排布，这些不同的空能形成不同的空间排布，这些不同的空间排列称为不同的构象。间排列称为不同的构象。(4)蛋白质分子构象研究进展蛋白质分子构象研究进展第一阶段：第一阶段：1959年以前年以前19511951年年PaulingPauling和和GoreyGorey提出提出蛋白质立体化蛋白质立体化学原理学原理 和和-螺旋模型奠定

13、了蛋白质空间螺旋模型奠定了蛋白质空间结构研究理论基础结构研究理论基础Kendrew采用采用X-射线结构分析法射线结构分析法揭示了揭示了肌红蛋白的二、三级结构首次证实了肌红蛋白的二、三级结构首次证实了-螺旋在蛋白质中存在螺旋在蛋白质中存在第二阶段：第二阶段：1959年以后年以后分析方法的应用分析方法的应用：中子衍射、二维核磁共振法、圆二色法、激光中子衍射、二维核磁共振法、圆二色法、激光拉曼光谱法等拉曼光谱法等2. 蛋白质分子一级结构蛋白质分子一级结构The primary structure of protein(1)概念概念 是指氨基酸通过共价键即肽键连接而成的线是指氨基酸通过共价键即肽键连接

14、而成的线性序列。性序列。(2)肽键的结构肽键的结构(3)肽单位结特征肽单位结特征肽键不同于肽键不同于C-N单键和单键和C=N双键；双键；肽键具有部分单键性质肽键具有部分单键性质同时又有双键性质；同时又有双键性质；肽键不能自由旋转；肽键不能自由旋转；肽单位是刚性平面结构；肽单位是刚性平面结构；肽单位平面有一定的键肽单位平面有一定的键长和键角。长和键角。3. 蛋白质分子的二级结构蛋白质分子的二级结构The secondary structure of protein(1)概念概念是指由多肽链上主链骨架中各个肽段所是指由多肽链上主链骨架中各个肽段所形成的规则或无规则的构象。形成的规则或无规则的构象。

15、v是指多肽是指多肽链主链骨链主链骨架围绕一架围绕一个轴一圈个轴一圈一圈地上一圈地上升，从而升，从而形成一个形成一个螺旋式的螺旋式的构象。构象。v(2)螺旋结构螺旋结构Helical structure -折叠片折叠片回折回折4. 三级结构三级结构The tertiary structure of protein(1)概念概念Concept指含指含螺旋、螺旋、弯曲和弯曲和折叠或无规卷曲等二级折叠或无规卷曲等二级结构的蛋白质，其线性多肽链进一步折叠成为结构的蛋白质，其线性多肽链进一步折叠成为紧密结构时的三维空间排列紧密结构时的三维空间排列蛋白质结构稳定蛋白质结构稳定疏水相互作用疏水相互作用氢键氢键

16、范德华引力范德华引力静电相互作用静电相互作用二硫键二硫键(2)肌红蛋白的三级结构肌红蛋白的三级结构(3)稳定三级结构的作用力稳定三级结构的作用力蛋白质结构稳定蛋白质结构稳定疏水相互作用疏水相互作用氢键氢键范德华引力范德华引力二硫键二硫键静电相互作用静电相互作用5. 蛋白质分子的四级结构蛋白质分子的四级结构The quaternary structure of proteinv蛋白质亚基蛋白质亚基：是一条多肽链：是一条多肽链v寡聚蛋白质寡聚蛋白质：由少数亚基聚合而成的蛋白质：由少数亚基聚合而成的蛋白质v多聚蛋白质多聚蛋白质：由几十个，甚至上千个亚基聚：由几十个，甚至上千个亚基聚合而成的蛋白质。合

17、而成的蛋白质。四级结构的四级结构的狭义狭义定义定义： 是指寡聚蛋白质中的种类、数目、空间排布是指寡聚蛋白质中的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。以及亚基之间的相互作用。四级结构的四级结构的广义广义定义：定义： 由相同或不同球蛋白分子所构成的聚合体由相同或不同球蛋白分子所构成的聚合体5.4. 蛋白质的变性蛋白质的变性Protein Denaturation1. 天然蛋白质的概念天然蛋白质的概念The concept of natural protein 在体内条件下，具有在体内条件下，具有呈现全部生物功能所呈现全部生物功能所需要的精确构象的蛋需要的精确构象的蛋白质变性的现象。白质变性的

18、现象。2. 蛋白质变性的概念蛋白质变性的概念The concept of protein denaturation 由于外界因素的作用，使天然蛋白质由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。变化，不包括一级结构上肽键的断裂。3.蛋白质变性现象蛋白质变性现象The phenomena of protein denaturation1.1.物理性质的改变物理性质的改变v凝集、沉淀凝集、沉淀v流动双折射流动双折射v粘度增加粘度增加v旋

19、光值改变旋光值改变v紫外、荧光光谱发生变化紫外、荧光光谱发生变化2.2.化学性质的改变化学性质的改变 酶水解速度增加酶水解速度增加 分子内部基团暴露分子内部基团暴露3.3.生物性能的改变生物性能的改变 抗原性改变抗原性改变 生物功能丧失生物功能丧失4. 4. 可逆变性可逆变性 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象 可以由变性态恢复到天然态。可以由变性态恢复到天然态。5. 5. 不可逆变性不可逆变性 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象白质构象 ,由变性态不能恢复到天然态。由变性态不能恢复到天然态。6. 6.

20、 蛋白质变性测定方法蛋白质变性测定方法v测定蛋白质的比活性测定蛋白质的比活性v以天然蛋白质作对照，测定蛋白质物理性以天然蛋白质作对照，测定蛋白质物理性质的变化。质的变化。v测定蛋白质化学性质的变化测定蛋白质化学性质的变化v观察蛋白质的溶解度变化观察蛋白质的溶解度变化v测定蛋白质的抗原性是否改变测定蛋白质的抗原性是否改变7. 影响蛋白质变性的因素影响蛋白质变性的因素The factors affecting denaturation酸碱酸碱 温度温度尿素和盐酸胍尿素和盐酸胍 机械处理机械处理表面活性剂表面活性剂 液压液压有机溶剂有机溶剂 辐射辐射 盐盐 界面界面1.蛋白质的功能性质概念蛋白质的功

21、能性质概念The concept of functional properties of proteins 在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的哪些蛋白质的物白质在食品体系中的性能的哪些蛋白质的物理和化学性质。理和化学性质。 功能功能 食品食品 蛋白质类型蛋白质类型溶解性溶解性 饮料饮料 乳清蛋白乳清蛋白粘度粘度 汤、汤、 调味汁调味汁 明胶明胶持水性持水性 香肠、蛋糕、香肠、蛋糕、 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 胶凝作用胶凝作用 肉和奶酪肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白肌肉蛋白和乳蛋白粘结粘结-粘合粘合 肉、香肠、面条肉、香肠

22、、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性弹性 肉和面包肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白肌肉蛋白，谷物蛋白乳化乳化 香肠、蛋糕香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 泡沫泡沫 冰淇淋、蛋糕冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合脂肪和风味的结合 油炸面圈油炸面圈 谷物蛋白谷物蛋白2.食品蛋白质在食品体系中的功能作用食品蛋白质在食品体系中的功能作用Functional roles of food proteins in food systems3. 3. 蛋白质的水合性质蛋白质的水合性质(1)概念概念Concept 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、蛋白质分

23、子中带电基团、主链肽基团、Gln的酰胺基、的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基同水分子和非极性残基同水分子相互结合的性质。相互结合的性质。(2)氨基酸残基的水合能力氨基酸残基的水合能力Hydration capacities of amino acid residues氨基酸残基氨基酸残基 水合能力水合能力Asn 2Gln 2Pro 3Ser,The 2Trp 2Asp(非离子化）非离子化） 2Glu(非离子化）非离子化） 2Tyr 3Arg(非离子化）非离子化） 3Lys(非离子化）非离子化） 4氨基酸残基氨基酸残基 水合能力水合能力/（mol H2O/mol残基残基)Asp - 6Glu

24、- 7Tyr- 7 Arg+ 3His+ 4Lys+ 4非极性残基非极性残基 Ala 1Gly 1Phe 0Val,Ile,Leu,Met 1(3)蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力The hydration capacities of proteins 当干蛋白质粉与相对湿度为当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。的克数。(5)各种蛋白质的水合能力各种蛋白质的水合能力蛋白质水合能力蛋白质水合能力/(g H2O/g蛋白质）蛋白质）纯蛋白质纯蛋白质肌红蛋白肌红蛋白 0.44血清清蛋白血清清蛋白 0.33血红蛋白

25、血红蛋白 0.62胶原蛋白胶原蛋白 0.45酪蛋白酪蛋白 0.40卵清蛋白卵清蛋白 0.30商业蛋白质产品商业蛋白质产品乳清浓缩蛋白乳清浓缩蛋白 0.45-0.52大豆蛋白大豆蛋白 0.33(6)影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素The factors affecting hydration capacities of protein温度温度 盐的种类盐的种类 离子强度离子强度 pH(1)pH和溶解度和溶解度(2)离子强度和溶解度离子强度和溶解度(3)盐离子与蛋白质相互作用盐离子与蛋白质相互作用(4)温度和溶解度温度和溶解度v 当当T40,v 温度升高温度升高,溶解度减少溶解

26、度减少5. 蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质Interfacial properties of proteins(1)概念概念 是指蛋白质能自发地适移至汽是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面或水界面或油油-水界性质。水界性质。(2)具有界面性质的蛋白质必要条件具有界面性质的蛋白质必要条件能否快速地克附至界面能否快速地克附至界面能否快速地展开并在界上面再定向能否快速地展开并在界上面再定向能否形成经受热和机械运动的膜能否形成经受热和机械运动的膜(3)影响蛋白质界面性质的因素影响蛋白质界面性质的因素内在因素内在因素 外在因素外在因素氨基酸组成氨基酸组成 pH非极性非极性AA与极性与极性AA之比之比 离

27、子强度和种类离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布疏水性基团与亲水性基团的分布 蛋白质浓度蛋白质浓度二级、三级和四级结构二级、三级和四级结构 时间时间二硫键二硫键 温度温度分子大小和形状分子大小和形状 分子柔性分子柔性(4)乳化性质乳化性质Emulsifying Properties测定乳化性质的方法测定乳化性质的方法 液滴大小分布液滴大小分布 乳化活力乳化活力 乳化能力乳化能力 乳化稳定性乳化稳定性测定乳状液滴大小方法测定乳状液滴大小方法Counlter计数器计数器光学显微镜法光学显微镜法电子显微镜法电子显微镜法光散射法光散射法蛋白质的载量蛋白质的载量 是指克附乳状液油是指克附乳状液油-

28、水界面上的水界面上的蛋白质质量。蛋白质质量。乳化能力乳化能力 是指在乳状液相转变前每克蛋白是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。质所能乳化的油的体积。乳状液稳定性乳状液稳定性 乳油层体积乳油层体积Es= 100%乳油层体积乳油层体积 乳状液总体积乳状液总体积影响蛋白质乳化作用的因素影响蛋白质乳化作用的因素v 蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度v pH=PI 溶解度减少时，降低其乳化作用溶解度减少时，降低其乳化作用v pH=PI 溶解度增加，增加其他乳化作用溶解度增加，增加其他乳化作用v 血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI，具有较高，具有较高的溶解度，此时，

29、乳化作用增加。的溶解度，此时，乳化作用增加。v 与蛋白质表面疏水性存在正相关。与蛋白质表面疏水性存在正相关。v 适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。(5)起泡性起泡性Foaming propertiesv蛋白质的起泡性质蛋白质的起泡性质 是指它汽是指它汽液界面形成坚韧的薄膜使大液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。量气泡并入和稳定的能力。v蛋白质的起泡力蛋白质的起泡力 是指蛋白质能产生的界面面积的量是指蛋白质能产生的界面面积的量泡沫体积泡沫体积膨胀率膨胀率=（起始液体的体积（起始液体的体积/起始液体的体积）起始液体的体积） 膨胀力膨胀力=（

30、并入气体的体积（并入气体的体积/液体的体积）液体的体积） 100%100%不同蛋白质溶液的起泡力不同蛋白质溶液的起泡力蛋白质蛋白质 起泡力起泡力牛血清清蛋白牛血清清蛋白 280乳清分离蛋白乳清分离蛋白 600鸡蛋蛋清鸡蛋蛋清 240卵清蛋白卵清蛋白 40牛血浆牛血浆 260-乳球蛋白乳球蛋白 480血纤维蛋白原血纤维蛋白原 360大豆蛋白（酶水解）大豆蛋白（酶水解） 500明胶（酸法加工猪皮明胶）明胶（酸法加工猪皮明胶） 760蛋白质作为起泡剂的必要条件蛋白质作为起泡剂的必要条件v 必须快速地吸附至气必须快速地吸附至气-水界面水界面v 必须易在界面上展开和重排必须易在界面上展开和重排v 必须在

31、界面上形成一层粘合性膜必须在界面上形成一层粘合性膜蛋白质分子的性质与起泡性的关系蛋白质分子的性质与起泡性的关系影响蛋白质起泡性质的环境因素影响蛋白质起泡性质的环境因素pH 盐盐 糖糖 脂脂 蛋蛋 温温 白白 度度 质质 浓浓 度度6. 与风味物质结合与风味物质结合蛋白质蛋白质+风味风味 蛋白质蛋白质 风味风味有利：良好风味载体有利：良好风味载体不利：与不良风味结合不利：与不良风味结合(1)蛋白质与风味之间的相互作用蛋白质与风味之间的相互作用v干蛋白粉干蛋白粉 范德华力范德华力 氢键氢键 静电静电 物理截留物理截留液态或高水分食品中蛋白质液态或高水分食品中蛋白质v非极性配位体与蛋白质表面的疏水非

32、极性配位体与蛋白质表面的疏水v性小区相互作用性小区相互作用v通过氢键相互作用通过氢键相互作用v静电相互作用静电相互作用v醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上上(2)影响蛋白质与风味结合的因素影响蛋白质与风味结合的因素v温度温度v盐盐vpHv化学改性化学改性7. 粘度粘度蛋白质溶液流体特征蛋白质溶液流体特征 假塑性流体假塑性流体 (1)蛋白质切变稀释的原因分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。氢键和其他续键的断裂导致蛋白质聚集体或网络氢键和其他续

33、键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。结构的解离。(2)影响蛋白质流体粘度特性因素影响蛋白质流体粘度特性因素蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径。蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径。蛋白质蛋白质溶剂的相互作用。溶剂的相互作用。蛋白质蛋白质蛋白质相互作用。蛋白质相互作用。8. 凝胶化作用凝胶化作用Gelation(1)凝胶化作用概念凝胶化作用概念是指变性的蛋白质分子聚集并形成是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。有序的蛋白质网络结构过程。(2)凝胶化作用机制凝胶化作用机制 溶胶状态溶胶状态 似凝胶状态似凝胶状态有序的网有序的网络结构状态络结构状态(3)凝胶化的相互作用凝胶化的

34、相互作用v氢键氢键v疏水相互作用疏水相互作用v静电相互作用静电相互作用v金属离子的交联相互作用金属离子的交联相互作用v二硫键二硫键(4)影响蛋白质凝胶化作用的因素影响蛋白质凝胶化作用的因素溶液的溶液的pH蛋白质的浓度蛋白质的浓度金属离子金属离子(5)蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用果冻果冻 豆腐豆腐香肠香肠 重组肉制品重组肉制品5.7 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化 Processing-induced physical chemical and nutritional changes in proteins

35、1. 加热处理对蛋白质的影响加热处理对蛋白质的影响v 蛋白质的一些功能性质发生变化蛋白质的一些功能性质发生变化v 破坏食品组织中酶有利食品的品质破坏食品组织中酶有利食品的品质v 促进蛋白质消化促进蛋白质消化v 破坏抗营养因子破坏抗营养因子v 引起氨基酸脱硫胱酰胺异构化引起氨基酸脱硫胱酰胺异构化v 有养存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏有养存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏v T200，碱性条件下，色氨酸发生异构化，碱性条件下，色氨酸发生异构化v 剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物赖氨酸、谷氨酰胺与天冬胱胺形成共价交联赖氨酸、谷氨酰胺与天冬胱胺形成共价交联r辐射

36、引起蛋白质发生聚合辐射引起蛋白质发生聚合H2O2引起酪氨酸发生氧化性交联引起酪氨酸发生氧化性交联PH + LOO P + LOOH天然蛋白质脂类自由基脂类过氧化物天然蛋白质脂类自由基脂类过氧化物 形成的蛋白质自由基形成的蛋白质自由基P，随后发生多肽链聚合等，随后发生多肽链聚合等P+ PP-P3. 蛋白质与氧化剂之间的相互作用蛋白质与氧化剂之间的相互作用食品常用氧化剂食品常用氧化剂 H2O2过氧苯甲酰过氧苯甲酰次氯酸钠次氯酸钠(1)蛋氨酸的氧化蛋氨酸的氧化(2)半胱氨酸的氧化半胱氨酸的氧化(3)色氨酸的氧化5.6 蛋白质的性质蛋白质的性质The properties of protein一一、两

37、性解离和等电点两性解离和等电点 二、二、胶凝与膨润胶凝与膨润三、三、沉淀作用沉淀作用一、一、蛋白质的两性解离和等电点v蛋白质是蛋白质是两性电解质两性电解质。v蛋白质的等电点蛋白质的等电点：对某一种蛋白质来说，在某：对某一种蛋白质来说，在某一一pHpH时，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，时，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零，这一即净电荷为零，这一pHpH称蛋白质的称蛋白质的等电点等电点。v等电点与蛋白质性质有密切的关系。等电点与蛋白质性质有密切的关系。v等电点沉淀法。等电点沉淀法。v电泳：电泳：在碱性介质（在碱性介质（pHpI）中，蛋白质解）中，蛋白质解离成酸，使离成酸，使蛋白质带蛋

38、白质带负电荷，而在酸性介质负电荷，而在酸性介质（pHpI）中，蛋白质解离成碱，使蛋白质带）中，蛋白质解离成碱，使蛋白质带正电荷。因此，若以电流通过蛋白质溶液时，正电荷。因此，若以电流通过蛋白质溶液时，则在碱性介质中蛋白质分子移向阳极，而在则在碱性介质中蛋白质分子移向阳极，而在酸性介质中，蛋白质分子移向阴极，蛋白质酸性介质中，蛋白质分子移向阴极，蛋白质在电场中能够泳动的现象，称为电泳。在电场中能够泳动的现象，称为电泳。v由于等电点时蛋白质分子的净电荷为由于等电点时蛋白质分子的净电荷为0 0，故在，故在电场中不会发生移动。电场中不会发生移动。v电泳可以把蛋白质从混合液中分离出来。电泳可以把蛋白质从

39、混合液中分离出来。二、蛋白质的胶凝作用二、蛋白质的胶凝作用蛋白质具有胶体性质：蛋白质具有胶体性质：蛋白质的分子量很蛋白质的分子量很大，因此它的水溶液必然具有胶体溶液的大，因此它的水溶液必然具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动、不典型性质，如丁达尔现象、布郎运动、不能通过半透膜等。能通过半透膜等。溶于水的蛋白质能形成稳定的亲水胶体，溶于水的蛋白质能形成稳定的亲水胶体，统称为统称为蛋白质溶胶蛋白质溶胶。一定浓度的蛋白质溶液冷却后能形成一定浓度的蛋白质溶液冷却后能形成蛋白蛋白质凝胶。质凝胶。蛋白质凝胶具有一定的形状和弹蛋白质凝胶具有一定的形状和弹性，具有半固体的性质。性，具有半固体的性质。

40、蛋白质的凝胶化作用蛋白质的凝胶化作用是指变性的蛋白质分子是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。v氢键氢键v疏水作用疏水作用v静电作用静电作用v金属离子的交联作用金属离子的交联作用v二硫键二硫键凝胶化的相互作用凝胶化的相互作用蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用v形成固态弹状凝胶形成固态弹状凝胶v增稠增稠v提高吸水性提高吸水性v提高乳状液和泡沫的稳定性提高乳状液和泡沫的稳定性三、蛋白质的水化作用三、蛋白质的水化作用蛋白质分子表面分布着各种不同的极性基团，蛋白质分子表面分布着各种不同的极性基团，由于这些极性基团同

41、水分子之间的吸引力，使由于这些极性基团同水分子之间的吸引力，使水溶液中的蛋白质分子成为高度水化的分子。水溶液中的蛋白质分子成为高度水化的分子。这就是蛋白质的这就是蛋白质的水化作用水化作用。ABC影响水化作用的因素影响水化作用的因素 蛋白质自身的状况，如蛋白质形状、表面积大小、蛋白质粒子表面极性基团数目及蛋白质粒子的微观结构是否多孔等。 溶液的pH值 电解质四、蛋白质的沉淀作用四、蛋白质的沉淀作用蛋白质沉淀蛋白质沉淀：使蛋白质从溶液中析出的现象。使蛋白质从溶液中析出的现象。影响蛋白质稳定的因素影响蛋白质稳定的因素：l水化作用水化作用l电荷电荷蛋白质沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀。蛋白质沉淀分为可逆

42、沉淀和不可逆沉淀。在蛋白质溶液中加入中性盐，可产生两种现象。在蛋白质溶液中加入中性盐，可产生两种现象。1)1)盐溶盐溶：在盐浓度很稀的范围内，随着盐浓度增加，：在盐浓度很稀的范围内，随着盐浓度增加，蛋白质的溶解度也随之增加，这种现象称为盐溶。蛋白质的溶解度也随之增加，这种现象称为盐溶。盐析盐析 不同蛋白质盐析时所需的盐浓度不同，调节盐不同蛋白质盐析时所需的盐浓度不同，调节盐浓度可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，浓度可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为这种方法称为分段盐析分段盐析。 q水溶性有机溶剂如丙酮、乙醇水溶性有机溶剂如丙酮、乙醇、甲醇、甲醇等达到相当等达到相当饱

43、和度时可以使蛋白质沉淀。饱和度时可以使蛋白质沉淀。q由于这些溶剂与水的亲和力比蛋白质强，能夺取由于这些溶剂与水的亲和力比蛋白质强，能夺取蛋白质分子表面的蛋白质分子表面的水化膜水化膜，同时降低水的，同时降低水的介电常介电常数数，增加蛋白质分子间的静电相互作用，导致蛋，增加蛋白质分子间的静电相互作用，导致蛋白质分子聚集沉淀。白质分子聚集沉淀。有机溶剂沉淀q 当当pHpH小于等电点时，蛋白质分子以阳离子形式存小于等电点时，蛋白质分子以阳离子形式存在，易与生物碱或酸根负离子结合成不溶性盐而沉在，易与生物碱或酸根负离子结合成不溶性盐而沉淀。淀。q当溶液当溶液pHpH大于等电点时，蛋白质颗粒带净负电荷，大

44、于等电点时，蛋白质颗粒带净负电荷，易与重金属离子结合成不溶性盐而沉淀析出。易与重金属离子结合成不溶性盐而沉淀析出。重金属沉淀重金属沉淀生物碱试剂或酸生物碱试剂或酸q蛋白质受热变性后，再加入少量盐类或将pH值调至等电点，则很容易发生凝固变性。v小结1.氨基酸氨基酸是带有氨基的有机酸，分子结构中至少含是带有氨基的有机酸，分子结构中至少含有一个伯氨基和一个羧基，有一个伯氨基和一个羧基，-氨基酸含有一个氨基酸含有一个-碳原子、一个羧基、一个氢原子和一个侧链碳原子、一个羧基、一个氢原子和一个侧链R基团。基团。必需必需AA（Essential AA，EAA）Ile Met Val Leu Trp Phe

45、Thr Lys1家家 写写 两两 三三 本本 书书 来来2.一级结构一级结构是指构成蛋白质肽链的氨基酸残基的线是指构成蛋白质肽链的氨基酸残基的线性排列顺序，有时也称为残基的序列。性排列顺序，有时也称为残基的序列。3. 肽键的特点：肽键的特点：肽键的肽键的C-N键具有键具有40%的双键特性，的双键特性，而而C=0键有键有40%左右的单键性质，这是由于电左右的单键性质，这是由于电子的非定域作用结果导致产生的共振稳定结构，子的非定域作用结果导致产生的共振稳定结构，使之肽键的使之肽键的C-N键具有部分双键性质。键具有部分双键性质。4 二级结构是指多肽链骨架部分氨基酸残基有规则的周期二级结构是指多肽链骨

46、架部分氨基酸残基有规则的周期性空间排列，即肽链中局部肽段骨架形成的构象。性空间排列，即肽链中局部肽段骨架形成的构象。5. 三级结构是指含三级结构是指含螺旋、螺旋、弯曲和弯曲和折叠或无规卷曲等折叠或无规卷曲等二级结构的蛋白质，其线性多肽链进一步折叠成为紧二级结构的蛋白质，其线性多肽链进一步折叠成为紧密结构时的三维空间排列。密结构时的三维空间排列。6. 四级结构（四级结构（ Quaternary Structure 是一些特定三级结是一些特定三级结构的肽链通过非共价键形成大分子体系时的组合方式，构的肽链通过非共价键形成大分子体系时的组合方式，是指含有多于一条多肽链的蛋白质的空间排列。是指含有多于一

47、条多肽链的蛋白质的空间排列。7. 维持和稳定蛋白质结构的作用力主要有空间张力、范德维持和稳定蛋白质结构的作用力主要有空间张力、范德华力、静电相互作用、氢键相互作用、疏水相互作用、华力、静电相互作用、氢键相互作用、疏水相互作用、二硫键、配位键、蛋白质构象的稳定性和适应性。二硫键、配位键、蛋白质构象的稳定性和适应性。8.8.蛋白质变性蛋白质变性是指蛋白质构象的改变（即二是指蛋白质构象的改变（即二级、三级或四级结构的较大变化），但并不伴级、三级或四级结构的较大变化），但并不伴随一级结构中的肽键断裂。随一级结构中的肽键断裂。9. 蛋白质变性蛋白质变性因素有热、低温、机械处理、静因素有热、低温、机械处理

48、、静液压、辐射、界面、液压、辐射、界面、pH、金属、有机溶剂、有、金属、有机溶剂、有机化合物水溶液、表面活性剂、离液盐。机化合物水溶液、表面活性剂、离液盐。10 .蛋白质蛋白质-水相互作用水相互作用是通过蛋白质的肽键是通过蛋白质的肽键（偶极（偶极-偶极或氢键），或氨基酸侧链（离子的偶极或氢键），或氨基酸侧链（离子的极性甚至非极性基团）同水分子之间的相互作极性甚至非极性基团）同水分子之间的相互作用来实现的。用来实现的。11.11.影响水合性质的环境因素：影响水合性质的环境因素：在等电点在等电点pH时，蛋白质时，蛋白质-蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的溶胀最小。蛋白质相互作用最强，蛋白质的水

49、合作用的溶胀最小。蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，离子的蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有很种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有很大影响。大影响。12 .影响蛋白质溶解性的因素影响蛋白质溶解性的因素有氨基酸组成与疏水性、有氨基酸组成与疏水性、pH、离子强度、离子强度、温度、有机溶剂。、温度、有机溶剂。13.13.按蛋白质的溶解度分类按蛋白质的溶解度分类有清蛋白、球蛋白、醇溶谷有清蛋白、球蛋白、醇溶谷蛋白、谷蛋白蛋白、谷蛋白14.蛋白质作为理想的表面活性剂必须具有蛋白质作为理想的表面活性剂必须具有3个属性个属性：快速吸附到界

50、面的能力；快速吸附到界面的能力；在达到界面后迅速伸展和在达到界面后迅速伸展和取向；取向；一旦达到界面，即与邻近分子相互作用形成一旦达到界面，即与邻近分子相互作用形成具有强内聚力和粘弹性的膜，能耐受热和机械的作用。具有强内聚力和粘弹性的膜，能耐受热和机械的作用。15.15.影响蛋白质乳化作用的因素有影响蛋白质乳化作用的因素有:蛋白质溶解度在蛋白质溶解度在25%80%范围和乳化容量或乳状液稳定性之间通常范围和乳化容量或乳状液稳定性之间通常存在正相关。存在正相关。pH影响蛋白质的乳化性质。影响蛋白质的乳化性质。加热通加热通常可降低被界面吸附的蛋白质膜的粘度和刚性，结果常可降低被界面吸附的蛋白质膜的粘