植物蛋白工艺学全册配套最完整精品课件2.ppt

1、植物蛋白工艺学全册配套最植物蛋白工艺学全册配套最 完整精品课件完整精品课件2 植物蛋白工艺学植物蛋白工艺学 必修课必修课 20（理论）（理论）+12（实验）学时（实验）学时 教学实习教学实习0.5周周 参考书目参考书目 江连洲主编，植物蛋白工艺学，科学出版社，江连洲主编，植物蛋白工艺学，科学出版社，2011。 1 周瑞宝主编，植物蛋白功能原理与工艺，化学工业周瑞宝主编，植物蛋白功能原理与工艺，化学工业 出版社，出版社，2008。 2 汪世华主编，蛋白质工程，科学出版社，汪世华主编，蛋白质工程，科学出版社，2008。 3 迟玉洁，朱秀清，李文滨主编，大豆蛋白加工新技迟玉洁，朱秀清，李文滨主编，大

2、豆蛋白加工新技 术，科学出版社，术，科学出版社，2008。 第一章第一章 绪论绪论 一、植物蛋白加工的意义 二、国内外植物蛋白生产与加工现状 三、发展我国植物蛋白产品的建议 动物蛋白与植物蛋白动物蛋白与植物蛋白 l自然界的蛋白质分为植物蛋白和动物蛋白，二者各 有利弊。 l动物蛋白，具有较多优点，其原料富含较高的脂肪 和胆固醇，不仅不能很好地被人体利用，还容易使 人发胖、诱发心脑血管等疾病。 l植物蛋白， 具有“低糖、低脂肪、低热量、不含胆 固醇”的特点，且在自然界存量丰富，在人们日益 追求健康的今天，植物蛋白相对动物蛋白越来越体 现出其优势。 各类食物中蛋白质含量（）各类食物中蛋白质含量（）

3、水分蛋白脂肪糖分纤维 大豆1234.317.526.74.5 小麦1313.02.267.82.4 精白面15.56.20.876.60.3 瘦猪肉53.913.431.7 肥猪肉42.912.044.30.1 瘦牛肉71.621.06.10.3 肥牛肉45.612.441.00.2 鸡肉72.124.9170 鸡蛋7512.711.20 牛奶88.62.93.34.5 从成分看，在众多植物蛋白和动物蛋白中，大豆是一 种优质蛋白来源，是具代表性的植物蛋白品种。 一、植物蛋白加工的意义一、植物蛋白加工的意义 (一) 定义 西方学术界把植物蛋白分为两类， lplant protein，指花、草、树

4、木、灌木等植物中 所含的蛋白质； lvegetable protein,指大豆、花生等可食性果实或 油料中所含的蛋白质。 l中国的文献将两者统称为植物蛋白质。 （二）植物蛋白开发加工的意义（二）植物蛋白开发加工的意义 1.植物蛋白物美价廉 2.植物蛋白生理功能 l抗肿瘤作用 l降低胆固醇的作用 l降低心血管疾病的发生 l对肝炎后进行性肝硬化的营养支持作用 l对肾脏病的有益作用 l容易被人体消化吸收，不含胆固醇，和动物蛋 白在氨基酸的组成上具有互补性。 l良好的加工特性 二、国内外植物蛋白生产与加工现状二、国内外植物蛋白生产与加工现状 l美国：最早进行SPI研究和工业化生产的国家 l日本：国内6

5、0%-70%的食品不同程度利用了大豆蛋白，每年消耗 大豆蛋白达60余万吨。 l我国：我国出口的大豆蛋白已经占世界食品大豆蛋白50%的市场。 2007年，全国大豆加工销售额上亿元的只有7家，2008年有13家， 2009年达到24家，加工国产大豆比2008年增长64%，销售额相应增 加40%。在全国首个“中国食品大豆蛋白产业加工基地”山东德州， 拥有大豆加工企业达到60余家，大豆年加工能力220万吨。 云梦蛋白有限公司云梦蛋白有限公司杜邦漯河双汇蛋白有限公司杜邦漯河双汇蛋白有限公司 杜邦郑州蛋白有限公司杜邦郑州蛋白有限公司 江苏南通光合生物技术公司江苏南通光合生物技术公司 三江食品有限公司三江食

6、品有限公司 吉林不二蛋白有限公司吉林不二蛋白有限公司 宁波索宝食品有限公司宁波索宝食品有限公司 甘肃天元植物蛋白有限责任公司甘肃天元植物蛋白有限责任公司 哈高科大豆食品有限责任公司哈高科大豆食品有限责任公司大庆日月星蛋白有限公司大庆日月星蛋白有限公司 辽宁开原大豆蛋白有限公司辽宁开原大豆蛋白有限公司 天津实发冠华生物科技有限公司天津实发冠华生物科技有限公司 秦皇岛金海食品工业有限公司秦皇岛金海食品工业有限公司 天津不二蛋白有限公司天津不二蛋白有限公司 益海（防城港）大豆工业有限公司益海（防城港）大豆工业有限公司 山东万得福实业集团山东万得福实业集团 山东谷神集团有限公司山东谷神集团有限公司 山

7、东香驰集团有限公司山东香驰集团有限公司 德州大王集团蛋白食品有限公司德州大王集团蛋白食品有限公司 临沂山松生物制品有限公司临沂山松生物制品有限公司 山东三维大豆蛋白有限公司山东三维大豆蛋白有限公司 山东新嘉华集团有限公司山东新嘉华集团有限公司 山东禹王实业有限公司山东禹王实业有限公司 山东冠华蛋白有限公司山东冠华蛋白有限公司 禹城金冠蛋白食品有限公司禹城金冠蛋白食品有限公司 二、国内外植物蛋白生产与加工现状二、国内外植物蛋白生产与加工现状 （一）植物蛋白加工的特点 u加工原料来源丰富、营养丰富 油料作物（大豆、花生、油菜）、谷物胚、干 果、食用菌、螺旋藻 u加工产量不断增大 u高新技术与传统技

8、术不断发展 u应用领域不断扩大、产品品种日渐丰富 阿月混子阿月混子 二、国内外植物蛋白生产与加工现状二、国内外植物蛋白生产与加工现状 （二）我国植物蛋白发展中存在的问题 1.产量不足，资源利用率不高 2.植物蛋白加工技术与装备有待提高 3.科技投入不足，科研深度不够 4.企业的生产水平没有完全发挥出来 5.科技成果推广和宣传力度不够，应用范围尚需扩大 6.植物蛋白产品的市场格局尚未稳定 三、发展我国植物蛋白产品的建议三、发展我国植物蛋白产品的建议 l1.提高植物蛋白单产、增加总产、充分利用国土资源 l2.大力提高加工技术水平 l3.加强科学研究，不断推出新技术成果 l4.大力推广植物蛋白的应用

9、 l5.加强企业管理和质量管理 l6.提倡多项联合，走集团化发展的道路 l7.提高植物蛋白和贮藏和保鲜水平 l8.加强国际间的学术与信息交流 第一章第一章 植物蛋白资源概述植物蛋白资源概述 第一节第一节 主要油料蛋白资源主要油料蛋白资源 一、大豆蛋白质一、大豆蛋白质 二、花生蛋白质二、花生蛋白质 三、其他油料蛋白质三、其他油料蛋白质 第二节第二节 主要谷物蛋白资源主要谷物蛋白资源 一、小麦蛋白质一、小麦蛋白质 二、米蛋白质二、米蛋白质 三、玉米蛋白质三、玉米蛋白质 四、其他谷类蛋白质四、其他谷类蛋白质 第三节第三节 新植物蛋白资源新植物蛋白资源 一、藻类蛋白质一、藻类蛋白质 二、叶蛋白质二、叶

10、蛋白质 本章重点：主要的油料、谷物蛋白资源及其在食品中的应用本章重点：主要的油料、谷物蛋白资源及其在食品中的应用 第一节第一节 主要油料蛋白资源主要油料蛋白资源 一、大豆蛋白质 （一）营养价值 分类分类：结构、贮存、生物活性蛋白 大豆球蛋白、白蛋白 营养营养： 氨基酸比例较合理、氨基酸与动物蛋白相似 含硫氨基酸含量较低 限制性氨基酸：蛋氨酸、（半）胱氨酸和苏氨酸。 赖氨酸含量丰富 消化率与抗营养因子、纤维含量、生熟程度、烹调方式等有关。 变应原性（热处理、超高压、酶） （二）生物活性（二）生物活性 l调节血脂、降低胆固醇和甘油三酯 美国食品药品监督局（FDA）发表声明：每天摄入25克大豆蛋白大

11、豆蛋白，有 减少患心脑血管疾病的风险。 l抑制高血压 l防止骨质疏松 l减少中性脂肪、预防肥胖 （三）大豆多肽（三）大豆多肽 l“肽基大豆蛋白水解物”，是大豆蛋白质经蛋 白酶作用，再经特殊处理而得到的蛋白质水解 产物。其必需氨基酸组成与大豆蛋白质完全一 样,含量丰富而平衡，且多肽化合物易被人体 消化吸收，并具有防病治病、调节人体生理机 能的作用。 l平均肽链长度2-10aa，多数2-3aa，分子量低 于1KD l 溶解性、黏度、渗透压、吸湿性、保湿性 大豆多肽生物活性大豆多肽生物活性 l易吸收及营养价值 l降低血脂及胆固醇的作用 l低过敏性 l降低血压大豆多肽在促进脂质代谢的同时可抑制血管紧张

12、素转换酶（ACE）的活性。由于血 管中的ACE能使血管紧张素x转换成为y，而血管紧张素x能使末梢血管收缩，血压升高。 大豆多肽对正常血压没有降压作用，所以它对有心血管疾病的患者疗效显著，而对正常人体又无害处，且 安全可靠。 l增强肌肉运动力和加速肌红蛋白恢复的能力 l促进脂肪代谢 l促进肠道双歧杆菌、乳酸菌增值 l其他作用 二、花生蛋白质二、花生蛋白质 1.花生蛋白营养 花生仁含2236蛋白质，蛋白含量仅次于大豆，高于芝麻和油菜。 10%清蛋白，90碱性蛋白，由花生球蛋白和伴花生球蛋白组成，其中 约63是球蛋白，33是伴花生球蛋白. 生物价（BV）为58，蛋白质效价（PER）为1 7,比面粉和

13、玉米高。 花生蛋白质的营养价值与动物蛋白相近，其蛋白质含量比鲫鱼、瘦猪肉、 鸡蛋都高，且不含胆固醇。 赖氨酸、苏氨酸、含硫氨基酸为限制性氨基酸，氨基酸组成不均衡。 2.花生蛋白活性肽 二肽、三肽 活性： 抗衰老、抗氧化 提高人体免疫力 增强肌肉运动力、降低胆固醇 3.影响品质成分 黄曲霉毒素（引起肝脏病变致癌）美国限量20mg/Kg 胰蛋白酶抑制剂、血细胞凝集素、甲状腺素 胀气因子 三、其他油料蛋白三、其他油料蛋白 l芝麻蛋白质 l棉籽蛋白（棉酚） 棉酚 游离态：具有活性醛基和羟基 结合态：结合蛋白、糖 脱毒：化学法（热榨、混溶、硫酸亚铁、氧化）、 微生物法、物理法 l菜籽蛋白（硫代葡糖苷、植

14、酸、粗纤维） l葵花籽蛋白（绿原酸、咖啡酸） 第二节第二节 主要谷物蛋白资源主要谷物蛋白资源 l植物蛋白70%为谷物蛋白。 l谷物蛋白：从谷物的胚乳及胚中分离提取处理 的蛋白质 一、小麦蛋白质 小麦蛋白质含量是禾谷类中最高的。 （一）小麦蛋白（一）小麦蛋白 l小麦蛋白是小麦淀粉生产的副产物，主要集中在胚乳， 按其溶解特性可分为清蛋白(albumin)、球蛋白 (globulin)、醇溶蛋白(gliadin)和谷蛋白(glutenin)。 l醇溶蛋白为单体蛋白，呈球形，约占蛋白质总量的40 50，富有粘性、延展性和膨胀性。 l麦谷蛋白溶于稀酸或稀碱,但不溶于水、盐及醇溶液。 3645%，纤维状，

15、由多个亚基通过分子间二硫键相互连 接成的大分子物质。麦谷蛋白在稀酸或稀碱溶液中的溶 解性随肽链上二硫键数目的增加而减小，富有弹性。 l清蛋白、球蛋白含量少，统称可溶性蛋白。 （二）面筋蛋白的化学改性（二）面筋蛋白的化学改性 l原因原因：因面筋蛋白含有较多疏水性氨基酸，分 子内疏水作用区域较大，溶解性较低，限制其 在食品中应用。因此，可利用物理、生物、化 学手段以改善面筋蛋白某些生物化学性质，提 高其功能特性，拓宽小麦面筋蛋白应用范围， 提高产品附加值，以期获得较高经济效益。 1物理改性物理改性 物理方法是通过改变蛋白质聚集体形态、蛋白 质构象和多肽链松散度以改善功能性质。 物理改性主要包括蛋白

16、质超声波、高压 处理、热处理、挤压、高温处理、微波处理及 -射线照射等。 优点：没有人为添加杂质，安全性高； 缺点：改善效果不明显。 2.化学改性化学改性 主要是通过改变氨基酸残基改善小麦面筋蛋白功能 性质。主要包括酸法、碱法、脱酰胺改性、磷酸化、 糖基化、酰化改性等。 化学方法由于引入化学试剂，对产品会造成一定程 度污染，使产品安全性问题上升，且化学改性后处 理工序较复杂，处理不当易造成环境污染。 3.生物改性生物改性 生物法现主要是酶改性法，酶改性是目前最安全、使用 最广泛技术。 包括酶法水解改性、酶法去酰胺改性及酶法交联改性等。 经不同酶改性后，其功能性质均有很大程度改善。 复合改性 二

17、、米蛋白二、米蛋白 l含量低、营养价值高 优质食用蛋白，氨基酸组成平衡合理，符合 WHO/FAO推荐的理想模式， 其中蛋氨酸含量较高，是其它植物蛋白所无法比拟的。米蛋白和米糠蛋白 的生物价很高，它们的营养价值可与鸡蛋、牛乳相媲美。 l保健作用 能显著降低血清中的胆固醇、甘油和磷脂的浓度。 二甲基苯并蒽（DMBA）是乳腺癌的诱变剂。米蛋白能抵抗 DMBA诱导的 癌变作用。 l过敏性反应很低 低抗原性蛋白，不会产生过敏反应，婴幼儿大米蛋白营养粉 （一）大米蛋白（大米含8%左右） 贮藏性蛋白：醇溶蛋白、谷蛋白（稀酸、碱溶液） 代谢活性蛋白：清蛋白、球蛋白（0.5MNaCl） （二）米糠蛋白 （三）米

18、蛋白的应用 三、玉米蛋白质三、玉米蛋白质 （一）玉米蛋白的组成 l玉米醇溶蛋白(50-55%) 、谷蛋白(30-35%)、球蛋白(10- 20%)和清蛋白(2-10%)组成。 l玉米醇溶蛋白在90%-93%乙醇中溶解度最大，其它谷类 醇溶蛋白仅溶于70%-80%乙醇。 l赖氨酸、蛋氨酸和色氨酸含量较低 为其限制性氨基酸。 （二）玉米蛋白的生理功能 谷氨酸健脑 谷胱甘肽 四、其他谷类蛋白四、其他谷类蛋白 l高粱蛋白：消化率低，不完全蛋白 l大麦蛋白：不完全蛋白 l小米蛋白：不完全蛋白，亮、色氨酸高，赖氨 酸含量低 l燕麦蛋白：必需氨基酸的含量高于、接近推荐 值，营养价值高 第三节第三节 新植物蛋

19、白资源新植物蛋白资源 一、藻类蛋白质 二、叶蛋白（leaf protein concentrate, LPC） 苜蓿叶蛋白 水生植物叶蛋白 紫云叶蛋白 l由于植物叶蛋白的组成和结构特点，使它带有 一种强烈的青草味。 l试验表明当食品中叶蛋白的加入量超过10%时， 使口感令人难以接受。 l叶蛋白的溶解度较低，消化率和生物效价远不 及牛奶、鸡蛋等动物蛋白。 l叶蛋白在医疗方面尤其在抗衰老、抗肿瘤、治 疗关节炎、心脑血管病、肺气肿、老年性白内 障等也有重要疗效 第二章第二章 植物蛋白质的结构与特征植物蛋白质的结构与特征 第一节 蛋白质的基本结构 l一、一级结构 l二、维持蛋白质构象的作用力 l三、二

20、级结构 l四、超二级结构和结构域 l五、三级结构 l六、四级结构 l七、蛋白质变性 蛋白质的结构具有多种结构层次，包括蛋白质的结构具有多种结构层次，包括一级结构一级结构和和空间结空间结 构构，空间结构又称为，空间结构又称为构象构象。空间结构包括二级结构、三级结。空间结构包括二级结构、三级结 构和四级结构。在构和四级结构。在二级与三级二级与三级之间还存在之间还存在超二级结构和结构超二级结构和结构 域域这两个结构层次。这两个结构层次。 蛋白质一级结构蛋白质一级结构 从从N-N-端至端至C-C-端的端的氨基酸排列氨基酸排列 顺序顺序，主要以主要以肽键肽键结合结合 决定高级结构决定高级结构 蛋白质二级

21、结构蛋白质二级结构 多肽链借助多肽链借助氢键氢键排列成特有的排列成特有的 螺旋螺旋和和折叠折叠股片段股片段 蛋白质三级结构蛋白质三级结构 多肽链借助多肽链借助非共价键非共价键弯曲、弯曲、 折叠成有特定走向紧密折叠成有特定走向紧密球状球状 结构结构 非共价键：非共价键：疏水键、离子键、疏水键、离子键、 氢键、氢键、Van der WaalsVan der Waals力力 蛋白质四级结构蛋白质四级结构 寡聚蛋白质中寡聚蛋白质中各各亚基亚基 在空间上的结合方式在空间上的结合方式 与相互关系与相互关系 氨基酸氨基酸 蛋白质结构的层次蛋白质结构的层次 一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构（蛋白质的一级

22、结构（Primary structure）又称为共价结）又称为共价结 构或化学结构。它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列构或化学结构。它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列 顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。 国际纯化学与应用化学委员会（国际纯化学与应用化学委员会（IUPAC） 规定：蛋白质规定：蛋白质 的一级结构指蛋白质多肽连中的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括多肽链的排列顺序，包括多肽链 数目、位置、氨基酸顺序，二硫键的位置、数目。数目、位置、氨基酸顺序，二硫键的位置、数目。其中最其中最 重要的是多肽链的氨基酸顺序重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是

23、蛋白质生物功能的基，它是蛋白质生物功能的基 础。础。 第一节第一节 蛋白质的基本结构蛋白质的基本结构 （一）肽键与肽链（一）肽键与肽链 1.1.肽键：肽键：一个氨基酸的一个氨基酸的-COOH -COOH 和相邻的另一个氨基酸的和相邻的另一个氨基酸的 -NH-NH2 2脱水形成共价键。如下图：脱水形成共价键。如下图： 肽键和肽的结构肽键和肽的结构 2. 2. 氨基酸借肽键连接起来叫氨基酸借肽键连接起来叫肽肽，肽是一大类物质，即：，肽是一大类物质，即： 1)1) 两个氨基酸组成的肽叫两个氨基酸组成的肽叫二肽二肽； 2)2) 三个氨基酸组成的肽叫三个氨基酸组成的肽叫三肽三肽； 3)3) 多个氨基酸组

24、成的肽叫多个氨基酸组成的肽叫多肽多肽； 4)4) 氨基酸借氨基酸借肽键肽键连成长链，称为连成长链，称为肽链肽链，肽链两端有自由，肽链两端有自由-NH-NH2 2 和和-COOH-COOH，自由，自由-NH-NH2 2端称为端称为N-N-末端末端（氨基末端），自由（氨基末端），自由- - COOHCOOH端称为端称为C-C-末端末端（羧基末端）；（羧基末端）； 5)5) 构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基氨基酸残基； 6)6) 肽链中的氨基酸的排列顺序，一般肽链中的氨基酸的排列顺序，一般-NH-NH2 2端开始，由端开始，由N N指指 向向C C，即，即多

25、肽链有方向性多肽链有方向性，N N端为头，端为头，C C端为尾。端为尾。 二、维持蛋白质构象的作用力二、维持蛋白质构象的作用力 l1、构型（、构型（configuration)：立体异构中，取：立体异构中，取 代原子或基团在空间的取向，其改变涉及到共代原子或基团在空间的取向，其改变涉及到共 价键的断裂和生成。价键的断裂和生成。 l2、构象、构象(conformation)：蛋白质分子中原子：蛋白质分子中原子 和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走 向。单键旋转时，导致分子中的基团或原子可向。单键旋转时，导致分子中的基团或原子可 能形成不同的空间排列，其

26、改变不涉及到共价能形成不同的空间排列，其改变不涉及到共价 键的断裂和生成。键的断裂和生成。 -螺旋，螺旋，-折叠折叠 稳定紧密堆积的稳定紧密堆积的基基团和原子团和原子 形成球蛋白的核心形成球蛋白的核心 稳定稳定-螺旋，三、四级结构螺旋，三、四级结构 稳定三、四级结构稳定三、四级结构 与金属离子的结合与金属离子的结合 二、稳定蛋白质空间构象的作用力 三、二级结构三、二级结构 多肽链的主链在空间的排列、或规则的几何走向、 旋转和折叠。 蛋白质主链折叠产生的由氢键维系的有规则的空间构象。即多肽链 的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，形成有 一定程度规则的氢键结构的构象。 -螺旋(- h

27、elix) -折叠(- pleated sheet) -转角(- turn) 无规则卷曲(nonregular coil) (一一) 多肽链折叠的空间限制多肽链折叠的空间限制 l肽平面与肽平面与 -碳原子的二面角（碳原子的二面角（ 和和 ） l肽平面：是由肽键和相邻两肽平面：是由肽键和相邻两 -碳原子构成碳原子构成 的刚性平面。的刚性平面。 肽键肽键 肽平面肽平面 肽键平面 肽链中的肽平面 肽链中的肽平面 两个肽平面以一个C为中心发生旋转 或或 ：是单键是单键， C 和和N之之 间亦是单键间亦是单键，均可自由旋转，均可自由旋转， 从而两肽平面间可旋转，当从而两肽平面间可旋转，当 和和 旋转键所

28、在肽平面取旋转键所在肽平面取 向另一肽平面向另一肽平面H-C -R二等二等 分，且该旋转键两侧主链处分，且该旋转键两侧主链处 于顺式构型时，规定于顺式构型时，规定 或或 为为00 1. -螺旋(- helix) -螺旋的特征： 螺旋的方向为右手螺旋，每3.6个氨基酸旋转一周， 螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm， 肽键平面与螺旋长轴平行； 氢键是-螺旋稳定的次级键，相邻的螺旋间形 成链内氢键，即从N端开始，每个氨基酸残基上的 C=O与它后面第四个残基的N-H上的H形成氢键； -螺旋中，氨基酸残基的侧链分布在螺旋的外侧， 它的形状、大小及电荷均影响螺旋的形成和稳定。 -螺旋也

29、叫3.613螺旋，13表示氢键封闭的环内 含有13个原子。 2. -折叠片 折叠片的结构特征： 肽链主链上的-NH-和相邻肽链上的-CO-之间 形成有规律的氢键； 肽链有平行和反平行两种排列方式，反平行 式中形成氢键的各原子呈直线排列，所以更 稳定； 反平行式中,两个氨基酸之间的距离为0.35nm， 平行式中为0.325nm； 肽链上的R基分布在折叠片的两侧，正反交错， 而肽平面几乎在同一平面上； -转角(-turn) l特点：特点： l1 1、主链骨架、主链骨架180180 返折；返折； l2 2、在、在 - -转角部分，由四个氨基转角部分，由四个氨基 酸残基组成酸残基组成; ; l3 3、

30、弯曲处的第一个氨基酸残基、弯曲处的第一个氨基酸残基 的的 -C=O -C=O 和第四个残基的和第四个残基的 N-H N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳之间形成氢键，形成一个不很稳 定的环状结构定的环状结构。 3. - 转角转角 这类结构主要存在于球状蛋这类结构主要存在于球状蛋 白分子中，使肽链具有弯曲，白分子中，使肽链具有弯曲， 回折和能力，以便生成结实，回折和能力，以便生成结实， 球状结构。球状结构。 4. 无规则卷曲无规则卷曲 l无规卷曲是一种无定规律的结构，主要指那些 不能被归入明确的二级结构，其本身也具有一 定的稳定性。这些部位往往是蛋白质分子功能 实施和构象的重要区域。 四、超二级

31、结构和结构域四、超二级结构和结构域 超二级结构：由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此超二级结构：由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此 相互作用，形成的有规则的二级结构组合。相互作用，形成的有规则的二级结构组合。 一、复绕一、复绕-螺旋：（螺旋：（ 型）型）:由两股平行或反平行的右手螺旋由两股平行或反平行的右手螺旋 段相互缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。段相互缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。 二、二、 x：由两段平行：由两段平行-折叠股和一段折叠股和一段x结构连接组成。结构连接组成。 如：如： 两组两组-单元组合在一起，生成更复杂的超二级结构单元组合在一起，生成更复杂的超二级结构 R

32、ossmann折叠。折叠。 螺旋束示意图 的两种连接方式 在二级结构和超二级结构的基础上形成并相 对独立的三级结构的局部折叠区称为结构域。它 是球状蛋白质的折叠单位，通常也是功能域。 五、三级结构五、三级结构 l三级结构定义三级结构定义：P51P51 l是由由二级结构元件（是由由二级结构元件（ 螺旋，螺旋， 折叠，折叠， 转角，无规转角，无规 卷曲等）构成的总三维结构。包括一级结构中相距远卷曲等）构成的总三维结构。包括一级结构中相距远 的肽段之间的几何关系和侧链在三维空间中彼此间的的肽段之间的几何关系和侧链在三维空间中彼此间的 相互关系。相互关系。 l简言之，是指蛋白质多肽链所有原子在空间上的

33、排列。简言之，是指蛋白质多肽链所有原子在空间上的排列。 l对多球状蛋白：三级结构形成对多球状蛋白：三级结构形成分子内疏水、分子表分子内疏水、分子表 面亲水面亲水 R基团分类基团分类 l氨基酸的R基团不带电荷或极性极微弱的属于非极性氨基酸，如： 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨 酸、色氨酸、脯氨酸、胱氨酸和半胱氨酸。 l氨基酸的R基团带电荷或有极性的属于极性氨基酸，它们又可分为： （1）极性中性氨基酸：R基团有极性，但不解离，或仅极弱地解 离，它们的R基团有亲水性。如：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪 氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。 （2）酸性氨基酸：R基团有极性，且解离，在中

34、性溶液中显酸性， 亲水性强。如天门冬氨酸、谷氨酸。 （3）碱性氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显碱性， 亲水性强。如组氨酸、赖氨酸、精氨酸。 维持三级结构的作用力有： 疏水相互作用 离子键 氢键 范德华力 二硫键 球状蛋白质三维结构的特征： （1） 一种分子可含有多个二级结构元件； （2）具有明显而丰富的折叠层次； （3）紧密折叠成球状或椭圆状； （4） 疏水侧链埋藏在分子内部而亲水基团暴 露在分子表面； （5） 分子表面往往有一个罅缝（空穴）。 六、四级结构六、四级结构(quaternary structure) 是指亚基间的空间排布、亚基间相是指亚基间的空间排布、亚基间相 互作用

35、与接触部位的布局，不包括亚基互作用与接触部位的布局，不包括亚基 本身的空间结构。本身的空间结构。亚基间以次级键相连，亚基间以次级键相连， 绝无共价键绝无共价键 1.1.概念概念 蛋白质分子由两条或两条以上肽链组蛋白质分子由两条或两条以上肽链组 成，每条肽链各自形成了独立的三级成，每条肽链各自形成了独立的三级 结构结构，分子中的每一个具有独立三级分子中的每一个具有独立三级 结构肽链结构肽链, ,称为亚基称为亚基 亚基亚基(subunit)(subunit) . .维持蛋白质四级结构的作用力维持蛋白质四级结构的作用力 主要是疏水作用主要是疏水作用 次级键次级键 盐键、氢键盐键、氢键 l环境物化条件

36、改变环境物化条件改变- -结构变化结构变化- -蛋白质性质变化蛋白质性质变化 l变性后高级结构破坏，一级结构不变变性后高级结构破坏，一级结构不变 七、蛋白质变性七、蛋白质变性 蛋白质的变性 热、紫外线照射、高压热、紫外线照射、高压 和表面张力、有机溶剂、和表面张力、有机溶剂、 脲、胍、酸碱脲、胍、酸碱 蛋白质变性的的化学本质蛋白质变性的的化学本质：维持高级结构的次维持高级结构的次 级键级键（氢键，离子键，疏水相互作用，范德华（氢键，离子键，疏水相互作用，范德华 力等）力等）被破坏（被破坏（一级结构不被破坏一级结构不被破坏），特别是），特别是 氢键的破坏氢键的破坏，从而具有活性的蛋白质空间构象，

37、从而具有活性的蛋白质空间构象 被破坏。被破坏。 多肽链特有的有规则排列发生了变化。多肽链特有的有规则排列发生了变化。 变性是指蛋白质高级结构发生改变，而肽键不 断裂。 蛋白质变性机理 变性后的蛋白质某些性质发生变化，主要包括： 疏水性基团暴露，水中溶解性降低；疏水性基团暴露，水中溶解性降低； 某些蛋白质的生物活性丧失；某些蛋白质的生物活性丧失； 肽键暴露出，易被酶攻击而水解；肽键暴露出，易被酶攻击而水解； 蛋白质结合水的能力发生了变化；蛋白质结合水的能力发生了变化； 溶液粘度发生了变化；溶液粘度发生了变化； 蛋白质结晶能力丧失。蛋白质结晶能力丧失。 因此可以通过测定蛋白质的一些性质如沉降性质、

38、粘度、 电泳性质、热力学性质等了解其变性程度。 蛋白质的变性蛋白质的变性 正常结构正常结构 randam结构 蛋白质变性的因素 （一）物理因素（一）物理因素 1. 1. 加热：加热： 加热是引起蛋白质变性的最常见因素， 蛋白质热变性后结构伸展变形，次级键（氢 键）破坏，氨基酸有序排列被解除。 变性程度与时间、温度、含水量有关。 2. 2. 冷冻：冷冻： 低温处理可导致某些蛋白质的变性。 分子间二硫键的形成。 l应用：冻豆腐 3. 3. 机械处理：机械处理： 有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切力 的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的一螺 旋，使蛋白质网络发生改变而导致变性。面团的 揉制就是典型

39、的例子。 4. 其它因素： 如高压、辐射等处理均 能导致蛋白的变性。 （二）化学因素（二）化学因素 1. 1. 酸、碱因素：酸、碱因素： 大多数在特定的pH值范围内是稳定的，但在 极端pH条下，Pr分子内部的可离解基团受强烈的 静电排斥作用而使分子伸展、变性。 3. 3. 有机溶剂：有机溶剂： 亲水性有机溶剂可通过降低Pr溶液的介电常数， 降低Pr分子间的静电斥，导致其变性；或是进入蛋 白质的疏水性区域，破坏蛋白质分子的疏水相互作 用。这些作用力的改变均导致了蛋白质构象的改变， 从而产生了变性。 4. 4. 有机化合物：有机化合物： 高浓度的尿素和胍盐(48molL)会导致蛋白质分 子中氢键的

40、断裂，因而导致蛋白质的变性；而表面活性 剂如十二烷基磺酸钠( SDS )能在蛋白质的疏水区和亲 水区间起作用，不仅破坏疏水相互作用，还能促使天然 蛋白分子伸展，所以是一种很强的变性剂。 5. 5. 还原剂：还原剂： 巯基乙醇、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂能使Pr 分子中存在的二硫键还原，从而改变蛋白质的构象。 总的说来,蛋白质的变性般来讲是有利的，但在某些情况下是 必须避免的，如酶的分离、牛乳的浓缩等过程蛋白正变性会导致酶的 失活或沉淀生成。 第二节第二节 油料蛋白质的结构与特征油料蛋白质的结构与特征 一、大豆蛋白质的结构与特征 根据溶解性，大豆蛋白可分为两大类： 清蛋白（非酸沉蛋白）和球蛋白

41、（酸沉蛋白酸沉蛋白）。 结合蛋白（糖蛋白） 蛋白体：5-20m (5-8 m )大豆球蛋白、伴大 豆球蛋白 分子量测定方法：超离心沉降法、凝胶电泳法、 光散色法 l用超离心沉降法分为四个组分，即：2S，7S,11S，15S （S为沉降系数），每一组分是一些重量接近的分子混合 物。主要成分是7S和11S，占70%以上。80%的分子量在 10万以上。 l（1）2S组分： l含胰蛋白酶抑制素、细胞色素C和两种局部检定的球蛋白 等，在N-末端结合有天冬氨酸。 l2S球蛋白为-伴大豆球蛋白。 l这些低相对分子量的蛋白通常存在于乳清中，常常需要进 行加热以消除不良作用而有利于消化。 l（2） 7S组分（4

42、2%）：四种不同种类的蛋白质， 即：血球凝集素、脂肪氧化酶、-淀粉酶和7S球蛋 白，其中7S球蛋白所占的比例最大。占7S组分的1/3， 占大豆蛋白总量的1/4。 7S球蛋白（-伴大豆球蛋白）是一种糖蛋白，由3 个亚基（ 、 ）组成三聚体。 （3）11S组分：组分比较单一，到目前为止只发现一种 11S球蛋白。 糖蛋白，糖含量比7S少得多，11S组分有一个特性，即冷 沉性。脱脂大豆的水浸出蛋白液在0-2水中放置后，约 有86%的11S组分沉淀出来，利用这一特征可分离浓缩 11S组分。 6个A亚基，酸性亚基 4个B亚基，碱性亚基 AB亚基 7S和和11S的比较？（营养、功能特性）的比较？（营养、功能

43、特性） 11S和7S加工性质有很大不同。二者加热后均能 形成凝胶或钙质诱导凝胶，但从11S部分形成的 凝胶呈乳酪状，有较高的拉力和剪力以及较强 的吸水能力，而从7S球朊和分离的蛋白质形成 的均较低。此外从11S部分制得的碱性亚基在酸 性饮料中的PH范围内甚易溶解。 （4）15S组分：15S组分并不是单纯蛋白质，而 是有多种分子构成的，在酶沉淀、透析沉淀时， 15S首先沉淀。目前对这一组分的研究还很不透 彻，未能单独提取其组成。 二、其他油料蛋白质的结构与特征二、其他油料蛋白质的结构与特征 l花生蛋白 l菜籽蛋白 l芝麻蛋白 第三节第三节 谷物蛋白质的结构与特征谷物蛋白质的结构与特征 以小麦蛋白

44、质为例 按生物功能：代谢活性的蛋白质（清、球）、 贮藏蛋白（醇溶、谷） 谷类作物形态：胚乳蛋白、糊粉层蛋白、胚蛋白 溶解度：麦胶蛋白、麦谷蛋白、清蛋白、球蛋白 发酵面团形成的蛋白质网络发酵面团形成的蛋白质网络 面筋蛋白模型面筋蛋白模型 面团形成过程面团形成过程 l谷蛋白先吸水膨胀同时吸收醇溶蛋白、清蛋白、球蛋白 疏 水基交联，谷蛋白分子内二硫键转变为分子间二硫键 形成巨大 的立体网络结构骨架 填充淀粉、脂肪、水、糖和无机盐等良 好黏弹性和延伸性的面团。 面团形成与面筋蛋白质性质的关系面团形成与面筋蛋白质性质的关系 l蛋白质中含有较少的可解离氨基酸，在水溶液 中难以溶解； l含有大量谷氨酰胺和羟

45、基氨基酸，具有良好亲 水性和粘着性； l蛋白质中的疏水氨基酸集中形成肽段，易与脂 蛋白和脂类发生疏水结合作用； l蛋白质中具有大量分子内和分子间的二硫键， 从而产生坚韧而连续的结构。 面团性质的影响因素面团性质的影响因素 l“水化面筋模型”认为，面筋是蛋白质组成的 片状结构，中间有脂蛋白隔离。面筋蛋白吸水 后，蛋白质水化，适度伸展、定向排列，组合 形成三维立体网络，可阻留其他成分如淀粉、 糖、脂等。 l满意的面团形成需要谷蛋白与醇溶蛋白的适当 配合：面团的强度和弹性主要与谷蛋白有关， 而其流动性、延展性和膨胀性主要与醇溶蛋白 有关。 l还原剂如半胱氨酸、二硫苏糖醇等破坏二硫键 的连接而使面团弱

46、化；反之氧化剂如溴酸钾、 碘酸钾等可使面团强化。 面团的结构面团的结构 不同处理的面包体积不同处理的面包体积 第四章第四章 植物蛋白的功能特性植物蛋白的功能特性 第一节 概述 l一、溶解性 l二、水化作用 l三、蛋白质与油、水之间的关系 l四、凝胶性 l五、黏度 蛋白质的功能性质是指除营养价值外，对食品需 宜特性有利的蛋白质的物理化学性质，如凝胶、溶解、 泡沫、乳化、粘度等在食品中起着十分重要作用的性 质。蛋白质的功能性质影响着食品感官质量、食品质 地，也对食品或成分在制备、加工或贮存过程中的物 理特性起着主要作用。受本身物化性质、并存成分及 环境影响 水合性质：取决于蛋白质与水之间的相互作用

47、，包括 水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、粘合、分散性、溶 解性等。 与蛋白质之间的相互作用有关的性质，如沉淀、胶凝、 组织化、面团的形成等。 蛋白质的表面性质：蛋白质的表面性质： 蛋白质的起泡、乳化等方面的性质。 食品蛋白质的功能性质可以分为三大类： 食品 功能性质 饮料汤沙司饮料汤沙司 不同PH下的溶解度，热稳定性，粘度，乳化性质，水保 留性 烧烤食品（面包、蛋糕 等）的面团形成 形成基质和具有粘弹性的薄膜粘合性，热变性，胶凝性， 水的吸附，乳化作用，发泡性，褐变。 乳制品（干酪、冰淇淋 等） 乳化作用，脂肪保留性，粘度，发泡性，胶凝作用，凝 结作用。 肉制品（香肠等）乳化作用，胶凝作用，内

48、聚力，水和脂肪的吸附与保留 肉的替代物（组织化蛋 白） 水和脂肪的吸附与保持，不溶性，硬度，嘴嚼性，内聚 力，热变性 食品涂膜内聚力，粘附性 糖果制品（巧克力等）分散性，乳化性质 鸡蛋代用品发泡性，胶凝作用 表3.1 各种食品中蛋白质的功能性质 一、溶解性 Pr的溶解性即Pr在水中的溶解能力。Pr溶 解度对天然蛋白质的提取、分离提纯及评价蛋 白质变性程度非常有用，蛋白质在饮料中的应 用也与其溶解度有关。 影响Pr溶解度的因素：pH值、离子强度、 温度、溶剂类型等。 二、水化性质 1.水化作用水化作用: : 多数食品是水合体系，食品中各成分的物理化学性多数食品是水合体系，食品中各成分的物理化学性

49、 质和流变学性质受体系中水活度的影响，质和流变学性质受体系中水活度的影响，PrPr的构象在很的构象在很 大程度上和它与水的作用有关。浓缩物或离析物在应用大程度上和它与水的作用有关。浓缩物或离析物在应用 于食品中时都涉及水合，因此研究于食品中时都涉及水合，因此研究PrPr水化性质在食品加水化性质在食品加 工中是非常有用的。工中是非常有用的。 蛋白质从干燥状态逐渐水合时有如下的过程： 干燥蛋白干燥蛋白极性部位吸附水极性部位吸附水多层水吸附多层水吸附 液态水凝聚液态水凝聚 蛋白质溶胀蛋白质溶胀 l水化作用：水化作用：r r通过直接吸附和松散结合，被水分子层通过直接吸附和松散结合，被水分子层 层包围起

50、来。层包围起来。 2.吸水性和保水性吸水性和保水性 l吸水性：干燥Pr在一定湿度中达到水分平衡时 的水分含量。 l保水性：离心后，蛋白质残留的水分含量。 3. 膨胀性膨胀性 4.4.影响影响PrPr水化作用的因素：水化作用的因素： Pr浓度、pH值、温度、离子强度、其它成分的存在 均能影响Pr - Pr和Pr-水。蛋白质吸附水、保留水的能 力对各类食品尤其是碎肉和面团等的质地起重要的作用， 其它的功能性质如胶凝、乳化也与蛋白质的水合有十分 重要的关系。 三、三、Pr与油、水之间的关系与油、水之间的关系 1.乳化性 lPr帮助油滴在水中形成乳化液，并使之保持稳 定的状态。 l良好乳化性对蛋白质的